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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1duc | ||||||
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タイトル | EIAV DUTPASE DUDP/STRONTIUM COMPLEX | ||||||
![]() | DEOXYURIDINE 5'-TRIPHOSPHATE NUCLEOTIDOHYDROLASE | ||||||
![]() | HYDROLASE / DUTPASE / EIAV / TRIMERIC ENZYME / INHIBITOR COMPLEX / ASPARTYL PROTEASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase activity / UTP binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA ...dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase activity / UTP binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / aspartic-type endopeptidase activity / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / symbiont entry into host cell / magnesium ion binding / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Dauter, Z. / Persson, R. / Rosengren, A.M. / Nyman, P.O. / Wilson, K.S. / Cedergren-Zeppezauer, E.S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of dUTPase from equine infectious anaemia virus; active site metal binding in a substrate analogue complex. 著者: Dauter, Z. / Persson, R. / Rosengren, A.M. / Nyman, P.O. / Wilson, K.S. / Cedergren-Zeppezauer, E.S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 41.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 27.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14784.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEX WITH DUDP AND STRONTIUM(II) ION 由来: (組換発現) ![]() 属: Lentivirus / 細胞株: BL21 / プラスミド: PET-3A/EDU / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-SR / |
#3: 化合物 | ChemComp-DUD / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7 詳細: DROP: 3.0 MG/ML PROTEIN, 0.05 M IMIDAZOL MALATE BUFFER, PH 7.0, 21% PEG 400, 20 MM SRCL2, 5 MM DUDP; WELL: 0.1 M IMIDAZOLE MALATE BUFFER, PH 7.0, 42% PEG 400 | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 277 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年10月1日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.885 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.05→25 Å / Num. obs: 13598 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 22.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rsym value: 0.124 / Net I/σ(I): 17.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.05→2.09 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.686 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Rsym value: 0.686 / % possible all: 100 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 142838 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 100 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1DUP 解像度: 2.05→20 Å / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 詳細: COORDINATE ERROR ACCORDING TO CRUICKSHANK = 0.11 A
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原子変位パラメータ | Biso mean: 27.9 Å2
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Refine analyze | Luzzati d res low obs: 20 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.05→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.1686 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |