[日本語] English
万見
- PDB-1edq: CRYSTAL STRUCTURE OF CHITINASE A FROM S. MARCESCENS AT 1.55 ANGSTROMS -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1edq
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CHITINASE A FROM S. MARCESCENS AT 1.55 ANGSTROMS
要素CHITINASE A
キーワードHYDROLASE / BETA-ALPHA (TIM) BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


chitinase activity / chitinase / chitin catabolic process / chitin binding / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Chitinase A N-terminal / Chitinase A, N-terminal domain / PKD/Chitinase domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Chitinase A; domain 3 - #10 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II ...Chitinase A N-terminal / Chitinase A, N-terminal domain / PKD/Chitinase domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Chitinase A; domain 3 - #10 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Chitinase A; domain 3 / Glycosidases / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Serratia marcescens (霊菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Papanikolau, Y. / Petratos, K.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: De novo purification scheme and crystallization conditions yield high-resolution structures of chitinase A and its complex with the inhibitor allosamidin.
著者: Papanikolau, Y. / Tavlas, G. / Vorgias, C.E. / Petratos, K.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: Crystal structure of a bacterial chitinase at 2.3 Angstrom resolution
著者: Perrakis, A. / Tews, I. / Dauter, Z. / Oppenheim, A.B. / Chet, I. / Wilson, K.S. / Vorgias, C.E.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: HIGH RESOLUTION STRUCTURAL ANALYSES OF MUTANT CHITINASE A COMPLEXES WITH SUBSTRATES PROVIDE NEW INSIGHT INTO THE MECHANISM OF CATALYSIS
著者: PAPANIKOLAU, Y. / PRAG, G. / TAVLAS, G. / VORGIAS, C.E. / OPPENHEIM, A.B. / PETRATOS, K.
履歴
登録2000年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CHITINASE A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6401
ポリマ－58,6401
非ポリマー00
水16,376909
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)199.497, 131.825, 59.368
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 CHITINASE A


分子量: 58639.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Serratia marcescens (霊菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O83008, chitinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 909 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.75 M Citrate-Na pH 7.2, 20% (v/v) methanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.5 mM1dropNaCl
2200 mMammonium sulfate1drop
330 mg/mlenzyme1drop
42 mMTris-HCl1drop
50.75 Msodium citrate1reservoir
620 %(v/v)methanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9116
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→10 Å / Num. all: 112857 / Num. obs: 112857 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 19.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 27.8
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.216 / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / Num. unique all: 11176 / % possible all: 100
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CTN

1ctn


解像度: 1.55→10 Å / SU B: 1.328 / SU ML: 0.049 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 5640 5 %RANDOM
Rwork0.187 ---
all0.188 112857 --
obs0.188 112857 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4220 0 0 909 5129
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0230.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.030.05
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.010.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0930.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1710.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2410.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1960.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor6.57
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor11.915
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor25.220
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.092
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.573
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.52
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.273
X-RAY DIFFRACTIONtorsion_deg11.9
X-RAY DIFFRACTIONpeptide_bond_planarity_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONcontacts_van_der_waals_d0.24
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.187
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg11.9
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.092
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.52
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.573
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.273

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る