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- PDB-1d3c: MICHAELIS COMPLEX OF BACILLUS CIRCULANS STRAIN 251 CYCLODEXTRIN G... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d3c
タイトルMICHAELIS COMPLEX OF BACILLUS CIRCULANS STRAIN 251 CYCLODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE WITH GAMMA-CYCLODEXTRIN
要素CYCLODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / ALPHA-AMYLASE / PRODUCT COMPLEX / OLIGOSACCHARIDE / FAMILY 13 GLYCOSYL HYDROLASE / TRANSGLYCOSYLATION / INDUCED FIT / CATALYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclomaltodextrin glucanotransferase / cyclomaltodextrin glucanotransferase activity / starch binding / alpha-amylase activity / carbohydrate metabolic process / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Carbohydrate-binding-like fold / Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase ...Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Carbohydrate-binding-like fold / Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / IPT/TIG domain / IPT domain / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / gamma-cyclodextrin / Cyclomaltodextrin glucanotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus circulans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Uitdehaag, J.C.M. / Kalk, K.H. / van der Veen, B.A. / Dijkhuizen, L. / Dijkstra, B.W.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: The cyclization mechanism of cyclodextrin glycosyltransferase (CGTase) as revealed by a gamma-cyclodextrin-CGTase complex at 1.8-A resolution.
著者: Uitdehaag, J.C. / Kalk, K.H. / van Der Veen, B.A. / Dijkhuizen, L. / Dijkstra, B.W.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: X-ray Structures Along the Reaction Pathway of Cyclodextrin Glycosyltransferase Elucidate Catalysis in the Alpha-amylase Family
著者: Uitdehaag, J.C.M. / Mosi, R. / Kalk, K.H. / van der Veen, B.A. / Dijkhuizen, L. / Withers, S.G. / Dijkstra, B.W.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Crystallographic Studies of the Interaction of Cyclodextrin Glycosyltransferase from Bacillus Circulans Strain 251 with Natural Substrates and Products
著者: Knegtel, R.M. / Strokopytov, B. / Penninga, D. / Faber, O.G. / Rozeboom, H.J. / Kalk, K.H. / Dijkhuizen, L. / Dijkstra, B.W.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Structure of Cyclodextrin Glycosyltransferase Complexed with a Maltononaose Inhibitor at 2.6 Angstrom Resolution. Implications for Product Specificity
著者: Strokopytov, B. / Knegtel, R.M. / Penninga, D. / Rozeboom, H.J. / Kalk, K.H. / Dijkhuizen, L. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録1999年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / diffrn_source / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYCLODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,1009
ポリマ－74,5741
非ポリマー4,5268
水11,512639
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)117.791, 109.532, 65.223
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 CYCLODEXTRIN GLYCOSYLTRANSFERASE


分子量: 74573.516 Da / 分子数: 1 / 変異: D229N, E257Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus circulans (バクテリア) / 株: 251 / 細胞内の位置: EXTRACELLULAR / プラスミド: PDP66S / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌)
参照: UniProt: P43379, cyclomaltodextrin glucanotransferase

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糖 , 2種, 4分子

#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 Cyclooctakis-(1-4)-(alpha-D-glucopyranose) / gamma-cyclodextrin


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 薬物デリバリー / 分子量: 1315.142 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: cyclic oligosaccharide / 参照: gamma-cyclodextrin
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/1,8,8/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1-1-1-1-1/a1-h4_a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1_e4-f1_f4-g1_g4-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0

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非ポリマー , 3種, 643分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 639 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THIS IS THE STRUCTURE OF B. CIRCULANS 251 E257Q/D229N CGTASE WITH GAMMA-CYCLODEXTRIN IN ITS ACTIVE SITE
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.3
詳細: 60 % MPD, 100 MM TRIS PH 8.1, pH 10.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.55 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
160 %(v/v)MPD11
2100 mMHEPES11
35.0 %(w/v)maltose11

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.908
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→80 Å / Num. all: 80898 / Num. obs: 78720 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 24.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 1.78→1.81 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.285 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 71
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 71 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
TNT精密化
TNT位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CXI

1cxi


解像度: 1.78→8 Å / Isotropic thermal model: TNT STANDARD LIBRARY / 交差検証法: RFREE / σ(F): 0 / σ(I): 0
立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER; GAMMA CD FROM HARATA, CHEM. LETT 1984, PP 641-644
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 3984 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all0.222 78720 --
obs0.222 78720 97.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 202.89 Å2 / ksol: 0.87884 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5264 0 290 647 6201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Dev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0065714
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.7357804
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d17.0833132
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.007147
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.011795
X-RAY DIFFRACTIONt_it1.5185714
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.011449
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct000
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg17.083
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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