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- PDB-1e6c: K15M MUTANT OF SHIKIMATE KINASE FROM ERWINIA CHRYSANTHEMI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e6c
タイトルK15M MUTANT OF SHIKIMATE KINASE FROM ERWINIA CHRYSANTHEMI
要素SHIKIMATE KINASE
キーワードTRANSFERASE / MUTANT SHIKIMATE KINASE / PHOSPHORYL TRANSFER / ADP / SHIKIMATE PATHWAY / P-LOOP PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


shikimate kinase / shikimate kinase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Shikimate kinase 2 / Shikimate kinase, conserved site / Shikimate kinase signature. / Shikimate kinase/Threonine synthase-like 1 / Shikimate kinase/gluconokinase / Shikimate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Shikimate kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種ERWINIA CHRYSANTHEMI (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Maclean, J. / Krell, T. / Coggins, J.R. / Lapthorn, A.J.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: Biochemical and X-Ray Crystallographic Studies on Shikimate Kinase: The Important Structural Role of the P-Loop Lysine
著者: Krell, T. / Maclean, J. / Boam, D.J. / Cooper, A. / Resmini, M. / Brocklehurst, K. / Kelly, S.M. / Price, N.C. / Lapthorn, A.J. / Coggins, J.R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The Three-Dimensional Structure of Shikimate Kinase
著者: Krell, T. / Coggins, J.R. / Lapthorn, A.J.
履歴
登録2000年8月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SHIKIMATE KINASE
B: SHIKIMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,95812
ポリマ－37,9882
非ポリマー97010
水3,855214
1
A: SHIKIMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4796
ポリマ－18,9941
非ポリマー4855
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: SHIKIMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4796
ポリマ－18,9941
非ポリマー4855
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.860, 106.940, 42.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.96, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.50176, 0.00043, -0.86501), (0.00111, -1, -0.00114), (-0.86501, -0.00153, 0.50176)
ベクター: 32.16613, 26.49718, 18.53906)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 SHIKIMATE KINASE


分子量: 18993.812 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ERWINIA CHRYSANTHEMI (バクテリア)
遺伝子: AROL / プラスミド: PTB361SK / 遺伝子 (発現宿主): AROL / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P10880, shikimate kinase

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非ポリマー , 5種, 224分子

#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細CHAIN A, B ENGINEERED MUTATION LYS15MET ENZYME REACTION: ATP + SHIKIMATE = ADP + SHIKIMATE 3- ...CHAIN A, B ENGINEERED MUTATION LYS15MET ENZYME REACTION: ATP + SHIKIMATE = ADP + SHIKIMATE 3-PHOSPHATE. INVOLVED IN THE BIOSYNTHESIS OF AROMATIC AMINO ACIDS
配列の詳細REFERENCE: THE SEQUENCE IS DESCRIBED IN MINTON N.P., WHITEHEAD P.J., ATKINSON T., GILBERT H.J. ...REFERENCE: THE SEQUENCE IS DESCRIBED IN MINTON N.P., WHITEHEAD P.J., ATKINSON T., GILBERT H.J. NUCLEIC ACIDS RES. 17:1769-1769(1989).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.6 %
結晶化pH: 8
詳細: 10% PEG8000, 100MM TRIS/HCL BUFFER PH 8.0, 2.5MM ADP, 2.5MM SHIKIMATE, 10MM MGCL2
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18-10 mg/mlprotein1drop
210 %PEG80001reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1998年2月15日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→21.4 Å / Num. obs: 27407 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 19.073 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.348 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.348 / % possible all: 69.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 164162
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / % possible obs: 69 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SHK

1shk


解像度: 1.8→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.16471 / ESU R Free: 0.14659
詳細: HYDROGEN ATOM CONTRIBUTION AND EXTERNAL BULK SOLVENT CORRECTION WERE APPLIED AS FPART . THE SPACE GROUP ASSIGNMENT WAS EXTREMELY CLOSE BETWEEN P21 AND C2221. IT WAS DECIDED TO PROCEED WITH ...詳細: HYDROGEN ATOM CONTRIBUTION AND EXTERNAL BULK SOLVENT CORRECTION WERE APPLIED AS FPART . THE SPACE GROUP ASSIGNMENT WAS EXTREMELY CLOSE BETWEEN P21 AND C2221. IT WAS DECIDED TO PROCEED WITH P21 AND USE STRICT NCS RESTRAINTS BETWEEN MONOMERS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 1551 5 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs-30838 93 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2610 0 60 214 2884
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0380.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0330.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.6232
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.313
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.2422
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.5763
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0210.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1250.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1840.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2650.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1730.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor47
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor36.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.188
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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