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- PDB-1dxs: Crystal structure of the C-terminal sterile alpha motif (SAM) dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dxs
タイトルCrystal structure of the C-terminal sterile alpha motif (SAM) domain of human p73 alpha splice variant
要素P53-LIKE TRANSCRIPTION FACTOR
キーワードGENE REGULATION / P73 SAM-LIKE DOMAIN / P53 P63 HOMOLOGUE / STERILE ALPHA MOTIF / TUMOUR SUPRESSOR
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lung ciliated cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / regulation of mitotic cell cycle / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release ...positive regulation of lung ciliated cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / regulation of mitotic cell cycle / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / negative regulation of neuron differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / mismatch repair / MDM2/MDM4 family protein binding / : / transcription corepressor binding / kidney development / protein tetramerization / p53 binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cell junction / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of MAPK cascade / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / protein kinase binding / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumour protein p73, SAM domain / Transcription Factor, Ets-1 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily ...Tumour protein p73, SAM domain / Transcription Factor, Ets-1 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Wang, W.K. / Chen, Y.W.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structure of the C-Terminal Sterile Alpha-Motif (Sam) Domain of Human P73 Alpha
著者: Wang, W.K. / Bycroft, M. / Foster, N.W. / Buckle, A.M. / Fersht, A.R. / Chen, Y.W.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Studies of a Sam Domain at the C-Terminus of Human P73 Alpha
著者: Wang, W.K. / Proctor, M. / Buckle, A.M. / Bycroft, M. / Chen, Y.W.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1999
タイトル: Solution Structure of a Conserved C-Terminal Domain of P73 with Structural Homology to the Sam Domain
著者: Chi, S.-W. / Ayed, A. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2000年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.52019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.62023年12月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P53-LIKE TRANSCRIPTION FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0261
ポリマ－9,0261
非ポリマー00
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)32.020, 32.020, 133.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3019-

HOH

21A-3021-

HOH

詳細BIOLOGICAL_UNIT: MONOMER

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要素

#1: タンパク質 P53-LIKE TRANSCRIPTION FACTOR


分子量: 9026.124 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL STERILE ALPHA MOTIF (SAM) DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS / 遺伝子: P73 / プラスミド: MODIFIED PRESET A / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: O15350
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES GLY-SER (-2 TO -1) CLONING ARTIFACT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: CRYSTALLIZED IN 0.1M TRIS-HCL PH8.5, 2.0M MONO-AMMONIUM DIHYDROGEN PHOSPHATE, AT 290K., pH 8.50
結晶化
*PLUS
温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Wang, W.K., (2000) Acta Crystallogr.,Sect.D, 56, 769.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
116 mg/mlprotein1drop
20.1 MTris-HCl1reservoir
32.0 Mammonium dihydrogen orthophosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→26 Å / Num. obs: 2510 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 59.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.54→2.71 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.408 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.377 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1COK

1cok


解像度: 2.54→26 Å / Isotropic thermal model: UNRESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: C TERMINAL RESIDUES ARE NOT SEEN IN THE DENSITY MAPS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.346 269 10.2 %RANDOM
Rwork0.275 ---
obs0.275 2510 94.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MASKED FLAT MODEL / Bsol: 92.7 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 62.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.93 Å20 Å20 Å2
2---9.93 Å20 Å2
3---19.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.57 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数441 0 0 26 467
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it7.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it12.1
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it14
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it19.4
LS精密化 シェル解像度: 2.54→2.63 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.483 32 12.9 %
Rwork0.351 207 -
obs--96.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9A / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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