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万見
- PDB-1eba: COMPLEX BETWEEN THE EXTRACELLULAR DOMAIN OF ERYTHROPOIETIN (EPO) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eba
タイトルCOMPLEX BETWEEN THE EXTRACELLULAR DOMAIN OF ERYTHROPOIETIN (EPO) RECEPTOR [EBP] AND AN INACTIVE PEPTIDE [EMP33] CONTAINS 3,5-DIBROMOTYROSINE IN POSITION 4 (DENOTED DBY)
要素
  • PROTEIN (EPO MIMETICS PEPTIDE 33)
  • PROTEIN (ERYTHROPOIETIN RECEPTOR)
キーワードSIGNALING PROTEIN / ERYTHROPOIETIN RECEPTOR / SIGNAL TRANSDUCTION / PROTEIN MINIMIZATION / DRUG DESIGN / CYTOKINE RECEPTOR CLASS 1 / COMPLEX (CYTOKINE RECEPTOR-PEPTIDE)
機能・相同性
機能・相同性情報


erythropoietin receptor activity / Signaling by Erythropoietin / Erythropoietin activates STAT5 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / erythropoietin-mediated signaling pathway / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / decidualization / Erythropoietin activates RAS / cytokine-mediated signaling pathway / brain development ...erythropoietin receptor activity / Signaling by Erythropoietin / Erythropoietin activates STAT5 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / erythropoietin-mediated signaling pathway / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / decidualization / Erythropoietin activates RAS / cytokine-mediated signaling pathway / brain development / heart development / nuclear speck / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Erythropoietin receptor / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Growth hormone/erythropoietin receptor, ligand binding / Erythropoietin receptor, ligand binding / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily ...Erythropoietin receptor / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Growth hormone/erythropoietin receptor, ligand binding / Erythropoietin receptor, ligand binding / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Erythropoietin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Livnah, O. / Stura, E.A. / Wilson, I.A.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: An antagonist peptide-EPO receptor complex suggests that receptor dimerization is not sufficient for activation.
著者: Livnah, O. / Johnson, D.L. / Stura, E.A. / Farrell, F.X. / Barbone, F.P. / You, Y. / Liu, K.D. / Goldsmith, M.A. / He, W. / Krause, C.D. / Pestka, S. / Jolliffe, L.K. / Wilson, I.A.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: Functional Mimicry of a Protein Hormone by a Peptide Agonist: The Epo Receptor Complex at 2.8 A
著者: Livnah, O. / Stura, E.A. / Johnson, D.L. / Middleton, S.A. / Mulcahy, L.S. / Wrighton, N.C. / Dower, W.J. / Jolliffe, L.K. / Wilson, I.A.
履歴
登録1998年10月2日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ERYTHROPOIETIN RECEPTOR)
B: PROTEIN (ERYTHROPOIETIN RECEPTOR)
C: PROTEIN (EPO MIMETICS PEPTIDE 33)
D: PROTEIN (EPO MIMETICS PEPTIDE 33)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9904
ポリマ－51,9904
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3080 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area24720 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN (ERYTHROPOIETIN RECEPTOR)

B: PROTEIN (ERYTHROPOIETIN RECEPTOR)
C: PROTEIN (EPO MIMETICS PEPTIDE 33)
D: PROTEIN (EPO MIMETICS PEPTIDE 33)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9904
ポリマ－51,9904
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation4_654-x+1,-y+1/2,z-1/21
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5650 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area22150 Å2
手法PISA
3
B: PROTEIN (ERYTHROPOIETIN RECEPTOR)

A: PROTEIN (ERYTHROPOIETIN RECEPTOR)
C: PROTEIN (EPO MIMETICS PEPTIDE 33)
D: PROTEIN (EPO MIMETICS PEPTIDE 33)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9904
ポリマ－51,9904
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y+1/2,z+1/21
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5510 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area22290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.890, 75.009, 130.527
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ERYTHROPOIETIN RECEPTOR) / EBP / EPO-R


分子量: 23739.908 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19235
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (EPO MIMETICS PEPTIDE 33) / EMP33 /


分子量: 2255.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.61 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 %mPEG50001reservoir
20.100 mMsodium cacodylate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 99999 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.3 % / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.3 / % possible all: 99
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 16100 / Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE(CCP4)位相決定
X-PLOR3.8精密化
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EBP MONOMER

1ebp


解像度: 2.7→50 Å / 交差検証法: THROUGHT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 -10 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 16100 99 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3536 0 0 0 3536
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.55
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 1 / Num. reflection Rfree: 1498 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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