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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1e0k | ||||||
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タイトル | gp4d helicase from phage T7 | ||||||
要素 | DNA HELICASE | ||||||
キーワード | HELICASE / ATPASE / DNA REPLICATION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 DNA primase activity / primosome complex / viral DNA genome replication / DNA helicase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / single-stranded DNA binding / 5'-3' DNA helicase activity / DNA helicase / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding ...DNA primase activity / primosome complex / viral DNA genome replication / DNA helicase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / single-stranded DNA binding / 5'-3' DNA helicase activity / DNA helicase / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | PHAGE T7 (ファージ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å | ||||||
データ登録者 | Singleton, M.R. / Sawaya, M.R. / Ellenberger, T. / Wigley, D.B. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000 タイトル: Crystal Structure of T7 Gene 4 Ring Helicase Indicates a Mechanism for Sequential Hydrolysis of Nucleotides 著者: Singleton, M.R. / Sawaya, M.R. / Ellenberger, T. / Wigley, D.B. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1e0k.cif.gz | 327.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1e0k.ent.gz | 272.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1e0k.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1e0k_validation.pdf.gz | 474.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1e0k_full_validation.pdf.gz | 594.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1e0k_validation.xml.gz | 74.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1e0k_validation.cif.gz | 97.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/1e0k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/1e0k | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31755.139 Da / 分子数: 6 / 断片: DOMAIN 4D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PHAGE T7 (ファージ) / 遺伝子: GENE 4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P03692 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.73 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 9.5 / 詳細: pH 9.50 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 100 K / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.91 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.91 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.3→20 Å / Num. obs: 30597 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 2.5 % / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 13.1 |
反射 シェル | 解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 2 % / Rsym value: 0.332 / % possible all: 96.9 |
反射 | *PLUS % possible obs: 94.5 % / Rmerge(I) obs: 0.057 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96.9 % / Rmerge(I) obs: 0.332 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.3→20 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: RESTRAINTS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 3.3→3.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor Rfree: 0.307 / Rfactor Rwork: 0.251 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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