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- PDB-1ea6: N-terminal 40kDa fragment of NhPMS2 complexed with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ea6
タイトルN-terminal 40kDa fragment of NhPMS2 complexed with ADP
要素PMS1 PROTEIN HOMOLOG 2
キーワードDNA REPAIR / GHL ATPASE / HNPCC / MISMATCH REPAIR
機能・相同性
機能・相同性情報


single base insertion or deletion binding / Defective Mismatch Repair Associated With MLH1 / Defective Mismatch Repair Associated With PMS2 / MutLalpha complex / somatic recombination of immunoglobulin gene segments / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / ATP-dependent DNA damage sensor activity ...single base insertion or deletion binding / Defective Mismatch Repair Associated With MLH1 / Defective Mismatch Repair Associated With PMS2 / MutLalpha complex / somatic recombination of immunoglobulin gene segments / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / ATP-dependent DNA damage sensor activity / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / mismatch repair / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / response to xenobiotic stimulus / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
MutL, C-terminal domain, regulatory subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / MutL, C-terminal, dimerisation / MutL, C-terminal domain superfamily / MutL, C-terminal domain, dimerisation subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like / DNA mismatch repair, conserved site / DNA mismatch repair protein MutL/Mlh/Pms ...MutL, C-terminal domain, regulatory subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / MutL, C-terminal, dimerisation / MutL, C-terminal domain superfamily / MutL, C-terminal domain, dimerisation subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like / DNA mismatch repair, conserved site / DNA mismatch repair protein MutL/Mlh/Pms / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / DNA mismatch repair proteins mutL / hexB / PMS1 signature. / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Mismatch repair endonuclease PMS2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Guarne, A. / Junop, M.S. / Yang, W.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Structure and Function of the N-Terminal 40 kDa Fragment of Human Pms2: A Monomeric Ghl ATPase
著者: Guarne, A. / Junop, M.S. / Yang, W.
履歴
登録2001年7月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PMS1 PROTEIN HOMOLOG 2
B: PMS1 PROTEIN HOMOLOG 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,7556
ポリマ－80,8522
非ポリマー9034
水90150
1
A: PMS1 PROTEIN HOMOLOG 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8783
ポリマ－40,4261
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: PMS1 PROTEIN HOMOLOG 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8783
ポリマ－40,4261
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.043, 74.983, 135.294
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 PMS1 PROTEIN HOMOLOG 2 / HPMS2 / DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN PMS2


分子量: 40426.152 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL 40KDA, RESIDUES 1-364 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: NHPMS2 COMPLEXED WITH ADP / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P54278
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.89 %
結晶化pH: 6.2 / 詳細: 2-2.4 M NA/K PHOSPHATE (PH 6.2) 0.2 M LICL
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12-2.4 Msodium potassium phosphate1reservoirpH6.2
20.2 M1reservoirLiCl
310 mg/mlprotein1drop
420 mMTris1droppH8.5
5200 mM1dropKCl
60.1 mMEDTA1drop
75 mMdithiothreitol1drop
85 %glycerol1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→25 Å / Num. obs: 19940 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 54.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.304 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 91.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.7 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.7→24.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1647028.2 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1371 6.9 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.23 19940 92.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 17.4987 Å2 / ksol: 0.305733 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.17 Å20 Å20 Å2
2--6.53 Å20 Å2
3----13.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.54 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→24.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4708 0 56 50 4814
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.99
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.621.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.632.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 217 6.7 %
Rwork0.332 3027 -
obs--92 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ADP.PARAMADP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.23 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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