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万見
- PDB-1d2j: LDL RECEPTOR LIGAND-BINDING MODULE 6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d2j
タイトルLDL RECEPTOR LIGAND-BINDING MODULE 6
要素LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR
キーワードSIGNALING PROTEIN / RECEPTOR / LDLR / CYSTEINE-RICH MODULE / CALCIUM LIGAND-BINDING / FAMILIAL HYPERCHOLESTEROLEMIA
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / PCSK9-LDLR complex / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of receptor recycling / negative regulation of astrocyte activation / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of microglial cell activation / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance ...receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / PCSK9-LDLR complex / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of receptor recycling / negative regulation of astrocyte activation / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of microglial cell activation / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / cholesterol import / low-density lipoprotein particle clearance / clathrin heavy chain binding / low-density lipoprotein particle binding / intestinal cholesterol absorption / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / low-density lipoprotein particle receptor activity / LDL clearance / Chylomicron clearance / response to caloric restriction / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / regulation of protein metabolic process / high-density lipoprotein particle clearance / lipoprotein catabolic process / phospholipid transport / endolysosome membrane / cholesterol transport / low-density lipoprotein particle / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of protein metabolic process / artery morphogenesis / cellular response to fatty acid / regulation of cholesterol metabolic process / sorting endosome / lipoprotein particle binding / amyloid-beta clearance / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / long-term memory / phagocytosis / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / somatodendritic compartment / cholesterol metabolic process / receptor-mediated endocytosis / cholesterol homeostasis / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / lipid metabolic process / positive regulation of inflammatory response / endocytosis / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / apical part of cell / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / amyloid-beta binding / basolateral plasma membrane / protease binding / molecular adaptor activity / lysosome / early endosome / receptor complex / endosome membrane / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / cell surface / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Low-density Lipoprotein Receptor / Low-density Lipoprotein Receptor / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. ...Low-density Lipoprotein Receptor / Low-density Lipoprotein Receptor / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING IN TORSION ANGLE SPACE, SIMULATED ANNEALING REFINEMENT IN 3D COORDINATE SPACE.
データ登録者North, C.L. / Blacklow, S.C.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Solution structure of the sixth LDL-A module of the LDL receptor.
著者: North, C.L. / Blacklow, S.C.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structural Independence of Ligand-Binding Modules Five and Six of the LDL Receptor
著者: North, C.L. / Blacklow, S.C.
履歴
登録1999年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,5142
ポリマ－4,4741
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 60structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド LOW-DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR / LR6*


分子量: 4473.852 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAIN, SIXTH REPEAT / 変異: M243L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PMM-LR6* / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P01130
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-SEPARATED NOESY
222HYDROGEN EXCHANGE
3332D NOESY
4442D NOESY
151HMQC-J

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
11 MM LR6 U-15N; 10 MM CACL2
21 MM LR6 U-15N; 10 MM CACL2
31 MM LR6 UNLABELED; 10 MM CACL2
41 MM LR6 UNLABELED; 10 MM CACL2
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
110 mM 5.21 atm298 K
210 mM 5.21 atm298 K
310 mM 5.21 atm298 K
410 mM 5.21 atm298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYVarianUNITY5001
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS4002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix97MSI解析
XEASY1.3.13CH. BARTELS, T.-H. XIA, M. BILLETER, P. GUNTERT AND K. WUTHRICHデータ解析
DYANA1.5P. GUNTERT, C. MUMENTHALER, T. HERRMANN構造決定
X-PLOR3.8.1A. BRUNGER精密化
精密化手法: SIMULATED ANNEALING IN TORSION ANGLE SPACE, SIMULATED ANNEALING REFINEMENT IN 3D COORDINATE SPACE.
ソフトェア番号: 1
詳細: 541 UNIQUE NOE DISTANCES, 3 DISULFIDE BONDS, 9 H-BONDS, 17 DISTANCES DEFINE THE CA++ BINDING SITE, 17 PHI ANGLES DERIVED FROM J-HNHA MEASUREMENTS
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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