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- PDB-1de7: INTERACTION OF FACTOR XIII ACTIVATION PEPTIDE WITH ALPHA-THROMBIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1de7
タイトルINTERACTION OF FACTOR XIII ACTIVATION PEPTIDE WITH ALPHA-THROMBIN: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ENZYME-SUBSTRATE COMPLEX
要素
  • ALPHA-THROMBIN (HEAVY CHAIN)
  • ALPHA-THROMBIN (LIGHT CHAIN)
  • FACTOR XIII ACTIVATION PEPTIDE (28-37)
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE SUBSTRATE / ENZYME-SUBSTRATE COMPLEX / ALPHA-THROMBIN / FACTOR XIII ACTIVATION PEPTIDE / HYDROLASE/PEPTIDE / BLOOD CLOTTING / HYDROLASE-HYDROLASE SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / thrombospondin receptor activity / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...: / thrombospondin receptor activity / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of blood coagulation / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / : / Gamma-carboxylation of protein precursors / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / : / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Regulation of Complement cascade / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / lipopolysaccharide binding / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / positive regulation of insulin secretion / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / receptor ligand activity / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / : / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sadasivan, C. / Yee, V.C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Interaction of the factor XIII activation peptide with alpha -thrombin. Crystal structure of its enzyme-substrate analog complex.
著者: Sadasivan, C. / Yee, V.C.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: The Refined 1.9 Angstroms X-Ray Crystal Structure of D-Phe-Pro-Arg Chloromethylketone-Inhibited Human Alpha-Thrombin: Structure Analysis, Overall Structure, Electrostatic Properties, ...タイトル: The Refined 1.9 Angstroms X-Ray Crystal Structure of D-Phe-Pro-Arg Chloromethylketone-Inhibited Human Alpha-Thrombin: Structure Analysis, Overall Structure, Electrostatic Properties, Detailed Active-Site Geometry, and Structure-Function Relationships
著者: Bode, W. / Turk, D. / Karshikov, A.
#2: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1992
タイトル: The Interaction of Thrombin with Fibrinogen: A Structural Basis for its Specificity
著者: Stubbs, M.T. / Oschkinat, H. / Mayer, I. / Huber, R. / Angliker, H. / Stoner, S.R. / Bode, W.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: Three-Dimensional Structure of a Transglutaminase: Human Blood Coagulation Factor Xiii
著者: Yee, V.C. / Pedersen, L.C. / Trong, I.L. / Bishop, P.D. / Stenkamp, R.E. / Teller, D.C.
履歴
登録1999年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: ALPHA-THROMBIN (LIGHT CHAIN)
H: ALPHA-THROMBIN (HEAVY CHAIN)
J: ALPHA-THROMBIN (LIGHT CHAIN)
K: ALPHA-THROMBIN (HEAVY CHAIN)
A: FACTOR XIII ACTIVATION PEPTIDE (28-37)
B: FACTOR XIII ACTIVATION PEPTIDE (28-37)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,0658
ポリマ－70,0196
非ポリマー462
水8,629479
1
L: ALPHA-THROMBIN (LIGHT CHAIN)
H: ALPHA-THROMBIN (HEAVY CHAIN)
A: FACTOR XIII ACTIVATION PEPTIDE (28-37)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0334
ポリマ－35,0103
非ポリマー231
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area12690 Å2
手法PISA, PQS
2
J: ALPHA-THROMBIN (LIGHT CHAIN)
K: ALPHA-THROMBIN (HEAVY CHAIN)
B: FACTOR XIII ACTIVATION PEPTIDE (28-37)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0334
ポリマ－35,0103
非ポリマー231
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3640 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area12260 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)54.070, 81.260, 85.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.62, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THERE ARE TWO INDEPENDENT COMPLEXES IN THE ASYMMETRIC UNIT: COMPLEX 1 ALPHA-THROMBIN: CHAINS L, H FACTOR XIII PEPTIDE: CHAIN A COMPLEX 2 ALPHA-THROMBIN: CHAINS J, K FACTOR XIII PEPTIDE: CHAIN B

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ALPHA-THROMBIN (LIGHT CHAIN)


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 ALPHA-THROMBIN (HEAVY CHAIN)


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド FACTOR XIII ACTIVATION PEPTIDE (28-37)


分子量: 1132.761 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 479 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE FACTOR XIII DERIVED PEPTIDE CONTAIN A C-TERMINAL CHLOROMETHYLKETONE GROUP AND IS COVALENTLY ...THE FACTOR XIII DERIVED PEPTIDE CONTAIN A C-TERMINAL CHLOROMETHYLKETONE GROUP AND IS COVALENTLY CONNECTED TO ACTIVE_SITE RESIDUES OF THROMBIN. THE UNBOUND FORM OF THE PEPTIDE IS THR-VAL-GLU-LEU-GLN-GLY-VAL-VAL-PRO-ARG-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN IT FORMS TWO COVALENT BONDS: 1) VIA A HEMIKETAL GROUP TO OG SER H 195; 2) VIA A METHYLENE GROUP TO NE2 HIS H 57.
Has protein modificationY
配列の詳細CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED FOR THROMBIN, BASED ON THE ...CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED FOR THROMBIN, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSINOGEN (W.BODE ET AL., 1989, EMBO J. 4 8, 3467-3475). PEPTIDE NUMBERING IS BASED ON THE CORRESPONDING RESIDUES IN FACTOR XIII

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: PEG8000, SODIUM CHLORIDE, SODIUM CITRATE, pH 5.50
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
32 %PEG80001reservoir
4200 mMsodium chloride1reservoir
550 mMsodium citrate1reservoir
2peptide1drop10-fold molar excess in water

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月10日 / 詳細: YALE MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 45245 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.157 / % possible all: 79.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 124210
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: THROMBIN CRYSTAL STRUCTURE WITH PDB ID 1AHT

1aht


解像度: 2→10 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 2226 5 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.194 44341 90 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4633 0 2 479 5114
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.46
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3069 --
Rwork0.2718 4466 -
obs--78.4 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19.PRO / Topol file: TOPH19.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.75
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.64

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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