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- PDB-1e8d: MECHANISTIC ASPECTS OF CYANOGENESIS FROM ACTIVE SITE MUTANT SER80... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e8d
タイトルMECHANISTIC ASPECTS OF CYANOGENESIS FROM ACTIVE SITE MUTANT SER80ALA OF HYDROXYNITRILE LYASE FROM MANIHOT ESCULENTA IN COMPLEX WITH ACETONE CYANOHYDRIN
要素HYDROXYNITRILE LYASE
キーワードLYASE / HYDROXYNITRILE LYASE / ACTIVE SITE MUTANT / ACETONE CYANOHYDRIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


aliphatic (S)-hydroxynitrile lyase activity / aromatic (S)-hydroxynitrile lyase activity / (S)-hydroxynitrile lyase
類似検索 - 分子機能
Methylesterase/Alpha-hydroxynitrile lyase / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-HYDROXY-2-METHYLPROPANENITRILE / (S)-hydroxynitrile lyase
類似検索 - 構成要素
生物種MANIHOT ESCULENTA (キャッサバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lauble, H. / Miehlich, B. / Foerster, S. / Wajant, H. / Effenberger, F.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: Mechanistic Aspects of Cyanogenesis from Active-Site Mutant Ser80Ala of Hydroxynitrile Lyase from Manihot Esculenta in Complex with Acetone Cyanohydrin.
著者: Lauble, H. / Miehlich, B. / Forster, S. / Wajant, H. / Effenberger, F.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structure of Hydroxynitrile Lyase from Manihot Esculenta in Complex with Substrates Acetone and Chloroacetone: Implications for the Mechanism of Cyanogenesis
著者: Lauble, H. / Foerster, S. / Miehlich, B. / Wajant, H. / Effenberger, F.
履歴
登録2000年9月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月30日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYDROXYNITRILE LYASE
B: HYDROXYNITRILE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9796
ポリマ－59,6382
非ポリマー3404
水4,918273
1
A: HYDROXYNITRILE LYASE
B: HYDROXYNITRILE LYASE
ヘテロ分子

A: HYDROXYNITRILE LYASE
B: HYDROXYNITRILE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,95812
ポリマ－119,2774
非ポリマー6818
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area8150 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area44330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.900, 105.900, 187.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 HYDROXYNITRILE LYASE / (S)-ACETONE-CYANOHYDRIN LYASE / (S)-HYDROXYNITRILASE


分子量: 29819.209 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ACETONE CYANOHYDRIN COMPLEX / 由来: (組換発現) MANIHOT ESCULENTA (キャッサバ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P52705, EC: 4.2.1.37
#2: 化合物
ChemComp-CNH / 2-HYDROXY-2-METHYLPROPANENITRILE / ACETONE CYANOHYDRIN


分子量: 85.104 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A, B: CONTAINS ENGINEERED MUTATION S80A. RESIDUES -4 TO 1 ARE CLONING ARTEFACTS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 %
結晶化pH: 4.8 / 詳細: 0.1 M NA CITRATE, PH 4.8, 6% PEG8000, 28% MPD
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Lauble, H., (1999) Acta Crystallogr.,Sect.D, 55, 904.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 %PEG80001reservoir
216 %MPD1reservoir
3100 mMsodium citrate1reservoir
430 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.905
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.905 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å / Num. obs: 52736 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 22.7 Å2 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.135 / % possible all: 98.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 211247 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.5 % / Rmerge(I) obs: 0.135

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E89

1e89


解像度: 2.2→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 5079 10.1 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.186 50187 93.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.22 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4176 0 24 273 4473
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.951.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.842
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.112
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.162.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.33 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 799 9.8 %
Rwork0.231 7375 -
obs--93.1 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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