+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dhf | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | CRYSTAL STRUCTURES OF RECOMBINANT HUMAN DIHYDROFOLATE REDUCTASE COMPLEXED WITH FOLATE AND 5-DEAZOFOLATE | ||||||
![]() | DIHYDROFOLATE REDUCTASE![]() | ||||||
![]() | ![]() | ||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / sequence-specific mRNA binding / response to methotrexate / axon regeneration / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Davies /II, J.F. / Kraut, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of recombinant human dihydrofolate reductase complexed with folate and 5-deazafolate. 著者: Davies 2nd., J.F. / Delcamp, T.J. / Prendergast, N.J. / Ashford, V.A. / Freisheim, J.H. / Kraut, J. #1: ![]() タイトル: Expression and Site-Directed Mutagenesis of Human Dihydrofolate Reductase 著者: Prendergast, N.J. / Delcamp, T.J. / Smith, P.L. / Freisheim, J.H. | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 650 | HELIX IN EACH CHAIN, RESIDUES ASP 21 - LEU 22 - PRO 23 - TRP 24 - PRO 25 - PRO 26 ARE IN LEFT- ...HELIX IN EACH CHAIN, RESIDUES ASP 21 - LEU 22 - PRO 23 - TRP 24 - PRO 25 - PRO 26 ARE IN LEFT-HANDED POLYPROLINE HELIX CONFORMATION. | ||||||
Remark 700 | SHEET THE FOLLOWING REMARKS APPLY TO EACH CHAIN. IN THE *HELIX*, *SHEET* AND *TURN* RECORDS BELOW, ...SHEET THE FOLLOWING REMARKS APPLY TO EACH CHAIN. IN THE *HELIX*, *SHEET* AND *TURN* RECORDS BELOW, AN *A* OR *B* HAS BEEN APPENDED TO THE NAMES USED IN THIS REMARK TO DISTINGUISH CHAINS. RESIDUE GLN 102 PARTICIPATES IN BOTH HELIX E AND EP. RESIDUES LYS 108 AND VAL 109 PARTICIPATE IN BOTH HELIX EP AND STRAND E. RESIDUE GLU 172 IS IN TIGHT-TURN 8 AND BETA STRAND G. RESIDUE ILE 175 IS IN TIGHT-TURN 8 AND BETA STRAND H. RESIDUES ASP 110 - MET 111 FORM A BETA-BULGE IN STRAND E. RESIDUES VAL 115 - GLY 116 FORM A BETA-BULGE IN STRAND E. TIGHT TURN 7 DISRUPTS STRAND G. THIS IS REPRESENTED ON THE SHEET RECORDS BELOW BY PRESENTING THE SHEET TWICE WITH STRAND 8 DIFFERENT. |
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 88.8 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 68.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
Atom site foot note | 1: RESIDUES PRO A 66 AND PRO B 66 ARE CIS PROLINES. 2: IN EACH CHAIN, THE PEPTIDE BOND LINKING GLY 116 TO GLY 117 IS IN THE CIS CONFORMATION. |
-
要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 21349.525 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 参照: UniProt: P00374, ![]() #2: 化合物 | ![]() #3: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|
-
試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.36 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化![]() | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 5.9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
---|---|
放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 16023 / % possible obs: 91 % / Rmerge(I) obs: 0.056 |
-
解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | Rfactor obs: 0.176 / 最高解像度: 2.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.3 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: PROLSQ / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / Rfactor obs: 0.176 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |