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万見
- PDB-1dd1: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF THE SMAD4 ACTIVE FRAGMENT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dd1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF THE SMAD4 ACTIVE FRAGMENT
要素SMAD4
キーワードSIGNALING PROTEIN / B-SHEET SANDWICH HELIX-TURN-HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / female gonad morphogenesis / negative regulation of cardiac myofibril assembly / metanephric mesenchyme morphogenesis / nephrogenic mesenchyme morphogenesis / somite rostral/caudal axis specification / atrioventricular valve formation / mesendoderm development / activin responsive factor complex / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer ...positive regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / female gonad morphogenesis / negative regulation of cardiac myofibril assembly / metanephric mesenchyme morphogenesis / nephrogenic mesenchyme morphogenesis / somite rostral/caudal axis specification / atrioventricular valve formation / mesendoderm development / activin responsive factor complex / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / positive regulation of luteinizing hormone secretion / regulation of hair follicle development / filamin binding / sebaceous gland development / SMAD protein complex / formation of anatomical boundary / epithelial cell migration / RUNX2 regulates bone development / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / heteromeric SMAD protein complex / regulation of transforming growth factor beta2 production / neuron fate specification / RUNX3 regulates BCL2L11 (BIM) transcription / endocardial cell differentiation / epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / response to transforming growth factor beta / secondary palate development / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / brainstem development / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / atrioventricular canal development / cardiac conduction system development / positive regulation of extracellular matrix assembly / Germ layer formation at gastrulation / sulfate binding / Signaling by BMP / cellular response to BMP stimulus / Formation of definitive endoderm / outflow tract septum morphogenesis / activin receptor signaling pathway / SMAD protein signal transduction / Signaling by Activin / Signaling by NODAL / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / gastrulation with mouth forming second / I-SMAD binding / neural crest cell differentiation / endothelial cell activation / Cardiogenesis / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / embryonic digit morphogenesis / branching involved in ureteric bud morphogenesis / adrenal gland development / ventricular septum morphogenesis / interleukin-6-mediated signaling pathway / seminiferous tubule development / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / R-SMAD binding / uterus development / positive regulation of SMAD protein signal transduction / developmental growth / single fertilization / epithelial to mesenchymal transition / anatomical structure morphogenesis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / BMP signaling pathway / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / extrinsic apoptotic signaling pathway / ovarian follicle development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / ERK1 and ERK2 cascade / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / transcription corepressor binding / cellular response to glucose stimulus / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / axon guidance / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of cell growth / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / transcription coactivator binding / positive regulation of miRNA transcription / osteoblast differentiation / spermatogenesis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / intracellular iron ion homeostasis / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cell population proliferation / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding
類似検索 - 分子機能
Tumour Suppressor Smad4 - #10 / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type ...Tumour Suppressor Smad4 - #10 / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / SMAD-like domain superfamily / Tumour Suppressor Smad4 / SMAD/FHA domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mothers against decapentaplegic homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Qin, B.Y. / Lam, S.W. / Lin, K.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of a transcriptionally active Smad4 fragment.
著者: Qin, B. / Lam, S.S. / Lin, K.
履歴
登録1999年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SMAD4
B: SMAD4
C: SMAD4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,12012
ポリマ－88,2553
非ポリマー8659
水5,441302
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7160 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area31890 Å2
手法PISA
2
A: SMAD4
B: SMAD4
C: SMAD4
ヘテロ分子

A: SMAD4
B: SMAD4
C: SMAD4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,24024
ポリマ－176,5116
非ポリマー1,72918
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_454-x-1/2,y,-z-1/41
Buried area16700 Å2
ΔGint-294 kcal/mol
Surface area61400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.433, 142.433, 195.478
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-554-

SO4

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要素

#1: タンパク質 SMAD4


分子量: 29418.445 Da / 分子数: 3 / 断片: SMAD4 ACTIVE FRAGMENT / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13485
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE PROTEIN IS A COMMON MEDIATOR OF THE TGF-BETA SIGNALLING PATHWAY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.17 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, LISO4, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
Temp details: ROOM
結晶化
*PLUS
詳細: drop was combined with an equal volume of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
140 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1reservoir
310 %PEG40001reservoir
4200 mM1reservoirLi2SO4

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.62→100 Å / Num. all: 149316 / Num. obs: 29751 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.02 % / Biso Wilson estimate: 32.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Net I/σ(I): 11.17
反射 シェル解像度: 2.62→2.68 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.02 / % possible all: 96.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.3 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.62→100 Å / σ(F): 0 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: USED WEIGHTED FULL MATRIX LEAST SQUARES PROCEDURE AND SIMULATED ANNEALING PROTOCOL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.175 1395 4.9 %RANDOM
Rwork0.218 ---
all0.218 28258 --
obs0.218 28258 92.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.62→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5543 0 45 302 5890
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0058
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.207
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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