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- PDB-1d8b: NMR STRUCTURE OF THE HRDC DOMAIN FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE RE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d8b
タイトルNMR STRUCTURE OF THE HRDC DOMAIN FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE RECQ HELICASE
要素SGS1 RECQ HELICASE
キーワードDNA BINDING PROTEIN / FIVE HELICES / THREE-HELICAL BUNDLE FLANKED BY TWO HELICES
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of meiotic joint molecule formation / regulation of reciprocal meiotic recombination / : / meiotic DNA double-strand break processing / gene conversion at mating-type locus / telomeric 3' overhang formation / : / RecQ family helicase-topoisomerase III complex / : / chromatin extrusion motor activity ...negative regulation of meiotic joint molecule formation / regulation of reciprocal meiotic recombination / : / meiotic DNA double-strand break processing / gene conversion at mating-type locus / telomeric 3' overhang formation / : / RecQ family helicase-topoisomerase III complex / : / chromatin extrusion motor activity / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / cohesin loader activity / meiotic chromosome segregation / DNA double-strand break processing / DNA clamp loader activity / telomere maintenance via recombination / mitotic G2/M transition checkpoint / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / 3'-5' DNA helicase activity / DNA 3'-5' helicase / DNA topological change / mitotic sister chromatid segregation / chromosome organization / DNA helicase activity / telomere maintenance / isomerase activity / double-strand break repair via homologous recombination / chromosome / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / nucleolus / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP-dependent helicase Sgs1 / Sgs1 RecQ helicase / HRDC domain / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain profile. / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain ...ATP-dependent helicase Sgs1 / Sgs1 RecQ helicase / HRDC domain / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain profile. / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / HRDC domain superfamily / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / DNA polymerase; domain 1 / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent helicase SGS1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / ARIA (AMBIGUOUS RESTRAINTS IN ITERATIVE ASSIGNMENTS) AMBIGUOUS DISTANCE RESTRAINTS SIMULATED ANNEALING WITH TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Liu, Z. / Macias, M.J. / Bottomley, M.J. / Stier, G. / Linge, J.P. / Nilges, M. / Bork, P. / Sattler, M.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: The three-dimensional structure of the HRDC domain and implications for the Werner and Bloom syndrome proteins.
著者: Liu, Z. / Macias, M.J. / Bottomley, M.J. / Stier, G. / Linge, J.P. / Nilges, M. / Bork, P. / Sattler, M.
履歴
登録1999年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions ...database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SGS1 RECQ HELICASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3861
ポリマ－9,3861
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100STRUCTURES WITH ACCEPTABLE COVALENT GEOMETRY, STRUCTURES WITH FAVORABLE NON- BOND ENERGY
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 SGS1 RECQ HELICASE


分子量: 9385.962 Da / 分子数: 1 / 断片: HRDC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35187

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-SEPARATED NOESY
1223D 15N-SEPARATED NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
113C-15N-LABELED SAMPLE20 mM sodium phosphate buffer
215N-LABELED SAMPLE20 mM sodium phosphate buffer
試料状態イオン強度: 20 mM SODIUM PHOSPHATE / pH: 6.5 / 圧: 1 bar / 温度: 295 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe1.7DELAGLIO解析
XEASY1.3.13BARTELS, XIA, BILLETER, GUENTERT, WUETHRICHデータ解析
ARIA0.9LINGE, O'DONOGHUE, NILGES構造決定
ARIA0.9LINGE, O'DONOGHUE, NILGESiterative matrix relaxation
CNS0.9BRUNGER, ADAMS, CLORE, DELANO, GROS, GROSSE-KUNSTLEVE, JIANG, KUSZEWSKI, NILGES, PANNU, READ, RICE, SIMONSON, WARREN構造決定
CNS0.9BRUNGER, ADAMS, CLORE, DELANO, GROS, GROSSE-KUNSTLEVE, JIANG, KUSZEWSKI, NILGES, PANNU, READ, RICE, SIMONSON, WARREN精密化
精密化手法: ARIA (AMBIGUOUS RESTRAINTS IN ITERATIVE ASSIGNMENTS) AMBIGUOUS DISTANCE RESTRAINTS SIMULATED ANNEALING WITH TORSION ANGLE DYNAMICS
ソフトェア番号: 1
詳細: STARTING WITH AN ALMOST COMPLETE LIST OF CHEMICAL SHIFTS, THE PROGRAM ARIA ( AMBIGUOUS RESTRAINTS IN ITERATIVE ASSIGNMENT) CALIBRATES NOES, MERGES THE OBTAINED AMBIGUOUS DISTANCE RESTRAINTS ...詳細: STARTING WITH AN ALMOST COMPLETE LIST OF CHEMICAL SHIFTS, THE PROGRAM ARIA ( AMBIGUOUS RESTRAINTS IN ITERATIVE ASSIGNMENT) CALIBRATES NOES, MERGES THE OBTAINED AMBIGUOUS DISTANCE RESTRAINTS FROM DIFFERENT NOE SPECTRA AND ASSIGNS THE NOE PEAKS IN AN ITERATIVE MANNER. FROM A TOTAL OF 1890 NOES ABOUT 85% WERE MANUALLY ASSIGNED, THE REMAINDER WAS ASSIGNED BY ARIA. FLOATING POINT CHIRALITY ASSIGNMENT WAS USED DURING THE STRUCTURE CALCULATION IN ORDER TO OBTAIN STEREOSPECIFIC ASSIGNMENTS FOR METHYL AND METHYLENE GROUPS. THEREFORE, SOME METHYL AND METHYLENE CARBON/PROTON ATOM NAMES IN THE RESTRAINT FILES MIGHT BE INCONSISTENT COMPARED TO THOSE IN THE COORIDINATE FILES. THE DEPOSITED STRUCTURES HAVE BEEN WATER-REFINED AS DESCRIBED IN THE PUBLICATION. PSI REFINEMENT: THE STRUCTURES HAVE BEEN DIRECTLY REFINED AGAINST CROSS- CORRELATED RELAXATION RATES (C-ALPHA-H-ALPHA DIPOLE, CO CSA) AND THE THREE- BOND H/D ISOTOPE EFFECT ON THE C-ALPHA CHEMICAL SHIFT. "REFINEMENT OF THE PROTEIN BACKBONE ANGLE PSI IN NMR STRUCTURE CALCULATIONS." SPRANGERS, BOTTOMLEY, LINGE, SCHULTZ, NILGES, SATTLER.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH ACCEPTABLE COVALENT GEOMETRY, STRUCTURES WITH FAVORABLE NON- BOND ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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