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- PDB-1e0w: Xylanase 10A from Sreptomyces lividans. native structure at 1.2 a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e0w
タイトルXylanase 10A from Sreptomyces lividans. native structure at 1.2 angstrom resolution
要素ENDO-1,4-BETA-XYLANASE A
キーワードHYDROLASE / XYLAN DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,4-beta-xylanase activity / endo-1,4-beta-xylanase / xylan catabolic process / carbohydrate binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. ...Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Endo-1,4-beta-xylanase A
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOMYCES LIVIDANS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Ducros, V. / Charnock, S.J. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S. / Dauter, Z. / Dupont, C. / Shareck, F. / Morosoli, R. / Kluepfel, D. / Davies, G.J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Substrate Specificity in Glycoside Hydrolase Family 10. Structural and Kinetic Analysis of the Streptomyces Lividans Xylanase 10A
著者: Ducros, V. / Charnock, S.J. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S. / Dauter, Z. / Dupont, C. / Shareck, F. / Morosoli, R. / Kluepfel, D. / Davies, G.J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Substrate Specificity in Glycoside Hydrolase Family 10. Tyrosine 87 and Leucine 314 Play a Pivotal Role in Discriminating between Glucose and Xylose Binding in the Proximal Active Site ...タイトル: Substrate Specificity in Glycoside Hydrolase Family 10. Tyrosine 87 and Leucine 314 Play a Pivotal Role in Discriminating between Glucose and Xylose Binding in the Proximal Active Site of Pseudomonas Cellulosa Xylanase 10A.
著者: Andrews, S.R. / Charnock, S.J. / Lakey, J.H. / Davies, G.J. / Claeyssens, M. / Nerinckx, W. / Underwood, M. / Sinnott, M.L. / Warren, R.A. / Gilbert, H.J.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure, at 2.6 A Resolution, of the Streptomyces Lividans Xylanase A, a Member of the F Family of B-1,4-D-Glycanases
著者: Derewenda, U. / Swenson, L. / Green, R. / Wei, Y. / Morosoli, R. / Shareck, F. / Kluepfel, D. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2000年4月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1291
ポリマ－34,1291
非ポリマー00
水7,891438
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.250, 46.930, 86.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ENDO-1,4-BETA-XYLANASE A / XYLANASE A / 1 / 4-BETA-D-XYLAN XYLANOHYDROLASE A / XYLANASE A


分子量: 34129.457 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC MODULE, RESIDUES 42-343 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOMYCES LIVIDANS (バクテリア)
発現宿主: STREPTOMYCES LIVIDANS (バクテリア) / 株 (発現宿主): IAF 19 / 参照: UniProt: P26514, endo-1,4-beta-xylanase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 438 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE FIRST 41 RESIDUES IN THE DATABASE CORRESPOND TO THE SIGNAL PEPTIDE. THE NUMBERING USED IN THE ...THE FIRST 41 RESIDUES IN THE DATABASE CORRESPOND TO THE SIGNAL PEPTIDE. THE NUMBERING USED IN THE PDB FILE IF AFTER CLEAVAGE OF THE SIGNAL PEPTIDE. THE LAST 11 AMINO ACIDS ARE TOO DISORDERED TO BE BUILT IN DENSITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.3 %
結晶化pH: 4.6
詳細: PROTEIN 60MG/ML WAS CRYSTALLISED WITH 5% PEG 4000, 100MM SODIUM ACETATE PH 4.6
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Derewenda, U., (1994) J.Biol.Chem., 269, 20811.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
160 mg/mlprotein1drop
25 %PEG40001drop
3100 mMsodium acetate1drop
45 %PEG40001reservoir
5100 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 297 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.87
検出器日付: 1997年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→15 Å / Num. obs: 84936 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 1.2→1.22 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 91
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / % possible obs: 96 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.2 Å / % possible obs: 91 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.2→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: DOUBLY CONFIGURATED DISULPHIDE BOND BETWEEN CYS168 AND CYS201
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.124 4292 5 %RANDOM
Rwork0.098 ---
obs-81581 96 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2333 0 0 438 2771
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0250.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0310.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.4523
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.275
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.4994
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.7416
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0280.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0980.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.150.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.240.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.130.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.27
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor11.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor27.320
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rfactor obs: 0.09
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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