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- PDB-1d1d: NMR SOLUTION STRUCTURE OF THE CAPSID PROTEIN FROM ROUS SARCOMA VIRUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d1d
タイトルNMR SOLUTION STRUCTURE OF THE CAPSID PROTEIN FROM ROUS SARCOMA VIRUS
要素PROTEIN (CAPSID PROTEIN)
キーワードVIRAL PROTEIN / TWO INDEPENDENT DOMAINS HELICAL BUNDLES / VIRUS/VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / viral capsid / structural constituent of virion / aspartic-type endopeptidase activity / nucleic acid binding / viral translational frameshifting / proteolysis / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal ...Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
手法溶液NMR / TORSION ANGLE DYNAMICS SIMULATED ANNEALING
データ登録者Campos-Olivas, R. / Newman, J.L. / Summers, M.F.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Solution structure and dynamics of the Rous sarcoma virus capsid protein and comparison with capsid proteins of other retroviruses.
著者: Campos-Olivas, R. / Newman, J.L. / Summers, M.F.
履歴
登録1999年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CAPSID PROTEIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4441
ポリマ－28,4441
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20target function
代表モデルモデル #7

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CAPSID PROTEIN)


分子量: 28443.596 Da / 分子数: 1 / 変異: N-TERMINAL HIS-TAGGED / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
属: Alpharetrovirus / 株: SCHMIDT RUPPIN A-2
解説: THE SOURCE OF THE CA_RSV GENE IS PLASMID PSRA-2 OF ATCC 45000, WHICH IS A PLASMID CLONE CONTAINING FULL LENGTH ROUS SARCOMA VIRUS, STRAIN SCHMIDT RUPPIN A-2, DERIVED FROM UNINTEGRATED DNA ...解説: THE SOURCE OF THE CA_RSV GENE IS PLASMID PSRA-2 OF ATCC 45000, WHICH IS A PLASMID CLONE CONTAINING FULL LENGTH ROUS SARCOMA VIRUS, STRAIN SCHMIDT RUPPIN A-2, DERIVED FROM UNINTEGRATED DNA FROM AN ACUTE INFECTION OF QT-6 CELLS
プラスミド: PET-16B (NOVAGEN) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) PLYSS / 参照: UniProt: O92954

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1114D 13C-SEPARATED NOESY
1214D 13C/15N-SEPARATED NOESY
1314D 15N-SEPARATED NOESY
1413D 15N- SEPARATED NOESY
NMR実験の詳細Text: THE 1H, 13C, AND 15N CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENTS HAVE BEEN DEPOSITED ATTHE BIOMOLECULAR RESONANCE DATABANK (BMRB ENTRY 4384).

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1~1 MM CA_RSV, 10 MM PHOSPHATE (PH 6.0), 0.2 MM N3NA, 0.1 MM EDTA, 0.1 MM PMSF, 1 MG/L PEPSTATIN A, 5 MM BETA-MERCAPTOETHANOL90% H2O/10% D2O
2~1 MM CA_RSV, 10 MM PHOSPHATE (PH 6.0), 0.2 MM N3NA, 0.1 MM EDTA, 0.1 MM PMSF, 1 MG/L PEPSTATIN A, 5 MM BETA-MERCAPTOETHANOL100% D2O
試料状態イオン強度: 10 mM PHOSPHATE / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 303.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5P.GUNTHER, ETH-ZURICH精密化
XwinNMR2.5構造決定
NMRPipe1999構造決定
NMRView3構造決定
TALOS1999.019.15.47構造決定
精密化手法: TORSION ANGLE DYNAMICS SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: 20 CONFORMERS COMPATIBLE WITH THE NMR CONSTRAINTS WERE CALCULATED USING DYANA 1.5 AND THE STANDARD TORSION ANGLE SIMULATED ANHEALING PROTOCOL. PRELIMINARY CALCULATIONS WERE CARRIED OUT ...詳細: 20 CONFORMERS COMPATIBLE WITH THE NMR CONSTRAINTS WERE CALCULATED USING DYANA 1.5 AND THE STANDARD TORSION ANGLE SIMULATED ANHEALING PROTOCOL. PRELIMINARY CALCULATIONS WERE CARRIED OUT INDEPENDENTLY FOR EACH OF THE TWO N- AND C- TERMINAL DOMAINS OF THE PROTEIN. INITIALLY ONLY NOE DISTANCE CONSTRAINTS WERE IMPOSED. THE INITIAL STRUCTURES WERE THEN USED TO ASSES THE ACCURACY OF THE TORSION ANGLE CONSTRAINTS GENERATED BY ANALYSIS OF HA, CA, CB, CO AND N CHEMICAL SHIFTS WITH THE PROGRAM TALOS. FINALLY, UPPER AND LOWER LIMIT DISTANCE CONSTRAINTS WERE IMPOSED FOR UNAMBIGUOUS INTRAHELICAL H-BONDS.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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