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- PDB-1e3m: The crystal structure of E. coli MutS binding to DNA with a G:T m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e3m
タイトルThe crystal structure of E. coli MutS binding to DNA with a G:T mismatch
要素
  • 5'-D(*AP*GP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*GP*GP*CP*AP*CP*CP*AP* GP*TP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*GP*TP*CP*CP*TP*AP*T)-3'
  • 5'-D(*AP*TP*AP*GP*GP*AP*CP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*AP*CP* TP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*CP*T)-3'
  • DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS
キーワードDNA BINDING / MISMATCH RECOGNITION
機能・相同性
機能・相同性情報


adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ADP binding / damaged DNA binding ...adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ADP binding / damaged DNA binding / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #80 / MutS, DNA mismatch repair protein; Chain A, domain 3 / MutS, DNA mismatch repair protein; Chain A, domain 3 - #10 / MutS, connector domain / DNA repair protein MutS, domain I / DNA mismatch repair protein MutS / DNA mismatch repair protein MutS/MSH / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp ...Helix Hairpins - #80 / MutS, DNA mismatch repair protein; Chain A, domain 3 / MutS, DNA mismatch repair protein; Chain A, domain 3 - #10 / MutS, connector domain / DNA repair protein MutS, domain I / DNA mismatch repair protein MutS / DNA mismatch repair protein MutS/MSH / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / MutS, connector domain superfamily / MutS domain I / MutS domain II / MutS family domain IV / MutS domain III / DNA mismatch repair MutS family / DNA mismatch repair protein MutS, C-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, core / DNA mismatch repair protein MutS, core domain superfamily / MutS domain V / DNA mismatch repair proteins mutS family signature. / DNA-binding domain of DNA mismatch repair MUTS family / ATPase domain of DNA mismatch repair MUTS family / MutS, DNA mismatch repair protein, domain I / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special / Nucleotidyltransferase; domain 5 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / DNA mismatch repair protein MutS
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lamers, M.H. / Perrakis, A. / Enzlin, J.H. / Winterwerp, H.H.K. / De Wind, N. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: The Crystal Structure of DNA Mismatch Repair Protein Muts Binding to a G X T Mismatch
著者: Lamers, M.H. / Perrakis, A. / Enzlin, J.H. / Winterwerp, H.H.K. / De Wind, N. / Sixma, T.K.
履歴
登録2000年6月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年7月5日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS
B: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS
E: 5'-D(*AP*GP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*GP*GP*CP*AP*CP*CP*AP* GP*TP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*GP*TP*CP*CP*TP*AP*T)-3'
F: 5'-D(*AP*TP*AP*GP*GP*AP*CP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*AP*CP* TP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*CP*T)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,4007
ポリマ－199,9254
非ポリマー4763
水8,611478
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11350 Å2
ΔGint-95.7 kcal/mol
Surface area70310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.960, 92.370, 261.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS


分子量: 90729.859 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-800 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 細胞内の位置: NUCLEUS / 遺伝子: MUTS / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P23909

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DNA鎖 , 2種, 2分子 EF

#2: DNA鎖 5'-D(*AP*GP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*GP*GP*CP*AP*CP*CP*AP* GP*TP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*GP*TP*CP*CP*TP*AP*T)-3'


分子量: 9184.905 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA OLIGONUCLEOTIDES, ANNEALED / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
#3: DNA鎖 5'-D(*AP*TP*AP*GP*GP*AP*CP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*AP*CP* TP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*CP*T)-3'


分子量: 9279.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA OLIGONUCLEOTIDES, ANNEALED / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)

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非ポリマー , 3種, 481分子

#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 478 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細FUNCTION: THIS PROTEIN IS INVOLVED IN THE REPAIR OF MISMATCHES IN DNA. IT IS POSSIBLE THAT IT CARRY ...FUNCTION: THIS PROTEIN IS INVOLVED IN THE REPAIR OF MISMATCHES IN DNA. IT IS POSSIBLE THAT IT CARRY OUT THE MISMATCH RECOGNITION STEP. THIS PROTEIN HAS A WEAK ATPASE ACTIVITY. SIMILARITY: BELONGS TO THE DNA MISMATCH REPAIR MUTS FAMILY.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: MAD DATA WERE COLLECTED IN ESRF BM14
結晶化pH: 7
詳細: 12-14 % PEG 6000, 150-300 MM NACL, 100 MM HEPES PH 7-8, 10 MM MGCL2, 100-150 MICROM ADP
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
114 mg/mlprotein1drop
225 mMHEPES1drop
3250 mM1dropNaCl
410-20 mMbeta-mercaptoethanol1drop
512-14 %PEG60001reservoir
6150-300 mM1reservoirNaCl
7100 mMHEPES1reservoir
810 mM1reservoirMgCl2
90.100-0.150 mMADP1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月15日
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 109670 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.469 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SnB位相決定
MLPHARE位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→20 Å / SU B: 7.181 / SU ML: 0.183 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.253 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 2197 2 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.229 107405 98.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 46.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.06 Å20 Å20 Å2
2--3.76 Å20 Å2
3----2.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12171 714 29 478 13392
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.22891 / Rfactor Rfree: 0.26613 / Rfactor Rwork: 0.22814
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 46.622 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.173
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.367 / Rfactor obs: 0.324

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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