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- PDB-1dp5: THE STRUCTURE OF PROTEINASE A COMPLEXED WITH A IA3 MUTANT INHIBITOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dp5
タイトルTHE STRUCTURE OF PROTEINASE A COMPLEXED WITH A IA3 MUTANT INHIBITOR
要素
  • PROTEINASE A
  • PROTEINASE INHIBITOR IA3
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Proteinase A / MMM / IA3 mutant / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


saccharopepsin / protein catabolic process in the vacuole / microautophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / oligosaccharide binding / negative regulation of endopeptidase activity / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / pexophagy / fungal-type vacuole / vacuole ...saccharopepsin / protein catabolic process in the vacuole / microautophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / oligosaccharide binding / negative regulation of endopeptidase activity / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / pexophagy / fungal-type vacuole / vacuole / endopeptidase inhibitor activity / proteolysis involved in protein catabolic process / macroautophagy / autophagy / disordered domain specific binding / peptidase activity / protease binding / aspartic-type endopeptidase activity / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protease A inhibitor IA3 domain superfamily / Protease A inhibitor IA3 / Saccharopepsin inhibitor I34 / Saccharopepsin / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases ...Protease A inhibitor IA3 domain superfamily / Protease A inhibitor IA3 / Saccharopepsin inhibitor I34 / Saccharopepsin / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protease A inhibitor 3 / Saccharopepsin
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Li, M. / Phylip, H.L. / Lees, W.E. / Winther, J.R. / Dunn, B.M. / Wlodawer, A. / Kay, J. / Guschina, A.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: The aspartic proteinase from Saccharomyces cerevisiae folds its own inhibitor into a helix.
著者: Li, M. / Phylip, L.H. / Lees, W.E. / Winther, J.R. / Dunn, B.M. / Wlodawer, A. / Kay, J. / Gustchina, A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: The Three-dimensional Structure at 2.4 A Resolution of Glycosylated Proteinase A from the Lysosome-like Vacuole of Saccharomyces Cerevisiae.
著者: Aguilar, C.F. / Cronin, N.B. / Badasso, M. / Dreyer, T. / Newman, M.P. / Cooper, J.B. / Hoover, D.J. / Wood, S.P. / Johnson, M.S. / Blundell, T.L.
履歴
登録1999年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.details / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月3日Group: Advisory / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEINASE A
B: PROTEINASE INHIBITOR IA3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0603
ポリマ－43,5012
非ポリマー1,5591
水7,044391
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5430 Å2
ΔGint9 kcal/mol
Surface area14580 Å2
手法PISA
2
A: PROTEINASE A
B: PROTEINASE INHIBITOR IA3
ヘテロ分子

A: PROTEINASE A
B: PROTEINASE INHIBITOR IA3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,1216
ポリマ－87,0024
非ポリマー3,1192
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_556-x+y,y,-z+11
Buried area11440 Å2
ΔGint24 kcal/mol
Surface area28580 Å2
手法PISA
3
A: PROTEINASE A
B: PROTEINASE INHIBITOR IA3
ヘテロ分子

A: PROTEINASE A
B: PROTEINASE INHIBITOR IA3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,1216
ポリマ－87,0024
非ポリマー3,1192
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_675x-y+1,-y+2,-z1
Buried area13440 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area26580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)192.660, 192.660, 52.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 PROTEINASE A / ASPARTATE PROTEASE


分子量: 35774.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P07267, saccharopepsin
#2: タンパク質 PROTEINASE INHIBITOR IA3 / IA3


分子量: 7726.512 Da / 分子数: 1 / Mutation: K31M, K32M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01094
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D- ...beta-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[beta-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1559.386 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-2DManpa1-2[DManpa1-6]DManpa1-3[DManpb1-6DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,9,8/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-2-3-3-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-h1_d2-e1_d6-g1_e2-f1_h6-i1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][b-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE RESIDUE NUMBERS FOR CHAIN A FOLLOW THE RESIDUE NUMBERS IN PDB ENTRY 2JXR. THE SEQUENCE FOR ...THE RESIDUE NUMBERS FOR CHAIN A FOLLOW THE RESIDUE NUMBERS IN PDB ENTRY 2JXR. THE SEQUENCE FOR CHAIN B IS THE FULL LENGTH SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG 1500, Ammounia Sulfate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.K
結晶化
*PLUS
pH: 6.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
228 %PEG15001reservoir
30.2 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 MMES1reservoir
520 mMMES1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 1.54
検出器タイプ: ADSC QUANTUM / 検出器: CCD / 日付: 1999年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 29595 / Num. obs: 28115 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.332 / Num. unique all: 2881 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
% possible obs: 95.6 % / 冗長度: 5.8 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Mean I/σ(I) obs: 6

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化解像度: 2.2→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Residues 33-68 are disordered.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 2615 -random
Rwork0.188 ---
all-26332 --
obs-26332 90 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2770 0 105 391 3266
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.65
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.1883
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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