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万見
- PDB-1e59: E.coli cofactor-dependent phosphoglycerate mutase complexed with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+59
タイトルE.coli cofactor-dependent phosphoglycerate mutase complexed with vanadate
要素PHOSPHOGLYCERATE MUTASE
キーワードISOMERASE / INHIBITOR / VANDATE / GLYCOLYSIS AND GLUCONEOGENESIS / PHOSPHOGLYCERATE MUTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase activity / phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-dependent) / canonical glycolysis / guanosine tetraphosphate binding / gluconeogenesis / protein homodimerization activity / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate mutase 1 / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAMETAVANADATE / 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase / 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Bond, C.S. / Hunter, W.N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Mechanistic Implications for Escherichia Coli Cofactor-Dependent Phosphoglycerate Mutase Based on the High-Resolution Crystal Structure of a Vanadate Complex.
著者: Bond, C.S. / White, M. / Hunter, W.N.
履歴
登録2000年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status ...pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.42023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOGLYCERATE MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9123
ポリマ－28,4651
非ポリマー4472
水4,756264
1
A: PHOSPHOGLYCERATE MUTASE
ヘテロ分子

A: PHOSPHOGLYCERATE MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8256
ポリマ－56,9302
非ポリマー8944
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.249, 112.142, 40.948
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOGLYCERATE MUTASE


分子量: 28465.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: PGM1 / プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31217, UniProt: P62707*PLUS, EC: 5.4.2.1
#2: 化合物 ChemComp-VO3 / TETRAMETAVANADATE


分子量: 411.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O13V4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 264 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: 2-PHOSPHOGLYCERATE + 2,3-DIPHOSPHOGLYCERATE = 3-PHOSPHOGLYCERATE + 2,3- ...CATALYTIC ACTIVITY: 2-PHOSPHOGLYCERATE + 2,3-DIPHOSPHOGLYCERATE = 3-PHOSPHOGLYCERATE + 2,3-DIPHOSPHOGLYCERATE. PATHWAY: GLYCOLYSIS. SIMILARITY: BELONGS TO THE PHOSPHOGLYCERATE MUTASE FAMILY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 100 MM TRIS-HCL (PH 8.0), 200 MM LI2SO4, 20% PEG 4000, 100 MM NAVO3
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH8.0
3100 mM1dropNaCl
4100 mMTris-HCl1reservoirpH8.75
5200 mM1reservoirLi2SO4
620 %(w/v)PEG40001reservoir
7100 mM1reservoirNaVO3

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.89
検出器日付: 1999年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.89 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→30 Å / Num. obs: 68073 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.3→1.31 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.401 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.079
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.401

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E58

1e58


解像度: 1.3→30 Å / Num. parameters: 20185 / Num. restraintsaints: 24690 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
StereochEM target val spec case: VO3 VALUES EXTRACTED FROM CSDS
立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2134 2061 3.1 %RANDOM
all0.1591 65738 --
obs0.1552 -96.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-2
Refine analyzeNum. disordered residues: 4 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2210.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1945 0 18 264 2227
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0294
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.059
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.066
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.049
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.087
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.1552
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.0294
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.059

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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