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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dhi | ||||||
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タイトル | LONG-RANGE STRUCTURAL EFFECTS IN A SECOND-SITE REVERTANT OF A MUTANT DIHYDROFOLATE REDUCTASE | ||||||
![]() | DIHYDROFOLATE REDUCTASE | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / glycine biosynthetic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process ...methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / glycine biosynthetic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Oatley, S.J. / Villafranca, J.E. / Brown, K.A. / Kraut, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Long-range structural effects in a second-site revertant of a mutant dihydrofolate reductase. 著者: Brown, K.A. / Howell, E.E. / Kraut, J. #1: ![]() タイトル: How Do Mutation at Phenylalanine-153 and Isoleucine-155 Partially Suppress the Effects of the Aspartate-27-> Serine Mutation in Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase 著者: Dion, A. / Linn, C.E. / Bradrick, T.D. / Georghiou, S. / Howell, E.E. #2: ![]() タイトル: Role of Aspartate 27 of Dihydrofolate Reductase from Escherichia Coli in Interconversion of Active and Inactive Enzyme Conformers and the Binding of Nadph 著者: Appleman, J.R. / Howell, E.E. / Kraut, J. / Blakely, R.L. #3: ![]() タイトル: A Second-Site Mutation at Phenylalanine-137 that Increases Catalytic Efficiency in the Mutant Aspartate-27-> Serine Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase 著者: Howell, E.E. / Booth, C. / Farnum, M. / Kraut, J. / Warren, M.S. #4: ![]() タイトル: Dihydrofolate Reductase from Escherichia Coli: Probing the Role of Aspartate-27 and Phenylalanine-137 in Enzyme Conformation and the Binding of Nadph 著者: Dunn, S.M. / Lanigan, T.M. / Howell, E.E. #5: ![]() タイトル: Functional Role of Aspartic Acid-27 in Dihydrofolate Reductase Revealed by Mutagenesis 著者: Howell, E.E. / Villafranca, J.E. / Waren, M.S. / Oatley, S.J. / Kraut, J. #6: ![]() タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase at 1.7 Angstroms Resolution. I. General Features and Binding of Methotrexate 著者: Bolin, J.T. / Filman, D.J. / Matthews, D.A. / Hamlin, R.C. / Kraut, J. #7: ![]() タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase at 1.7 Angstroms Resolution. II. Environment of Bound Nadph and Implications for Catalysis 著者: Filman, D.J. / Bolin, J.T. / Matthews, D.A. / Kraut, J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 87.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 66.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 497.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 514.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: GLY A 95 - GLY A 96 OMEGA = 2.83 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 2: GLY B 95 - GLY B 96 OMEGA = 2.85 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION | ||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.9245, -0.37489, 0.06906), ベクター: 詳細 | THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *A* WHEN APPLIED TO CHAIN *B*. | |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17992.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-CA / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.2 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 6.8 / 手法: unknown / 詳細: referred to J.Biol.Chem. 257.13650-13662 1982 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 26345 / % possible obs: 91 % / Rmerge(I) obs: 0.06 |
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解析
ソフトウェア | 名称: TNT / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.155 / 最高解像度: 1.9 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 1.9 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / Num. reflection obs: 26345 / Rfactor obs: 0.155 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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