[日本語] English
万見
- PDB-1dxx: N-terminal Actin-binding Domain of Human Dystrophin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dxx
タイトルN-terminal Actin-binding Domain of Human Dystrophin
要素DYSTROPHIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / DYSTROPHIN / MUSCULAR DYSTROPHY / CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN / ACTIN-BINDING / UTROPHIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of muscle system process / regulation of cellular response to growth factor stimulus / syntrophin complex / cardiac muscle cell action potential / synaptic signaling / regulation of skeletal muscle contraction / dystrophin-associated glycoprotein complex / cell-substrate junction / peptide biosynthetic process / motile cilium assembly ...regulation of muscle system process / regulation of cellular response to growth factor stimulus / syntrophin complex / cardiac muscle cell action potential / synaptic signaling / regulation of skeletal muscle contraction / dystrophin-associated glycoprotein complex / cell-substrate junction / peptide biosynthetic process / motile cilium assembly / dystroglycan binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / vinculin binding / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / regulation of sodium ion transmembrane transport / costamere / muscle cell development / regulation of calcium ion transmembrane transport / neuron projection terminus / Striated Muscle Contraction / filopodium membrane / structural constituent of muscle / muscle organ development / muscle cell cellular homeostasis / maintenance of blood-brain barrier / nitric-oxide synthase binding / myosin binding / Non-integrin membrane-ECM interactions / neuron development / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / skeletal muscle tissue development / cardiac muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to muscle stretch / positive regulation of neuron differentiation / regulation of heart rate / filopodium / sarcolemma / positive regulation of neuron projection development / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / intracellular protein localization / actin binding / protein-containing complex assembly / postsynaptic membrane / cytoskeleton / membrane raft / synapse / cell surface / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / : / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat ...Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / : / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Calponin homology domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Calponin homology (CH) domain / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Norwood, F.L. / Sutherland-Smith, A.J. / Keep, N.H. / Kendrick-Jones, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: The Structure of the N-Terminal Actin-Binding Domain of Human Dystrophin and How Mutations in This Domain May Cause Duchenne or Becker Muscular Dystrophy
著者: Norwood, F.L. / Sutherland-Smith, A.J. / Keep, N.H. / Kendrick-Jones, J.
履歴
登録2000年1月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEET IN EACH DIMERIC MOLECULE INVOLVES A STRAND CONTRIBUTED ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEET IN EACH DIMERIC MOLECULE INVOLVES A STRAND CONTRIBUTED FROM EACH COMPONENT CHAIN.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DYSTROPHIN
B: DYSTROPHIN
C: DYSTROPHIN
D: DYSTROPHIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,8374
ポリマ－113,8374
非ポリマー00
水1,33374
1
A: DYSTROPHIN
B: DYSTROPHIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9192
ポリマ－56,9192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5450 Å2
ΔGint-34.2 kcal/mol
Surface area25390 Å2
手法PQS
2
C: DYSTROPHIN
D: DYSTROPHIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9192
ポリマ－56,9192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5570 Å2
ΔGint-32.6 kcal/mol
Surface area25340 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)59.690, 79.330, 81.950
Angle α, β, γ (deg.)61.08, 78.22, 70.54
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.77329, 0.63406, 0.00062), (0.63405, 0.77329, -0.00222), (-0.00189, -0.00133, -1)25.70045, -9.12847, 38.25601
2given(0.76917, -0.63162, -0.09712), (-0.63138, -0.77459, 0.0371), (-0.09866, 0.03278, -0.99458)13.40925, 31.93406, 39.52884
3given(-0.99518, 0.00171, 0.09803), (-0.00512, -0.99939, -0.03453), (0.09792, -0.03487, 0.99458)35.38485, 24.2005, -1.41113

-
要素

#1: タンパク質
DYSTROPHIN


分子量: 28459.275 Da / 分子数: 4 / 断片: ACTIN-BINDING / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: MUSCLE / 細胞内の位置: CELL MEMBRANE / 遺伝子: DMD / プラスミド: PGEX-4T2 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11532
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N-TERMINAL FRAGMENT 1-246

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: DOMAIN SWAPPED SEARCH MODEL USED
結晶化pH: 7.4 / 詳細: 1.55M AMMONIUM FORMATE, 0.1M HEPES 7.4, pH 7.40
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 52 %
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
21.55 Mammonium formate1drop
30.1 MHEPES1drop
41.55 Mammonium formate1reservoir
50.1 MHEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. obs: 36284 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 91.6
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % possible obs: 91.6 % / Num. unique obs: 3448

-
解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QAG

1qag


解像度: 2.6→20 Å / SU B: 5.77 / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.86 / ESU R Free: 0.34
詳細: XPLOR BULK SOLVENT MODEL USED TERMINAL RESIDUES FROM PGEX-4T2 CLONING SITE WERE NOT OBSERVED IN MAPS. TIGHT NCS RESTRAINTS WERE IMPOSED DURING ALL STAGES OF REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1767 5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs-34446 95 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.28 Å2-0.55 Å2-1.07 Å2
2---3.92 Å2-0.5 Å2
3----4.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7548 0 0 74 7622
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.016
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0430.035
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0530.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.82.6
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.34
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.13.8
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.14
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.160.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.210.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.270.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.190.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.77
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor1815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor34.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Rfactor obs: 0.232
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.69 Å / Rfactor Rfree: 0.314 / Rfactor obs: 0.265

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る