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- PDB-1doa: Structure of the rho family gtp-binding protein cdc42 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1doa
タイトルStructure of the rho family gtp-binding protein cdc42 in complex with the multifunctional regulator rhogdi
要素
  • PROTEIN (GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1)
  • PROTEIN (GTP-BINDING PROTEIN)
キーワードCELL CYCLE / GTP-binding protein / Cdc42 / RhoGDI
機能・相同性
機能・相同性情報


Rho GDP-dissociation inhibitor activity / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding ...Rho GDP-dissociation inhibitor activity / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / host-mediated perturbation of viral process / cardiac conduction system development / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / GTP-dependent protein binding / adherens junction organization / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / nuclear migration / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of mitotic nuclear division / Myogenesis / heart contraction / positive regulation of cytokinesis / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / spindle midzone / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / semaphorin-plexin signaling pathway / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / immunological synapse / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / Rho protein signal transduction / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / GTPase activator activity / actin filament organization / EGFR downregulation / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / MAPK6/MAPK4 signaling / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / endocytosis / G beta:gamma signalling through CDC42 / apical part of cell / mitotic spindle / cell-cell junction / ubiquitin protein ligase activity / intracellular protein localization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / G protein activity / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth / midbody / neuron projection
類似検索 - 分子機能
Coagulation Factor XIII, subunit A, domain 1 / Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Cdc42 / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases ...Coagulation Factor XIII, subunit A, domain 1 / Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Cdc42 / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Distorted Sandwich / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin E-set / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GERAN-8-YL GERAN / Rho GDP-dissociation inhibitor 1 / Cell division control protein 42 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hoffman, G.R. / Nassar, N. / Cerione, R.C.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Structure of the Rho family GTP-binding protein Cdc42 in complex with the multifunctional regulator RhoGDI.
著者: Hoffman, G.R. / Nassar, N. / Cerione, R.A.
履歴
登録1999年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GTP-BINDING PROTEIN)
B: PROTEIN (GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6546
ポリマ－45,8882
非ポリマー7664
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5010 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area20880 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN (GTP-BINDING PROTEIN)
B: PROTEIN (GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (GTP-BINDING PROTEIN)
B: PROTEIN (GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (GTP-BINDING PROTEIN)
B: PROTEIN (GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,96318
ポリマ－137,6646
非ポリマー2,29912
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_645-y+1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_765-x+y+2,-x+1,z1
Buried area18270 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area59490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.940, 83.940, 191.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-200-

MG

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PROTEIN (GTP-BINDING PROTEIN) / CDC42


分子量: 21254.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): SF9 CELLS / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P60953
#2: タンパク質 PROTEIN (GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1) / RHO GDI 1


分子量: 24633.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / プラスミド: PGEX-KG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19803

-
非ポリマー , 4種, 54分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-GER / GERAN-8-YL GERAN / (6E,10E)-3,7,11,15-テトラメチル-2,6,10,14-ヘキサデカテトラエン


分子量: 274.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H34
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 15% PEG 4000, 100 mM Glutamic Acid, 25 mM MgSO4, 50 mM Tris, 2 mM NaN3, 2 mM LDAO , pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 18K, temperature 291K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
215-20 %PEG40001reservoir
325 mM1reservoirMgSO4
4100 mMglutamic acid1reservoir
52 mMlauryldimethylamine-oxide1reservoir
6100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 39.9 Å / Num. obs: 15454 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.9 % / Num. measured all: 90533 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.64 Å / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.372 / Mean I/σ(I) obs: 1.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.6→39.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1370695.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32 1563 10.1 %RANDOM
Rwork0.257 ---
obs0.257 15437 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 20.02 Å2 / ksol: 0.203 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 77.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.58 Å0.49 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.66 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→39.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3101 0 50 50 3201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.28
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.461 241 9.3 %
Rwork0.457 2344 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2GDP_UPPSALA.PARGDP_UPPSALA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CARB.PARCARB.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5WATER.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 75.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.64
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.28
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.48 / Rfactor Rwork: 0.471

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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