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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1.0E+59 | ||||||
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タイトル | E.coli cofactor-dependent phosphoglycerate mutase complexed with vanadate | ||||||
![]() | PHOSPHOGLYCERATE MUTASE | ||||||
![]() | ISOMERASE / INHIBITOR / VANDATE / GLYCOLYSIS AND GLUCONEOGENESIS / PHOSPHOGLYCERATE MUTASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase activity / phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-dependent) / canonical glycolysis / guanosine tetraphosphate binding / gluconeogenesis / protein homodimerization activity / ATP binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bond, C.S. / Hunter, W.N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Mechanistic Implications for Escherichia Coli Cofactor-Dependent Phosphoglycerate Mutase Based on the High-Resolution Crystal Structure of a Vanadate Complex. 著者: Bond, C.S. / White, M. / Hunter, W.N. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 122.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 94.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1e58S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28465.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-VO3 / |
#3: 化合物 | ChemComp-CL / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | CATALYTIC ACTIVITY: 2-PHOSPHOGLYCERATE + 2,3-DIPHOSPHOGLYCERATE = 3-PHOSPHOGLYCERATE + 2,3- ...CATALYTIC ACTIVITY: 2-PHOSPHOGLY |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 8.5 詳細: 100 MM TRIS-HCL (PH 8.0), 200 MM LI2SO4, 20% PEG 4000, 100 MM NAVO3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 105 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | 日付: 1999年9月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.89 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.3→30 Å / Num. obs: 68073 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 17 |
反射 シェル | 解像度: 1.3→1.31 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.401 / % possible all: 99.9 |
反射 | *PLUS 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.079 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.401 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1E58 解像度: 1.3→30 Å / Num. parameters: 20185 / Num. restraintsaints: 24690 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 StereochEM target val spec case: VO3 VALUES EXTRACTED FROM CSDS 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 4 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2210.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.3→30 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor Rwork: 0.1552 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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