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- PDB-1do5: HUMAN COPPER CHAPERONE FOR SUPEROXIDE DISMUTASE DOMAIN II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1do5
タイトルHUMAN COPPER CHAPERONE FOR SUPEROXIDE DISMUTASE DOMAIN II
要素HUMAN COPPER CHAPERONE FOR SUPEROXIDE DISMUTASE DOMAIN II
キーワードCHAPERONE / BETA-BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide dismutase copper chaperone activity / Detoxification of Reactive Oxygen Species / protein-disulfide reductase activity / removal of superoxide radicals / protein maturation / cellular response to oxidative stress / cadherin binding / copper ion binding / mitochondrion / nucleus ...superoxide dismutase copper chaperone activity / Detoxification of Reactive Oxygen Species / protein-disulfide reductase activity / removal of superoxide radicals / protein maturation / cellular response to oxidative stress / cadherin binding / copper ion binding / mitochondrion / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) ...Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Copper chaperone for superoxide dismutase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Lamb, A.L. / Wernimont, A.K. / Pufahl, R.A. / O'Halloran, T.V. / Rosenzweig, A.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the second domain of the human copper chaperone for superoxide dismutase.
著者: Lamb, A.L. / Wernimont, A.K. / Pufahl, R.A. / O'Halloran, T.V. / Rosenzweig, A.C.
履歴
登録1999年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN COPPER CHAPERONE FOR SUPEROXIDE DISMUTASE DOMAIN II
B: HUMAN COPPER CHAPERONE FOR SUPEROXIDE DISMUTASE DOMAIN II
C: HUMAN COPPER CHAPERONE FOR SUPEROXIDE DISMUTASE DOMAIN II
D: HUMAN COPPER CHAPERONE FOR SUPEROXIDE DISMUTASE DOMAIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4308
ポリマ－65,1684
非ポリマー2624
水46826
1
A: HUMAN COPPER CHAPERONE FOR SUPEROXIDE DISMUTASE DOMAIN II
B: HUMAN COPPER CHAPERONE FOR SUPEROXIDE DISMUTASE DOMAIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7154
ポリマ－32,5842
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13410 Å2
手法PISA
2
C: HUMAN COPPER CHAPERONE FOR SUPEROXIDE DISMUTASE DOMAIN II
D: HUMAN COPPER CHAPERONE FOR SUPEROXIDE DISMUTASE DOMAIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7154
ポリマ－32,5842
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13260 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5070 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area24550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.186, 66.716, 88.033
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.63, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a dimer constructed from chain A with chain B or chain C with chain D

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要素

#1: タンパク質
HUMAN COPPER CHAPERONE FOR SUPEROXIDE DISMUTASE DOMAIN II


分子量: 16292.058 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET24D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14618
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: MES buffer and PEG20000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal amounts of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17 mg/mlprotein1drop
2100 mMMES1reservoir
312 %PEG200001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→20 Å / Num. all: 57239 / Num. obs: 17097 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 39.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2.75→2.83 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.312 / % possible all: 96.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
精密化解像度: 2.75→19.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 197368.16 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1600 10 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all0.228 14376 --
obs0.228 15976 90.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.12 Å2 / ksol: 0.429 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.66 Å20 Å2-0.41 Å2
2---3.12 Å20 Å2
3----8.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→19.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4467 0 0 26 4493
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.431.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.522
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.942.5
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 275 11.4 %
Rwork0.315 2139 -
obs--82.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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