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- PDB-1djs: LIGAND-BINDING PORTION OF FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2 IN ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1djs
タイトルLIGAND-BINDING PORTION OF FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2 IN COMPLEX WITH FGF1
要素
  • PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1)
  • PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR/RECEPTOR / FGFR / FGF / IMMUNOGLOBULIN / IMMUNE SYSTEM / HORMONE-GROWTH FACTOR-RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development ...Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development / lacrimal gland development / prostate gland morphogenesis / otic vesicle formation / regulation of smooth muscle cell differentiation / regulation of morphogenesis of a branching structure / orbitofrontal cortex development / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / embryonic organ morphogenesis / branching morphogenesis of a nerve / endochondral bone growth / morphogenesis of embryonic epithelium / mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / bud elongation involved in lung branching / epidermis morphogenesis / regulation of endothelial tube morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / reproductive structure development / FGFR3b ligand binding and activation / limb bud formation / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / membranous septum morphogenesis / gland morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / embryonic digestive tract morphogenesis / mesenchymal cell differentiation / positive regulation of phospholipase activity / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / branching involved in prostate gland morphogenesis / FGFR2b ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor binding / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / lung lobe morphogenesis / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / regulation of osteoblast proliferation / FGFR1b ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / fibroblast growth factor receptor activity / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / branching involved in salivary gland morphogenesis / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / embryonic pattern specification / pyramidal neuron development / embryonic cranial skeleton morphogenesis / lung-associated mesenchyme development / outflow tract septum morphogenesis / regulation of smoothened signaling pathway / mesodermal cell differentiation / bone morphogenesis / S100 protein binding / digestive tract development / odontogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / ureteric bud development / skeletal system morphogenesis / organ growth / hair follicle morphogenesis / inner ear morphogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / lung alveolus development / PI-3K cascade:FGFR3 / regulation of osteoblast differentiation / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / prostate epithelial cord elongation / PI-3K cascade:FGFR1 / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / positive regulation of sprouting angiogenesis / midbrain development / bone mineralization / fibroblast growth factor binding / positive regulation of MAP kinase activity / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / epithelial to mesenchymal transition / excitatory synapse / anatomical structure morphogenesis
類似検索 - 分子機能
HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin domain ...HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor 1 / Fibroblast growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Stauber, D.J. / Digabriele, A.D. / Hendrickson, W.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Structural interactions of fibroblast growth factor receptor with its ligands.
著者: Stauber, D.J. / DiGabriele, A.D. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録1999年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
B: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,50011
ポリマ－39,6352
非ポリマー8659
水5,747319
1
A: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
B: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
B: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,99922
ポリマ－79,2704
非ポリマー1,72918
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
Buried area12010 Å2
ΔGint-301 kcal/mol
Surface area30810 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
B: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
B: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
B: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)
B: PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,99844
ポリマ－158,5408
非ポリマー3,45836
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation15_545y+1/2,x-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
Buried area28610 Å2
ΔGint-649 kcal/mol
Surface area57040 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)129.970, 129.970, 129.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 2)


分子量: 24298.936 Da / 分子数: 1 / 断片: IG-LIKE DOMAINS 2 AND 3 / 変異: N147T,S148L,N149E,N150P,K151E,R152G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21802, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質 PROTEIN (FIBROBLAST GROWTH FACTOR 1)


分子量: 15336.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05230
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.2 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 1.6M AMMONIUM SULFATE, 10MM TRIS (PH7.5), pH 7.50
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
31.6 Mammonium sulfate1reservoir
410 mMTris-HCl1reservoir
2reservoir solution1dropsame volume of 2:1 diluted reservoir solution

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9919, 0.9793, 0.9791, 0.9641
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月17日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.99191
20.97931
30.97911
40.96411
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 41549 / % possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.402 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 180297
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MADSYS位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→6 Å / SU B: 5.181 / SU ML: 0.115 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.449 / ESU R Free: 0.298
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.315 1040 5 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.227 19354 --
原子変位パラメータBiso mean: 29.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2702 0 45 319 3066
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d2.3
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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