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- PDB-1dwc: CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS AT 3.0-ANGSTROMS RESOLUTION OF THE BIND... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dwc
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS AT 3.0-ANGSTROMS RESOLUTION OF THE BINDING TO HUMAN THROMBIN OF FOUR ACTIVE SITE-DIRECTED INHIBITORS
要素
  • ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
  • ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
  • HIRUDIN IIIA
キーワードHYDROLASE/HYROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-HYROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / blood microparticle / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle ...Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Argatroban / Chem-MIT / Prothrombin / Hirudin-2 / Hirudin-3A'
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hirudo medicinalis (医用ビル)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Banner, D.W. / Hadvary, P.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Crystallographic analysis at 3.0-A resolution of the binding to human thrombin of four active site-directed inhibitors.
著者: Banner, D.W. / Hadvary, P.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1990
タイトル: Geometry of binding of the benzamidine- and arginine-based inhibitors N alpha-(2-naphthyl-sulphonyl-glycyl)-DL-p-amidinophenylalanyl-pipe ridine (NAPAP) and (2R,4R)-4-methyl-1-[N alpha- ...タイトル: Geometry of binding of the benzamidine- and arginine-based inhibitors N alpha-(2-naphthyl-sulphonyl-glycyl)-DL-p-amidinophenylalanyl-pipe ridine (NAPAP) and (2R,4R)-4-methyl-1-[N alpha-(3-methyl-1,2,3,4-tetrahydro-8- quinolinesulphonyl)-L-arginyl]-2-piperidine carboxylic acid (MQPA) to human alpha-thrombin. X-ray crystallographic determination of the NAPAP-trypsin complex and modeling of NAPAP-thrombin and MQPA-thrombin.
著者: Bode, W. / Turk, D. / Sturzebecher, J.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1989
タイトル: The refined 1.9 A crystal structure of human alpha-thrombin: interaction with D-Phe-Pro-Arg chloromethylketone and significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp insertion segment.
著者: Bode, W. / Mayr, I. / Baumann, U. / Huber, R. / Stone, S.R. / Hofsteenge, J.
#3: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: The refined 1.9-A X-ray crystal structure of D-Phe-Pro-Arg chloromethylketone-inhibited human alpha-thrombin: structure analysis, overall structure, electrostatic properties, detailed ...タイトル: The refined 1.9-A X-ray crystal structure of D-Phe-Pro-Arg chloromethylketone-inhibited human alpha-thrombin: structure analysis, overall structure, electrostatic properties, detailed active-site geometry, and structure-function relationships.
著者: Bode, W. / Turk, D. / Karshikov, A.
#4: ジャーナル: Science / 年: 1990
タイトル: The structure of a complex of recombinant hirudin and human alpha-thrombin.
著者: Rydel, T.J. / Ravichandran, K.G. / Tulinsky, A. / Bode, W. / Huber, R. / Roitsch, C. / Fenton, J.W.
#5: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1992
タイトル: The interaction of thrombin with fibrinogen. A structural basis for its specificity.
著者: Stubbs, M.T. / Oschkinat, H. / Mayr, I. / Huber, R. / Angliker, H. / Stone, S.R. / Bode, W.
#6: ジャーナル: Embo J. / 年: 1990
タイトル: Crystal structure of the thrombin-hirudin complex: a novel mode of serine protease inhibition.
著者: Grutter, M.G. / Priestle, J.P. / Rahuel, J. / Grossenbacher, H. / Bode, W. / Hofsteenge, J. / Stone, S.R.
履歴
登録1992年8月19日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
H: ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
I: HIRUDIN IIIA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7984
ポリマ－35,2883
非ポリマー5101
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4190 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area13380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.800, 90.800, 132.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO H 37
2: PHE H 245 - GLY H 246 OMEGA =359.98 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: LEU I 10 - GLN I 11 OMEGA = 0.00 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: RESIDUE ASN H 60G IS GLYCOSYLATED. THE SUGAR ELECTRON DENSITY IS WEAK AND NO COORDINATES ARE PRESENT FOR THE SUGAR.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド HIRUDIN IIIA


分子量: 1411.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hirudo medicinalis (医用ビル) / 参照: UniProt: P28508, UniProt: P28504*PLUS
#4: 化合物 ChemComp-MIT / amino{[(4S)-5-[(2R,4R)-2-carboxy-4-methylpiperidin-1-yl]-4-({[(3R)-3-methyl-1,2,3,4-tetrahydroquinolin-8-yl]sulfonyl}amino)-5-oxopentyl]amino}methaniminium / R-argatroban / MQPA / MD-805 / MITSUBISHI INHIBITOR


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 509.642 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H37N6O5S / 参照: Argatroban / コメント: 抗凝固剤, 阻害剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 ...THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15 AND CHAIN INDICATOR *H* IS USED FOR RESIDUES 16 - 247. CHAIN INDICATOR *I* IS USED FOR A C-TERMINAL HIRUDIN PEPTIDE ((DES-AMINO ASP55)HIRUDIN(55-65)). THE RESIDUES OF CHAIN I ARE NUMBERED FROM 1 - 11. IT BINDS IN THE ANION-BINDING EXOSITE.
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR QUINOLINE IS A MIXTURE OF STEREOISOMERS. THE AUTHORS CANNOT DETERMINE AT THIS ...THE INHIBITOR QUINOLINE IS A MIXTURE OF STEREOISOMERS. THE AUTHORS CANNOT DETERMINE AT THIS RESOLUTION WHICH STEREOISOMER BINDS AND THUS HAVE TAKEN AN ARBITRARY ISOMER FOR REFINEMENT. THE OTHER STEREO CENTERS ARE WELL DEFINED. MD-805 (AGRATROBAN) IS ((2R,4R)-4-METHYL-1[N==ALPHA==- [3-METHYL-1,2,3,4-TETRAHYDRO-8-QUINOLINYL)SULPHONYL]- L-ARGINYL)]-2-PIPERIDINECARBOXYLIC ACID).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.2 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
125 %PEG40001reservoir
2200 mM1reservoirCaCl2
3100 mMHEPES1reservoir
4precipitant1reservoir
5protein1drop

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.58 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. obs: 11775 / Num. measured all: 21259 / Rmerge(I) obs: 0.066

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解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化解像度: 3→25 Å / Rfactor obs: 0.15 / σ(F): 0
詳細: PROLINES ARE TOO FLAT AS A BAD DICTIONARY WAS USED. RESIDUE ASN H 60G IS GLYCOSYLATED. THE SUGAR ELECTRON DENSITY IS WEAK AND NO COORDINATES ARE PRESENT FOR THE SUGAR
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2352 0 35 50 2437
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.94
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. reflection all: 8370 / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.15
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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