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万見
- PDB-1e94: HslV-HslU from E.coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+94
タイトルHslV-HslU from E.coli
要素
  • HEAT SHOCK PROTEIN HSLU
  • HEAT SHOCK PROTEIN HSLV
キーワードCHAPERONE / HSLVU / CLPQY / AAA-ATPASE / ATP-DEPENDENT PROTEOLYSIS / PROTEASOME
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase activity => GO:0008233 / HslU-HslV peptidase / protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity ...peptidase activity => GO:0008233 / HslU-HslV peptidase / protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 ...Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / 4-Layer Sandwich / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / ATP-dependent protease subunit HslV / ATP-dependent protease subunit HslV / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Song, H.K. / Hartmann, C. / Ravishankar, R. / Bochtler, M.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Mutational Studies on Hslu and its Docking Mode with Hslv
著者: Song, H.K. / Hartmann, C. / Ravishankar, R. / Bochtler, M. / Behrendt, R. / Moroder, L. / Huber, R.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: The Structures of Hslu and the ATP-Dependent Protease Hslu-Hslv
著者: Bochtler, M. / Hartmann, C. / Song, H.K. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Huber, R.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of Heat Shock Locus V (Hslv) from Escherichia Coli
著者: Bochtler, M. / Ditzel, L. / Groll, M. / Huber, R.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: Hslv-Hslu: A Novel ATP-Dependent Protease Complex in Escherichia Coli Related to the Eukaryotic Proteasome
著者: Rohrwild, M. / Coux, O. / Huang, H.C. / Moerschell, R.P. / Yoo, S.J. / Seol, J.H. / Chung, C.H. / Goldberg, A.L.
#4: ジャーナル: Gene / 年: 1993
タイトル: Sequence Analysis of Four New Heat-Shock Genes Constituting the Hslts/Ibpab and Hslvu Operons in Escherichia Coli
著者: Chuang, S.E. / Burland, V. / Plunkett III, G. / Daniels, D.L. / Blattner, F.R.
履歴
登録2000年10月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2000年11月17日ID: 1DOO
改定 1.02000年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK PROTEIN HSLV
B: HEAT SHOCK PROTEIN HSLV
C: HEAT SHOCK PROTEIN HSLV
D: HEAT SHOCK PROTEIN HSLV
E: HEAT SHOCK PROTEIN HSLU
F: HEAT SHOCK PROTEIN HSLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,9508
ポリマ－176,9386
非ポリマー1,0122
水5,152286
1
A: HEAT SHOCK PROTEIN HSLV
B: HEAT SHOCK PROTEIN HSLV
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,84012
ポリマ－227,84012
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/21
手法PQS
2
C: HEAT SHOCK PROTEIN HSLV
D: HEAT SHOCK PROTEIN HSLV
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,84012
ポリマ－227,84012
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-1/21
crystal symmetry operation3_465-x+y-1,-x+1,z1
crystal symmetry operation11_454-x+y-1,y,-z-1/21
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation12_574x,x-y+2,-z-1/21
手法PQS
3
E: HEAT SHOCK PROTEIN HSLU
F: HEAT SHOCK PROTEIN HSLU
ヘテロ分子

E: HEAT SHOCK PROTEIN HSLU
F: HEAT SHOCK PROTEIN HSLU
ヘテロ分子

E: HEAT SHOCK PROTEIN HSLU
F: HEAT SHOCK PROTEIN HSLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)306,01012
ポリマ－302,9736
非ポリマー3,0376
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)172.022, 172.022, 276.569
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質
HEAT SHOCK PROTEIN HSLV / HSLV


分子量: 18986.641 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET12B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31059, UniProt: P0A7B8*PLUS
#2: タンパク質 HEAT SHOCK PROTEIN HSLU / HSLU


分子量: 50495.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET12B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32168, UniProt: P0A6H5*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細EDMAN-DEGRADATION HAS SHOWN THAT THE AMINO-TERMINAL METHIONINE IS CLEAVED IN HSLV TO EXPOSE A ...EDMAN-DEGRADATION HAS SHOWN THAT THE AMINO-TERMINAL METHIONINE IS CLEAVED IN HSLV TO EXPOSE A THREONINE RESIDUE THAT ACTS AS THE NUCLEOPHILE IN PROTEOLYSIS. FOR CONSISTENCY WITH THE PROTEASOME NUMBERING SCHEME, THIS THREONINE RESIDUE IS ASSIGNED SEQUENCE NUMBER 1. THE FOLLOWING RESIDUES ARE NUMBERED CONSECUTIVELY, UNLIKE IN ENTRY 1NED FOR HSLV WHERE THE NUMBERING SCHEME HAS BEEN CHOSEN TO EMPHASIZE THE SIMILARITY OF HSLV WITH THE BETA-SUBUNITS OF 20S PROTEASOMES. AN ENGINEERED VARIANT OF HSLV WITH THE CARBOXY-TERMINAL TAG EFHHHHHH WAS USED FOR CRYSTALLIZATION. AS THE TAG RESIDUES AND THE LAST TWO RESIDUES OF THE WILD TYPE SEQUENCE ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY, THEY HAVE BEEN OMITTED FROM THE MODEL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.15 %
結晶化pH: 6.3
詳細: 20 MG/ML SOLUTION OF HSLU SUPPLEMENTED WITH 1 MM AMP-PNP IN BUFFER (20 MM TRIS/HCL, PH 7.5, 1 MM EDTA, 1 MM NAN3) MIXED IN 2:1 VOLUME RATIO WITH 16 MG/ML HSLV IN 300 MM NACL, 20 MM TRIS/HCL, ...詳細: 20 MG/ML SOLUTION OF HSLU SUPPLEMENTED WITH 1 MM AMP-PNP IN BUFFER (20 MM TRIS/HCL, PH 7.5, 1 MM EDTA, 1 MM NAN3) MIXED IN 2:1 VOLUME RATIO WITH 16 MG/ML HSLV IN 300 MM NACL, 20 MM TRIS/HCL, PH 7.5, 1 MM EDTA, 1 MM NAN3. 0.002 ML RESERVOIR PLUS 0.002 ML PROTEIN SOLUTION EQUILIBRATED AGAINST 0.5 ML RESERVOIR SOLUTION. RESERVOIR CONTAINED 100 MM MES, PH 6.3 AND 2.0 M SODIUM ACETATE 0.4 MG/ML RESORUFIN-LABELLED CASEIN
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: A:B=2:1 ratio, Bochtler, M., (2000) Nature, 403, 800.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlHslU1dropsolutionA
220 mMTris-HCl1dropsolutionA
31 mMEDTA1dropsolutionA
41 mM1dropsolutionANaN3
51 mMAMP-PNP1dropsolutionA
616 mg/mlhistidine-tagged HslV1dropsolutionB
7300 mM1dropsolutionBNaCl
820 mMTris-HCl1dropsolutionB
91 mMEDTA1dropsolutionB
101 mM1dropsolutionBNaN3
11100 mMMES1reservoir
122.0 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.0712
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月1日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0712 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→25 Å / Num. obs: 59863 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.12
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 706383 / Rmerge(I) obs: 0.12
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DOO

1doo
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.8→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: ZERO OCCUPANCY COORDINATES IN I- DOMAIN ARE TAKEN FROM THOSE OF TRIGONAL HSLU MODEL (1DO2) THE ELECTRON DENSITY OF RESIDUES FROM 175 - 209 IN HSLU MODEL (CHAIN E AND F) IS COMPLETELY ...詳細: ZERO OCCUPANCY COORDINATES IN I- DOMAIN ARE TAKEN FROM THOSE OF TRIGONAL HSLU MODEL (1DO2) THE ELECTRON DENSITY OF RESIDUES FROM 175 - 209 IN HSLU MODEL (CHAIN E AND F) IS COMPLETELY DISORDERED THE ELECTRON DENSITY OF CORE REGION (RESIDUE FROM 89 - 92) IN HSLU (CHAIN E AND F) WAS NOT CLEAR AND MANY ATOMS IN THIS REGION HAVE ZERO OCCUPANCY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3044 -10 %RANDOM
Rwork0.2543 ---
obs0.2543 54988 92.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.411 Å2-7.504 Å20 Å2
2--12.411 Å20 Å2
3----24.821 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11679 0 62 286 12027
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0142
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.649
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ANP.PARANP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.3044
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.0142

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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