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- PDB-1e3h: SeMet derivative of Streptomyces antibioticus PNPase/GPSI enzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e3h
タイトルSeMet derivative of Streptomyces antibioticus PNPase/GPSI enzyme
要素GUANOSINE PENTAPHOSPHATE SYNTHETASE
キーワードPOLYRIBONUCLEOTIDE TRANSFERASE / ATP:GTP DIPHOSPHOTRANSFERASE / RNA PROCESSING / RNA DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / mRNA catabolic process / RNA processing / 3'-5'-RNA exonuclease activity / magnesium ion binding / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Guanosine pentaphosphate synthetase I/polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / GHMP Kinase, N-terminal domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily ...Guanosine pentaphosphate synthetase I/polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / GHMP Kinase, N-terminal domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / Ribosomal Protein S5; domain 2 / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOMYCES ANTIBIOTICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Symmons, M.F. / Jones, G.H. / Luisi, B.F.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: A Duplicated Fold is the Structural Basis for Polynucleotide Phosphorylase Catalytic Activity, Processivity, and Regulation
著者: Symmons, M.F. / Jones, G.H. / Luisi, B.F.
履歴
登録2000年6月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GUANOSINE PENTAPHOSPHATE SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,02810
ポリマ－82,1631
非ポリマー8659
水5,242291
1
A: GUANOSINE PENTAPHOSPHATE SYNTHETASE
ヘテロ分子

A: GUANOSINE PENTAPHOSPHATE SYNTHETASE
ヘテロ分子

A: GUANOSINE PENTAPHOSPHATE SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,08430
ポリマ－246,4903
非ポリマー2,59427
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)133.610, 133.610, 344.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細BIOMOLECULEENZYME IS TRIMER IN SOLUTION

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要素

#1: タンパク質 GUANOSINE PENTAPHOSPHATE SYNTHETASE / POLYNUCLEOTIDE PHOSPHORYLASE / GUANOSINE PENTAPHOSPHATE SYNTHETASE


分子量: 82163.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: BIFUNCTIONAL ENZYME POLYRIBONUCLEOTIDE NUCLEOTIDYL TRANSFERASE, ATP\:GTP DIPHOSPHOTRANSFERASE
由来: (組換発現) STREPTOMYCES ANTIBIOTICUS (バクテリア)
株: IMRU3720 / 解説: BIFUNCTIONAL ENZYME ISOLATED / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: GPSI / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q53597, polyribonucleotide nucleotidyltransferase, GTP diphosphokinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 291 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS IS A BIFUNCTIONAL ENZYME EC:2.7.7.8- POLYRIBONUCLEOTIDE NUCLEOTIDYLTRANSFERASE EC:2.7.6.5- ATP: ...THIS IS A BIFUNCTIONAL ENZYME EC:2.7.7.8- POLYRIBONUCLEOTIDE NUCLEOTIDYLTRANSFERASE EC:2.7.6.5- ATP:GTP 3'-PYROPHOSPHOTRANSFERASE
Has protein modificationY
配列の詳細ARG A 31, SEQUENCING AMBIGUITY ILE A 156, SEQUENCING AMBIGUITY ILE A 210, SEQUENCING AMBIGUITY PHE ...ARG A 31, SEQUENCING AMBIGUITY ILE A 156, SEQUENCING AMBIGUITY ILE A 210, SEQUENCING AMBIGUITY PHE A 260, SEQUENCING AMBIGUITY LEU A 261, SEQUENCING AMBIGUITY ASP A 262, SEQUENCING AMBIGUITY TYR A 263, SEQUENCING AMBIGUITY GLN A 264, SEQUENCING AMBIGUITY ASP A 265, SEQUENCING AMBIGUITY VAL A 267, SEQUENCING AMBIGUITY LEU A 268, SEQUENCING AMBIGUITY GLU A 269, SEQUENCING AMBIGUITY ALA A 323, SEQUENCING AMBIGUITY LEU A 324, SEQUENCING AMBIGUITY THR A 325, SEQUENCING AMBIGUITY LYS A 326, SEQUENCING AMBIGUITY LEU A 328, SEQUENCING AMBIGUITY VAL A 329, SEQUENCING AMBIGUITY ARG A 330, SEQUENCING AMBIGUITY ALA A 335, SEQUENCING AMBIGUITY TYR A 409, SEQUENCING AMBIGUITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
解説: DATA STATISTICS ARE FOR LOW ENERGY REMOTE DATASET. INITIAL SE SUBSTRUCTURE MODEL FROM SHELX-90 SEARCH OF REVISE PATTERSON MAP.
結晶化pH: 7
詳細: 1.8M (NH4)2SO4, 100MM TRISHCL PH8.5, 100MM BISTRISHCL PH6.5, 60MM NACL, 4MM MGCL2, 5MM DTT., pH 7.00
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17 mg/mlprotein1drop
215 mM1dropNaCl
32 Mammonium sulfate1reservoir
4100 mMTris-HCl1reservoir
55 mMdithiothreitol1reservoir
60.75 mM1reservoirNa2AsO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9740, 0.9791, 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年8月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9741
20.97911
30.981
反射解像度: 2.6→38.99 Å / Num. obs: 36704 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 53.6 Å2 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Rsym value: 0.59 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS0.9位相決定
SHARP位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→38.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 9971455.35 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: REFINEMENT TARGET (MLHL) INCLUDED WEIGHTED EXPERIMENTAL PHASE DISTRIBUTION ESTIMATES FROM SHARP POOR DENSITY FOR RESIDUES 605 - 614 AND 623 - 632 WAS INTERPRETED FROM MODEL OF HOMOLOGOUS ...詳細: REFINEMENT TARGET (MLHL) INCLUDED WEIGHTED EXPERIMENTAL PHASE DISTRIBUTION ESTIMATES FROM SHARP POOR DENSITY FOR RESIDUES 605 - 614 AND 623 - 632 WAS INTERPRETED FROM MODEL OF HOMOLOGOUS DOMAIN PDB 1VIH POSITIONED BY HAND IN DENSITY. MODEL HERE IS POLYALA (EXCEPT GLY AND PRO WHERE EXPECTED FROM SEQUENCE) WITH B-FACTOR SET TO 100.00 AND SUBJECT TO POSITIONAL REFINEMENT ONLY. THE C- TERMINAL RESIDUE WAS NOT SEEN IN DENSITY MAPS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1790 4.9 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.201 36704 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.2064 Å2 / ksol: 0.327815 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å24.14 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3---0.29 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→38.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4502 0 45 291 4838
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.781.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.532.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 274 4.6 %
Rwork0.302 5691 -
obs--98.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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