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- PDB-1dk8: CRYSTAL STRUCTURE OF THE RGS-HOMOLOGOUS DOMAIN OF AXIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dk8
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE RGS-HOMOLOGOUS DOMAIN OF AXIN
要素AXIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / ALPHA-HELIX / PI-HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-catenin destruction complex assembly / armadillo repeat domain binding / head development / cell development / axial mesoderm formation / dorsal/ventral axis specification / activation of protein kinase activity / post-anal tail morphogenesis / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding ...beta-catenin destruction complex assembly / armadillo repeat domain binding / head development / cell development / axial mesoderm formation / dorsal/ventral axis specification / activation of protein kinase activity / post-anal tail morphogenesis / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / I-SMAD binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Wnt signalosome / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / nucleocytoplasmic transport / negative regulation of protein metabolic process / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SMAD binding / R-SMAD binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / signaling adaptor activity / protein serine/threonine kinase binding / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of protein ubiquitination / cell periphery / TCF dependent signaling in response to WNT / positive regulation of JNK cascade / sensory perception of sound / Degradation of AXIN / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / p53 binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of protein phosphorylation / microtubule cytoskeleton / cell cortex / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / molecular adaptor activity / Estrogen-dependent gene expression / in utero embryonic development / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ub-specific processing proteases / negative regulation of gene expression / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily ...Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Axin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Spink, K.E. / Polakis, P. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Structural basis of the Axin-adenomatous polyposis coli interaction.
著者: Spink, K.E. / Polakis, P. / Weis, W.I.
履歴
登録1999年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AXIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,98513
ポリマ－16,7941
非ポリマー1,19112
水3,207178
1
A: AXIN
ヘテロ分子

A: AXIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,97026
ポリマ－33,5882
非ポリマー2,38224
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_556x+1/2,-y+1/2,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)32.570, 117.880, 81.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-603-

GOL

21A-605-

GOL

31A-605-

GOL

詳細full-length Axin exists as a dimer in vivo

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要素

#1: タンパク質 AXIN


分子量: 16794.104 Da / 分子数: 1 / 断片: RGS-HOMOLOGOUS DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15169
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.25
詳細: sodium acetate, ammonium sulfate, glycerol, dithiothreitol, pH 4.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlAxin-RGS1drop
21.6 Mammonium sulfate1reservoir
375 mM1reservoirNaOAc
45 %glycerol1reservoir
54 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→29.3 Å / Num. all: 22567 / Num. obs: 22359 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 13.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.57→1.59 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.186 / Num. unique all: 688 / % possible all: 99.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.57→29.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1491306.65 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 2211 9.9 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.172 22338 98.9 %-
all-22567 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.91 Å2 / ksol: 0.385 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.71 Å20 Å20 Å2
2--1.33 Å20 Å2
3----0.62 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.57→29.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1179 0 68 178 1425
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.443
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.423.5
LS精密化 シェル解像度: 1.57→1.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.216 321 8.9 %
Rwork0.185 3296 -
obs--98.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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