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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dsx | ||||||
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タイトル | KV1.2 T1 DOMAIN, RESIDUES 33-119, T46V MUTANT | ||||||
要素 | PROTEIN (KV1.2 VOLTAGE-GATED POTASSIUM CHANNEL) | ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / VOLTAGE-GATED POTASSIUM CHANNEL / ASSEMBLY DOMAIN / TETRAMER | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 optic nerve structural organization / Voltage gated Potassium channels / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / potassium channel complex / paranodal junction / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / potassium ion export across plasma membrane / axon initial segment / corpus callosum development / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential ...optic nerve structural organization / Voltage gated Potassium channels / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / potassium channel complex / paranodal junction / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / potassium ion export across plasma membrane / axon initial segment / corpus callosum development / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / delayed rectifier potassium channel activity / outward rectifier potassium channel activity / juxtaparanode region of axon / optic nerve development / action potential / neuronal cell body membrane / regulation of dopamine secretion / kinesin binding / lamellipodium membrane / calyx of Held / voltage-gated potassium channel activity / neuronal action potential / voltage-gated potassium channel complex / axon terminus / potassium ion transmembrane transport / sensory perception of pain / protein homooligomerization / cerebral cortex development / lamellipodium / presynaptic membrane / perikaryon / postsynaptic membrane / endosome / axon / glutamatergic synapse / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.6 Å | ||||||
データ登録者 | Minor Jr., D.L. / Lin, Y.-F. / Mobley, B.C. / Avelar, A. / Jan, Y.N. / Jan, L.Y. / Berger, J.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000 タイトル: The polar T1 interface is linked to conformational changes that open the voltage-gated potassium channel. 著者: Minor, D.L. / Lin, Y.F. / Mobley, B.C. / Avelar, A. / Jan, Y.N. / Jan, L.Y. / Berger, J.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1dsx.cif.gz | 161.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1dsx.ent.gz | 131.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1dsx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1dsx_validation.pdf.gz | 408.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1dsx_full_validation.pdf.gz | 421.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1dsx_validation.xml.gz | 14.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1dsx_validation.cif.gz | 26.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ds/1dsx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ds/1dsx | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10495.991 Da / 分子数: 8 / 断片: N-TERMINAL ASSEMBLY DOMAIN, RESIDUES 33-119 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: BRAIN / プラスミド: PET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63142 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.62 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 8.5 詳細: 22% PEG 1500, 5 % ISOPROPANOL, 200 MM NA ACETATE, 12 MM SRCL2, 50 MM TRIS, PH 8.5, pH 8.50 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 18 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 77 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月20日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 97159 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 23.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 13.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.6→1.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.371 / % possible all: 84.4 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 23.1 Å2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.6→30 Å / σ(F): 0
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.6→30 Å
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||
精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.234 | ||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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