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- PDB-1dfn: CRYSTAL STRUCTURE OF DEFENSIN HNP-3, AN AMPHIPHILIC DIMER: MECHAN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dfn
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF DEFENSIN HNP-3, AN AMPHIPHILIC DIMER: MECHANISMS OF MEMBRANE PERMEABILIZATION
要素DEFENSIN HNP-3
キーワードDEFENSIN
機能・相同性
機能・相同性情報


disruption of plasma membrane integrity in another organism / Defensins / pore-forming activity / : / T cell chemotaxis / Alpha-defensins / defense response to protozoan / defense response to fungus / estrogen receptor signaling pathway / innate immune response in mucosa ...disruption of plasma membrane integrity in another organism / Defensins / pore-forming activity / : / T cell chemotaxis / Alpha-defensins / defense response to protozoan / defense response to fungus / estrogen receptor signaling pathway / innate immune response in mucosa / Golgi lumen / chemotaxis / azurophil granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / antibacterial humoral response / killing of cells of another organism / defense response to virus / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / innate immune response / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / : / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Mammalian defensins signature. / Alpha-defensin, C-terminal / Mammalian defensin / Alpha-defensin propeptide / Alpha-defensin / Defensin propeptide / Defensin propeptide / Beta/alpha-defensin, C-terminal / Defensin/corticostatin family
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutrophil defensin 1 / Neutrophil defensin 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hill, C.P. / Yee, J. / Selsted, M.E. / Eisenberg, D.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Crystal structure of defensin HNP-3, an amphiphilic dimer: mechanisms of membrane permeabilization.
著者: Hill, C.P. / Yee, J. / Selsted, M.E. / Eisenberg, D.
#1: ジャーナル: J.Clin.Invest. / 年: 1985
タイトル: Primary Structures of Three Human Neutrophil Defensins
著者: Selsted, M.E. / Harwig, S.S.L. / Ganz, T. / Schilling, J.W. / Lehrer, R.I.
#2: ジャーナル: J.Clin.Invest. / 年: 1985
タイトル: Defensins. Natural Peptide Antibiotics of Human Neutrophils
著者: Ganz, T. / Selsted, M.E. / Szklarek, D. / Harwig, S.S.L. / Daher, K. / Bainton, D.F. / Lehrer, R.I.
履歴
登録1991年1月18日処理サイト: BNL
改定 1.01992年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700SHEET THERE IS A CLASSIC BULGE INVOLVING RESIDUES 17, 18, AND 29 FOR EACH OF THE CHAINS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DEFENSIN HNP-3
B: DEFENSIN HNP-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9922
ポリマ－6,9922
非ポリマー00
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area850 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area4160 Å2
手法PISA
2
A: DEFENSIN HNP-3
B: DEFENSIN HNP-3

A: DEFENSIN HNP-3
B: DEFENSIN HNP-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9844
ポリマ－13,9844
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area7610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.800, 45.000, 40.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Atom site foot note1: RESIDUES A 8 AND B 8 ARE CIS PROLINES.
2: THERE IS A CLASSIC BULGE INVOLVING RESIDUES 17, 18, AND 29 FOR EACH OF THE CHAINS.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-35-

HOH

詳細THE TWO MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS *A* AND *B*. EACH OF THE TWO MONOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A THREE STRAND ANTIPARALLEL SHEET. A LOCAL TWO-FOLD AXIS RELATING MOLECULES *A* AND *B* RESULTS IN A SIX-STRANDED ANTIPARALLEL SHEET IN THE DIMER. THE TWO MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT ARE RELATED TO EACH OTHER BY A LOCAL TWO-FOLD AXIS.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド DEFENSIN HNP-3


分子量: 3496.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P59665, UniProt: P59666*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE 30 RESIDUES IN HNP-3 HAVE BEEN NUMBERED FROM 2 - 31 IN ORDER TO BETTER FIT THE SEQUENCE ...THE 30 RESIDUES IN HNP-3 HAVE BEEN NUMBERED FROM 2 - 31 IN ORDER TO BETTER FIT THE SEQUENCE ALIGNMENT WITH OTHER DEFENSIN MOLECULES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.39 %
結晶化
*PLUS
pH: 4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
20.01 %acetic acid1drop
315 %PEG80001reservoir
410 %isopropanol1reservoir
5100 mMsodium citrate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 4524 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Num. measured all: 22975 / Rmerge F obs: 0.054 / Biso Wilson estimate: 15.6 Å2

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.9→10 Å / Rfactor obs: 0.19
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数470 0 0 44 514
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0190.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0490.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0450.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.9911
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.721.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.5651
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.4271.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.180.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2040.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2740.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1810.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.83
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor28.820
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection all: 4448 / Rfactor obs: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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