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- PDB-1e51: Crystal structure of native human erythrocyte 5-aminolaevulinic a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+51
タイトルCrystal structure of native human erythrocyte 5-aminolaevulinic acid dehydratase
要素DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
キーワードLYASE / DEHYDRATASE / TETRAPYRROLE BIOSYNTHESIS / TIM BARREL / PORPHOBILINOGEN SYNTHASE / LEAD POISONING
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome core complex binding / response to vitamin B1 / response to platinum ion / porphobilinogen synthase / porphobilinogen synthase activity / heme B biosynthetic process / heme O biosynthetic process / heme A biosynthetic process / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / response to aluminum ion ...proteasome core complex binding / response to vitamin B1 / response to platinum ion / porphobilinogen synthase / porphobilinogen synthase activity / heme B biosynthetic process / heme O biosynthetic process / heme A biosynthetic process / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / response to aluminum ion / cellular response to lead ion / response to mercury ion / response to selenium ion / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / response to fatty acid / response to cobalt ion / response to methylmercury / response to arsenic-containing substance / response to iron ion / response to herbicide / Heme biosynthesis / heme biosynthetic process / response to ionizing radiation / response to zinc ion / response to vitamin E / response to amino acid / catalytic activity / cellular response to interleukin-4 / response to cadmium ion / response to glucocorticoid / response to activity / protein homooligomerization / secretory granule lumen / response to ethanol / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / Neutrophil degranulation / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase, active site / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase active site. / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PBG / Delta-aminolevulinic acid dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Mills-Davies, N.L. / Thompson, D. / Cooper, J.B. / Shoolingin-Jordan, P.M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of Human Ala-Dehydratase
著者: Mills-Davies, N.L. / Thompson, D. / Cooper, J.B. / Wood, S.P. / Shoolingin-Jordan, P.M.
履歴
登録2000年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1616
ポリマ－72,6782
非ポリマー4844
水00
1
A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子

A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子

A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子

A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
B: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)292,64624
ポリマ－290,7118
非ポリマー1,93516
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area43900 Å2
ΔGint-509.2 kcal/mol
Surface area72950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.530, 125.530, 200.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE / ALADH / PORPHOBILINOGEN SYNTHASE / PORPHOBILINOGEN SYNTHASE / ALADH


分子量: 36338.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PORPHOBILINOGEN IN ACTIVE SITE OF MONOMER A / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: ERYTHROCYTES / 参照: UniProt: P13716, porphobilinogen synthase
#2: 化合物 ChemComp-PBG / 3-[5-(AMINOMETHYL)-4-(CARBOXYMETHYL)-1H-PYRROL-3-YL]PROPANOIC ACID / 2-AMINOMETHYLPYRROL-3-ACETIC ACID 4-PROPIONIC ACID / PORPHOBILINOGEN / 5-(AMINOMETHYL)-4-(CARBOXYMETHYL)-1H-PYRROLE-3-PROPANOIC ACID / ポルホビリノ-ゲン


分子量: 226.229 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N2O4
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
構成要素の詳細PORPHOBILINOGEN PRODUCT MOLECULE BOUND AT MONOMER A ACTIVE SITE. SECOND STEP IN PORPHYRIN AND HEME ...PORPHOBILINOGEN PRODUCT MOLECULE BOUND AT MONOMER A ACTIVE SITE. SECOND STEP IN PORPHYRIN AND HEME BIOSYNTHESIS DISEASE: DEFECTS IN ALAD ARE THE CAUSE OF ACUTE HEPATIC PORPHYRIA CATALYTIC ACTIVITY: 2 5-AMINOLEVULINATE = PORPHOBILINOGEN + H(2)O COFACTOR: ZINC POLYMORPHISM: THERE ARE TWO COMMON ALLELES OF ALAD. INDIVIDUALS HETEROZYGOUS OR HOMOZYGOUS FOR THE 2ND ALLELE HAVE SIGNIFICANTLY HIGHER BLOOD LEAD LEVELS THAN DO 1ST ALLELE HOMOZYGOTES WHEN EXPOSED TO ENVIRONMENTAL LEAD.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 6.2 / 詳細: MES, AMMONIUM SULPHATE, DIOXANE, pH 6.20

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.832→54.233 Å / Num. obs: 18652 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 36.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.83→2.98 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.257 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 76.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
CCP4位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AW5

1aw5


解像度: 2.83→44.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BREAK IN CHAIN A 137-138 DUE TO DISORDER. BREAKS IN CHAIN B 89-93, 127-142 AND 213-220 DUE TO DISORDER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 872 4.7 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 18652 95.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 66.6322 Å2 / ksol: 0.366024 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.14 Å20 Å20 Å2
2---5.14 Å20 Å2
3---10.29 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.61 Å0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.83→44.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4680 0 27 0 4707
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.99
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.83→3.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.048 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.421 76 3 %
Rwork0.335 2471 -
obs--79.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PBG.PARPBG.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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