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万見
- PDB-1e42: Beta2-adaptin appendage domain, from clathrin adaptor AP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+42
タイトルBeta2-adaptin appendage domain, from clathrin adaptor AP2
要素AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA
キーワードENDOCYTOSIS / ADAPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


Nef Mediated CD8 Down-regulation / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / postsynaptic endocytic zone / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Retrograde neurotrophin signalling ...Nef Mediated CD8 Down-regulation / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / postsynaptic endocytic zone / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin-coated endocytic vesicle / clathrin coat assembly / LDL clearance / clathrin-dependent endocytosis / signal sequence binding / coronary vasculature development / Nef Mediated CD4 Down-regulation / positive regulation of protein localization to membrane / neurotransmitter secretion / endolysosome membrane / aorta development / ventricular septum development / clathrin binding / Recycling pathway of L1 / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / positive regulation of endocytosis / synaptic vesicle endocytosis / vesicle-mediated transport / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / intracellular protein transport / kidney development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / cytoplasmic side of plasma membrane / synaptic vesicle / endocytic vesicle membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / Potential therapeutics for SARS / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1150 / TATA-Binding Protein / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain ...Immunoglobulin-like - #1150 / TATA-Binding Protein / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / TATA-Binding Protein / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DITHIANE DIOL / NICKEL (II) ION / AP-2 complex subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Owen, D.J. / Evans, P.R. / McMahon, H.T.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: The Structure and Function of the Beta2-Adaptin Appendage Domain
著者: Owen, D.J. / Vallis, Y. / Pearse, B.M.F. / Mcmahon, H.T. / Evans, P.R.
履歴
登録2000年6月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月24日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA
B: AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,96315
ポリマ－58,1772
非ポリマー78613
水14,808822
1
A: AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4286
ポリマ－29,0881
非ポリマー3405
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5359
ポリマ－29,0881
非ポリマー4478
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.040, 124.590, 67.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.18, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.379985, 0.020033, -0.924776), (-0.011062, -0.999792, -0.017113), (-0.924927, 0.003727, 0.380127)
ベクター: 4.137, 50.052, -5.467)
詳細THE BETA-ADAPTIN PROTEIN IS PART OF THE ASSEMBLY PROTEINCOMPLEX 2, (AP-2), THAT IS A HETEROTETRAMER COMPOSED OF TWO LARGE CHAINS (ALPHA AND BETA), A MEDIUM CHAIN (AP50)AND A SMALL CHAIN (AP17).

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR HA2/AP2 ADAPTIN BETA SUBUNIT / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 BETA ...PLASMA MEMBRANE ADAPTOR HA2/AP2 ADAPTIN BETA SUBUNIT / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 BETA LARGE CHAIN / AP105B / BETA2-ADAPTIN / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 BETA SUBUNIT / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT BETA


分子量: 29088.453 Da / 分子数: 2 / 断片: APPENDAGE DOMAIN, RESIDUES 701-937 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P63010

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非ポリマー , 6種, 835分子

#2: 化合物 ChemComp-DTD / DITHIANE DIOL


分子量: 152.235 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2S2
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 822 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細CLONING HEADER MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHM THEN RESIDUE 701-937

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 8.8
詳細: WELL SOLUTION: 1.6 - 2.0M MGCL2, 0.1M BICINE PH 8.7 - 9.0, 15% GLYCEROL, 1MM DTT. PROTEIN: 40MG/ML, 5MM HEPES, 50MM NACL, 4MM DTT, 1:1 MIXTURE
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 9 / PH range high: 8.7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15 mMHEPES1drop
250 mM1dropNaCl
34 mMdithiothreitol1drop
440 mg/mlprotein1drop
51.6-2.0 M1reservoirMgCl2
60.1 MBicine1reservoirpH8.7-9.0
715 %(v/v)glycerol1reservoir
810 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.88
検出器タイプ: ADSC QUANTUM / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月15日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.88 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→19.96 Å / Num. obs: 71562 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 6.85 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Rsym value: 0.157 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 1.48 / Rsym value: 0.75 / % possible all: 89.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.7→67.42 Å / SU B: 3.538 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.164
詳細: RESIDUES A980 AND B980 WERE MODELLED AS GLYCEROL, BUT IDENTIFICATION IS NOT CERTAIN. RESIDUE B970 WAS MODELLED AS A 50% NI ION, SINCE IT IS BOUND TO A HISTIDINE, BUT IT MAY BE ANOTHER MG ION
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 3621 5.057 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs-67980 98.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9 Å20 Å20.8 Å2
2---2.4 Å20 Å2
3---1.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→67.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3696 0 37 822 4555
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: VERSION 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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