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- PDB-1dmt: STRUCTURE OF HUMAN NEUTRAL ENDOPEPTIDASE COMPLEXED WITH PHOSPHORAMIDON -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dmt
タイトルSTRUCTURE OF HUMAN NEUTRAL ENDOPEPTIDASE COMPLEXED WITH PHOSPHORAMIDON
要素NEUTRAL ENDOPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / METALLOPROTEASE / SIGNAL-ANCHOR
機能・相同性
機能・相同性情報


neuropeptide processing / neprilysin / creatinine metabolic process / oligopeptidase activity / exopeptidase activity / substance P catabolic process / Physiological factors / peptide metabolic process / cellular response to UV-A / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process ...neuropeptide processing / neprilysin / creatinine metabolic process / oligopeptidase activity / exopeptidase activity / substance P catabolic process / Physiological factors / peptide metabolic process / cellular response to UV-A / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / cardiolipin binding / neuron projection terminus / positive regulation of neurogenesis / cellular response to UV-B / phosphatidylserine binding / cellular response to cytokine stimulus / brush border / amyloid-beta clearance / replicative senescence / amyloid-beta metabolic process / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / sensory perception of pain / secretory granule membrane / kidney development / positive regulation of long-term synaptic potentiation / lung development / peptide binding / trans-Golgi network / placenta development / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / protein processing / response to estrogen / synaptic vesicle / presynapse / cytoplasmic vesicle / endopeptidase activity / early endosome / learning or memory / membrane raft / axon / focal adhesion / neuronal cell body / dendrite / Neutrophil degranulation / synapse / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular exosome / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neutral endopeptidase; domain 2 / Neutral endopeptidase , domain2 / Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Collagenase (Catalytic Domain) ...Neutral endopeptidase; domain 2 / Neutral endopeptidase , domain2 / Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHORAMIDON / Chem-RDF / Neprilysin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Oefner, C. / D'Arcy, A. / Hennig, M. / Winkler, F.K. / Dale, G.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of human neutral endopeptidase (Neprilysin) complexed with phosphoramidon.
著者: Oefner, C. / D'Arcy, A. / Hennig, M. / Winkler, F.K. / Dale, G.E.
履歴
登録1999年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entity_src_syn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEUTRAL ENDOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,8907
ポリマ－79,5261
非ポリマー1,3656
水8,377465
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: NEUTRAL ENDOPEPTIDASE
ヘテロ分子

A: NEUTRAL ENDOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,78014
ポリマ－159,0512
非ポリマー2,72912
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area6250 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area55810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.580, 107.580, 112.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 A

#1: タンパク質 NEUTRAL ENDOPEPTIDASE / NEPRILYSIN / NEP / ENKEPHALINASE / COMMON ACUTE LYMPHOCYTIC LEUKEMIA ANTIGEN


分子量: 79525.508 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PPICZ-ALPHA / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P08473, neprilysin
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 468分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-RDF / N-ALPHA-L-RHAMNOPYRANOSYLOXY(HYDROXYPHOSPHINYL)-L-LEUCYL-L-TRYPTOPHAN / PHOSPHORAMIDON / ホスホラミドン


タイプ: peptide-like, Glycopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 543.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H34N3O10P / 参照: PHOSPHORAMIDON / コメント: 阻害剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 465 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.09 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 3350, AMMONIUM SULFATE, BIS TRIS, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
21 mMinhibitor1drop
325 %PEG33501reservoir
4200 mMammonium sulfate1reservoir
5100 mMbis-Tris1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM1A / 波長: 0.86633
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.86633 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2 Å
反射
*PLUS
Num. obs: 49828 / % possible obs: 99.4 % / Num. measured all: 189020 / Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 % / Rmerge(I) obs: 0.301

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS精密化
精密化解像度: 2.1→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 2210 -5 %
Rwork0.195 ---
obs0.195 44255 99.4 %-
all-44522 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5595 0 86 465 6146
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.48
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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