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- PDB-1d3v: CRYSTAL STRUCTURE OF THE BINUCLEAR MANGANESE METALLOENZYME ARGINA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d3v
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE BINUCLEAR MANGANESE METALLOENZYME ARGINASE COMPLEXED WITH 2(S)-AMINO-6-BORONOHEXANOIC ACID, AN L-ARGININE ANALOG
要素PROTEIN (ARGINASE)
キーワードHYDROLASE / BINUCLEAR MANGANESE CLUSTER / BORONIC ACID INHIBITOR / PERFECTLY TWINNED CRYSTAL
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of L-arginine import across plasma membrane / Urea cycle / collagen biosynthetic process / mammary gland involution / positive regulation of neutrophil mediated killing of fungus / arginine metabolic process / negative regulation of T-helper 2 cell cytokine production / arginase / arginase activity / : ...regulation of L-arginine import across plasma membrane / Urea cycle / collagen biosynthetic process / mammary gland involution / positive regulation of neutrophil mediated killing of fungus / arginine metabolic process / negative regulation of T-helper 2 cell cytokine production / arginase / arginase activity / : / response to selenium ion / urea cycle / response to methylmercury / response to nematode / response to manganese ion / response to vitamin A / response to steroid hormone / response to herbicide / Neutrophil degranulation / response to zinc ion / response to vitamin E / defense response to protozoan / response to amine / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of activated T cell proliferation / maternal process involved in female pregnancy / cellular response to dexamethasone stimulus / response to amino acid / response to cadmium ion / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / response to axon injury / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of endothelial cell proliferation / cellular response to glucagon stimulus / cellular response to interleukin-4 / lung development / liver development / female pregnancy / response to peptide hormone / cellular response to hydrogen peroxide / manganese ion binding / cellular response to lipopolysaccharide / response to lipopolysaccharide / adaptive immune response / mitochondrial outer membrane / response to xenobiotic stimulus / innate immune response / neuronal cell body / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arginase / Ureohydrolase domain / Ureohydrolase, manganese-binding site / Arginase family signature. / Ureohydrolase / Arginase family / Arginase family profile. / Arginase; Chain A / Ureohydrolase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2(S)-AMINO-6-BORONOHEXANOIC ACID / : / Arginase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Cox, J.D. / Kim, N.N. / Traish, A.M. / Christianson, D.W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Arginase-boronic acid complex highlights a physiological role in erectile function.
著者: Cox, J.D. / Kim, N.N. / Traish, A.M. / Christianson, D.W.
履歴
登録1999年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ARGINASE)
B: PROTEIN (ARGINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6428
ポリマ－70,0382
非ポリマー6046
水5,350297
1
A: PROTEIN (ARGINASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (ARGINASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (ARGINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,96312
ポリマ－105,0573
非ポリマー9069
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
2
B: PROTEIN (ARGINASE)
ヘテロ分子

B: PROTEIN (ARGINASE)
ヘテロ分子

B: PROTEIN (ARGINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,96312
ポリマ－105,0573
非ポリマー9069
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.300, 91.300, 69.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-674-

HOH

21B-653-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ARGINASE)


分子量: 35019.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07824, arginase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-ABH / 2(S)-AMINO-6-BORONOHEXANOIC ACID


分子量: 191.998 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15BNO5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.75 %
結晶化pH: 8.1 / 詳細: pH 8.10
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
111 mg/mlarginase1drop
22 mMABH1drop
35 mM1dropMnCl2
42 mMbeta-mercaptoethanol1drop
525 mMBicine1droppH8.5
626 %PEG15001reservoir
7100 mMbicine1reservoirpH8.1

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.927
検出器タイプ: OTHER / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 32367 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 32.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / % possible all: 59.2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 66822 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Num. measured all: 126870

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.7→20 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.179 3331 RANDOM
Rwork0.157 --
obs0.157 64734 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4690 0 30 300 5020
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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