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- PDB-1do0: ORTHORHOMBIC CRYSTAL FORM OF HEAT SHOCK LOCUS U (HSLU) FROM ESCHE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1do0
タイトルORTHORHOMBIC CRYSTAL FORM OF HEAT SHOCK LOCUS U (HSLU) FROM ESCHERICHIA COLI
要素PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
キーワードCHAPERONE / HSLU / CLPY / AAA-ATPASE / ATP-DEPENDENT PROTEOLYSIS / ATPASE / PROTEASOME
機能・相同性
機能・相同性情報


protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding ...protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / : / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) ...Heat shock protein HslU / : / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Bochtler, M. / Hartmann, C. / Song, H.K. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: The structures of HsIU and the ATP-dependent protease HsIU-HsIV.
著者: Bochtler, M. / Hartmann, C. / Song, H.K. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Huber, R.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of Heat Shock Locus V (HslV) from Escherichia coli
著者: Bochtler, M. / Ditzel, L. / Groll, M. / Huber, R.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: HslV-HslU: A Novel ATP-Dependent Protease Complex in Escherichia coli Related to the Eukaryotic Proteasome
著者: Rohrwild, M. / Coux, O. / Huang, H.C. / Moerschell, R.P. / Yoo, S.J. / Seol, J.H. / Chung, C.H. / Goldberg, A.L.
#3: ジャーナル: Gene / 年: 1993
タイトル: Sequence Analysis of Four New Heat-Shock Genes Constituting the hslTS/ibpAB and hslVU Operons in Escherichia coli
著者: Chuang, S.E. / Burland, V. / Plankett III, G. / Daniels, D.L. / Blattner, F.R.
履歴
登録1999年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
B: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
C: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
D: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
E: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
F: PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)299,44114
ポリマ－297,1716
非ポリマー2,2698
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29500 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area109890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)208.15, 167.70, 108.19
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U)


分子量: 49528.508 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: XL-1 BLUE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET12B (T7 PROMOTOR) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0A6H5
#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
配列の詳細EDMAN-DEGRADATION HAS SHOWN THAT THE AMINOTERMINAL METHIONINE IS CLEAVED IN THE WILD TYPE. ...EDMAN-DEGRADATION HAS SHOWN THAT THE AMINOTERMINAL METHIONINE IS CLEAVED IN THE WILD TYPE. NEVERTHELESS, THIS METHIONINE RESIDUE HAS BEEN ASSIGNED RESIDUE NUMBER 1. THE FOLLOWING SERINE, THE FIRST RESIDUE OF THE MATURE PROTEIN, HAS BEEN ASSIGNED RESIDUE NUMBER 2. AN ENGINEERED VARIANT OF HSLU WITH THE SEVEN RESIDUE HIS-TAG, MHHHHHH, IN PLACE OF MET1 HAS BEEN USED FOR CRYSTALLIZATION. THIS TAG IS NOT CLEAVED IN THE MUTANT PROTEIN. AS THESE RESIDUES ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY, THEY HAVE BEEN OMITTED FROM THE MODEL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.27 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: reservoir: 100 mM sodium cacodylate, 15% glycerol, 10.5% PEG8000, 500 mM (NH4)2(SO4). drop: 0.002 ml protein (16mg/ml) in 20mM Tris/HCl pH 7.5, 1mM EDTA, 1mM NaN3, 0.002 ml reservoir, 0.0005 ...詳細: reservoir: 100 mM sodium cacodylate, 15% glycerol, 10.5% PEG8000, 500 mM (NH4)2(SO4). drop: 0.002 ml protein (16mg/ml) in 20mM Tris/HCl pH 7.5, 1mM EDTA, 1mM NaN3, 0.002 ml reservoir, 0.0005 ml 1.0 M guanidinium chloride, 0.0005 ml C12E8 (octaethylene glycol monododecyl ether), pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions in Buffer B
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
116 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1dropBuffer B
31 mMEDTA1dropBuffer B
41 mM1dropBuffer BNaN3
5100 mMsodium cacodylate1reservoir
615 %glycerol1reservoir
710.5 %PEG80001reservoir
8500 mMammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.07
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年8月15日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→35 Å / Num. all: 265668 / Num. obs: 74040 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 55.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 7.9
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.526 / Rsym value: 52.6 / % possible all: 96
反射
*PLUS
Num. measured all: 265668
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HSLU FROM HSLU IN HSLVU CRYSTALS

解像度: 3→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2596651.04 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.342 3765 5.1 %RANDOM
Rwork0.294 ---
obs0.294 73947 96.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.86 Å2 / ksol: 0.254 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.64 Å20 Å20 Å2
2--23.64 Å20 Å2
3----18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.46 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.61 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19230 0 136 0 19366
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.091.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.692
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it10.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it12.492.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.427 595 4.9 %
Rwork0.399 11466 -
obs--96.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ATP.PARATP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3SO4.PARSO4.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PARAM19.IONMG.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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