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- PDB-1dir: CRYSTAL STRUCTURE OF A MONOCLINIC FORM OF DIHYDROPTERIDINE REDUCT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dir
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A MONOCLINIC FORM OF DIHYDROPTERIDINE REDUCTASE FROM RAT LIVER
要素DIHYDROPTERIDINE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE(ACTING ON NADH OR NADPH)
機能・相同性
機能・相同性情報


Phenylalanine metabolism / 6,7-dihydropteridine reductase / 6,7-dihydropteridine reductase activity / NADH binding / response to aluminum ion / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / L-phenylalanine catabolic process / response to glucagon / NADPH binding / liver development ...Phenylalanine metabolism / 6,7-dihydropteridine reductase / 6,7-dihydropteridine reductase activity / NADH binding / response to aluminum ion / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / L-phenylalanine catabolic process / response to glucagon / NADPH binding / liver development / response to lead ion / cellular response to xenobiotic stimulus / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Dihydropteridine reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Varughese, K.I. / Su, Y. / Skinner, M.M. / Matthews, D.A. / Whitely, J.M. / Xuong, N.H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1994
タイトル: Crystal structure of a monoclinic form of dihydropteridine reductase from rat liver.
著者: Su, Y. / Skinner, M.M. / Xuong, N.H. / Matthews, D.A. / Whiteley, J.M. / Varughese, K.I.
履歴
登録1994年4月18日処理サイト: BNL
改定 1.01994年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年2月12日Group: Refinement description
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROPTERIDINE REDUCTASE
B: DIHYDROPTERIDINE REDUCTASE
C: DIHYDROPTERIDINE REDUCTASE
D: DIHYDROPTERIDINE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,9708
ポリマ－102,3174
非ポリマー2,6544
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: DIHYDROPTERIDINE REDUCTASE
D: DIHYDROPTERIDINE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4854
ポリマ－51,1582
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area18450 Å2
手法PISA
3
A: DIHYDROPTERIDINE REDUCTASE
B: DIHYDROPTERIDINE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4854
ポリマ－51,1582
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5900 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area18520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)222.200, 46.500, 94.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: MET C 190 - PRO C 191 OMEGA = 215.04 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION

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要素

#1: タンパク質
DIHYDROPTERIDINE REDUCTASE


分子量: 25579.176 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P11348, EC: 1.6.99.7
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.33 %
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: referred to 1dhr
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
117 %(w/v)PEG45001reservoir
20.05 MTris-HCl1reservoir
311 %(v/v)ethanol1reservoir
410 mg/mlprotein NADH solution1drop0.005ml
517 %(w/v)PEG45001drop
611 %(v/v)ethanol1drop
70.05 MTris-HCl1drop

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 5.13 Å / Num. measured all: 26789 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.8 Å / % possible obs: 54.7 % / Num. measured obs: 3187 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.6→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.168 -
obs-29023
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7048 0 176 148 7372
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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