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万見
- PDB-1dst: MUTANT OF FACTOR D WITH ENHANCED CATALYTIC ACTIVITY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dst
タイトルMUTANT OF FACTOR D WITH ENHANCED CATALYTIC ACTIVITY
要素FACTOR D
キーワードHYDROLASE (SERINE PROTEASE) / COMPLEMENT ACTIVATING ENZYME / HYDROLASE / SERINE PROTEASE / FACTOR D
機能・相同性
機能・相同性情報


complement factor D / Alternative complement activation / complement activation, alternative pathway / complement activation / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / response to bacterium / Platelet degranulation / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen ...complement factor D / Alternative complement activation / complement activation, alternative pathway / complement activation / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / response to bacterium / Platelet degranulation / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Narayana, S.V.L. / Volanakis, J.E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of a complement factor D mutant expressing enhanced catalytic activity.
著者: Kim, S. / Narayana, S.V. / Volanakis, J.E.
#1: ジャーナル: J.Immunol. / 年: 1995
タイトル: Catalytic Role of a Surface Loop of the Complement Serine Protease Factor D
著者: Kim, S. / Narayana, S.V. / Volanakis, J.E.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Mutational Analysis of the Substrate Binding Site of Human Complement Factor D
著者: Kim, S. / Narayana, S.V. / Volanakis, J.E.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Structure of Human Factor D. A Complement System Protein at 2.0 A Resolution
著者: Narayana, S.V. / Carson, M. / El-Kabbani, O. / Kilpatrick, J.M. / Moore, D. / Chen, X. / Bugg, C.E. / Volanakis, J.E. / Delucas, L.J.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Investigation of Factor D of Human Complement
著者: Narayana, S.V. / Kilpatrick, J.M. / El-Kabbani, O. / Babu, Y.S. / Bugg, C.E. / Volanakis, J.E. / Delucas, L.J.
履歴
登録1995年9月13日処理サイト: BNL
改定 1.01996年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FACTOR D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6001
ポリマ－24,6001
非ポリマー00
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.380, 45.380, 175.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 FACTOR D


分子量: 24600.008 Da / 分子数: 1 / 変異: S94Y, T214S, S215W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: OVARY
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00746, complement factor D
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 6.8 / 詳細: pH 6.8
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mMMES1reservoir
2PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 14652 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.076
反射
*PLUS
Num. all: 14652 / Num. obs: 13899 / Num. measured all: 59734

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解析

ソフトウェア
名称分類
XENGENデータ収集
XENGENデータ削減
PROLSQ精密化
XENGENデータスケーリング
精密化解像度: 2→7.5 Å / σ(F): 1.5
詳細: THERE IS NO DENSITY FOR THE LOOP 171 TO 175, HENCE THEIR PSI, PHI VALUES ARE OUT OF THE ALLOWED REGIONS IN THE RAMACHANDRAN PLOT.
Rfactor反射数
Rfree0.213 -
obs-13311
原子変位パラメータBiso mean: 15.2 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→7.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1784 0 0 57 1841
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.020.025
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0350.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0560.065
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.011.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.542
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.652
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.12.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr2.53.5
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0340.05
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.20.4
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1910.4
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1330.4
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.4
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor21.315
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor16.520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.198 / Rfactor Rwork: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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