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- PDB-1dpc: CRYSTALLOGRAPHIC AND ENZYMATIC INVESTIGATIONS ON THE ROLE OF SER5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dpc
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC AND ENZYMATIC INVESTIGATIONS ON THE ROLE OF SER558, HIS610 AND ASN614 IN THE CATALYTIC MECHANISM OF AZOTOBACTER VINELANDII DIHYDROLIPOAMIDE ACETYLTRANSFERASE (E2P)
要素DIHYDROLIPOYL-TRANSACETYLASE
キーワードDIHYDROLIPOAMIDE ACETYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / pyruvate dehydrogenase complex / glycolytic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / : / Chloramphenicol Acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. ...Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / : / Chloramphenicol Acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法X線回折 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hendle, J. / Hol, W.G.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Crystallographic and enzymatic investigations on the role of Ser558, His610, and Asn614 in the catalytic mechanism of Azotobacter vinelandii dihydrolipoamide acetyltransferase (E2p).
著者: Hendle, J. / Mattevi, A. / Westphal, A.H. / Spee, J. / de Kok, A. / Teplyakov, A. / Hol, W.G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Refined Crystal Structure of the Catalytic Domain of Dihydrolipoyl Transacetylase (E2P) from Azotobacter Vinelandii at 2.6 Angstroms Resolution
著者: Mattevi, A. / Obmolova, G. / Kalk, K.H. / Westphal, A.H. / De Kok, A. / Hol, W.G.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Crystallographic Analysis of Substrate Binding and Catalysis in Dihydrolipoyl Transacetylase (E2P)
著者: Mattevi, A. / Obmolova, G. / Kalk, K.H. / Teplyakov, A. / Hol, W.G.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1992
タイトル: Atomic Structure of the Cubic Core of the Pyruvate Dehydrogenase Multienzyme Complex
著者: Mattevi, A. / Obmolova, G. / Schulze, E. / Kalk, K.H. / Westphal, A.H. / De Kok, A. / Hol, W.G.J.
履歴
登録1995年2月3日処理サイト: BNL
改定 1.01995年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 700SHEET SHEET A IS ACTUALLY A FOUR-STRANDED SHEET. IT CONTAINS TWO ADDITIONAL STRANDS A 3 ILE 409 PRO ...SHEET SHEET A IS ACTUALLY A FOUR-STRANDED SHEET. IT CONTAINS TWO ADDITIONAL STRANDS A 3 ILE 409 PRO 413 -1 A 4 THR 566 PHE 568 -1 FROM A THREE-FOLD RELATED SUBUNIT.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROLIPOYL-TRANSACETYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2431
ポリマ－26,2431
非ポリマー00
水68538
1
A: DIHYDROLIPOYL-TRANSACETYLASE
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)629,82424
ポリマ－629,82424
非ポリマー00
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
crystal symmetry operation13_555y,x,-z1
crystal symmetry operation14_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation15_555y,-x,z1
crystal symmetry operation16_555-y,x,z1
crystal symmetry operation17_555x,z,-y1
crystal symmetry operation18_555-x,z,y1
crystal symmetry operation19_555-x,-z,-y1
crystal symmetry operation20_555x,-z,y1
crystal symmetry operation21_555z,y,-x1
crystal symmetry operation22_555z,-y,x1
crystal symmetry operation23_555-z,y,x1
crystal symmetry operation24_555-z,-y,-x1
Buried area112090 Å2
ΔGint-873 kcal/mol
Surface area213980 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)224.877, 224.877, 224.877
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 575

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要素

#1: タンパク質 DIHYDROLIPOYL-TRANSACETYLASE


分子量: 26242.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Azotobacter vinelandii (窒素固定)
参照: UniProt: P10802, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.73 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
250 mMHEPES1drop
30.02 %azide1drop
412-16 %ammonium sulfate1drop
512-16 %ammonium sulfate1reservoir
650 mMHEPES1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS-NICOLET X100 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年11月17日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射冗長度: 3.95 %
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / Num. obs: 13594 / % possible obs: 93.3 % / Num. measured all: 36952 / Rmerge(I) obs: 0.072

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.6→10 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
Rwork0.184 -
obs0.184 13594
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1812 0 0 38 1850
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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