[日本語] English
万見
- PDB-1d0i: CRYSTAL STRUCTURE OF TYPE II DEHYDROQUINASE FROM STREPTOMYCES COE... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d0i
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TYPE II DEHYDROQUINASE FROM STREPTOMYCES COELICOLOR COMPLEXED WITH PHOSPHATE IONS
要素TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
キーワードLYASE / TYPE II DEHYDROQUINASE / SHIKIMATE PATHWAY / DODECAMERIC QUATERNARY STRUCTURE / TETRAHEDRAL SYMMETRY
機能・相同性
機能・相同性情報


quinate catabolic process / 3-dehydroquinate dehydratase / 3-dehydroquinate dehydratase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Dehydroquinase, class II / Dehydroquinase, class II, conserved site / Dehydroquinase class II signature. / Dehydroquinase, class II / Dehydroquinase, class II superfamily / Dehydroquinase class II / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / 3-dehydroquinate dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces coelicolor (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Roszak, A.W. / Krell, T. / Hunter, I.S. / Coggins, J.R. / Lapthorn, A.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: The structure and mechanism of the type II dehydroquinase from Streptomyces coelicolor.
著者: Roszak, A.W. / Robinson, D.A. / Krell, T. / Hunter, I.S. / Fredrickson, M. / Abell, C. / Coggins, J.R. / Lapthorn, A.J.
履歴
登録1999年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
B: TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
C: TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
D: TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
E: TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
F: TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
G: TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
H: TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
I: TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
J: TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
K: TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
L: TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,84332
ポリマ－198,83512
非ポリマー2,00820
水36,4442023
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area30740 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area56540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.2, 137.5, 140.2
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
TYPE II 3-DEHYDROQUINATE HYDRATASE


分子量: 16569.605 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces coelicolor (バクテリア)
解説: STREPTOMYCES COELICOLOR / プラスミド: PDHQ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15474, 3-dehydroquinate dehydratase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2023 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.15 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 8000, SODIUM/POTASSIUM PHOSPHATE, TRIS BUFFER, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 57.1 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MTris11
210-20 %PEG800011
30.2 Msodium potassium phosphate11

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.89
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.89 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→45.03 Å / Num. all: 199360 / Num. obs: 199360 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.82 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.593 / % possible all: 93.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 798417
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.8→45.03 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: USED RESTRAINED REFINEMENT OF THE MAXIMUM LIKELIHOOD RESIDUAL WITH THE SPARSE MATRIX AND INDIVIDUAL ATOM ANISOTROPIC B FACTORS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 18324 9.2 %THE SAME REFLECTIONS WERE USED AS IN THE FIRST 2.7A-DATASET USED FOR THE STRUCTURE SOLUTION, EXTENDED TO 1.8A RESOLUTION OF THE PRESENT DATASET.
Rwork0.171 ---
all0.176 199360 --
obs0.176 199360 98.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→45.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13827 0 112 2023 15962
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.2 % / Rfactor obs: 0.149 / Rfactor Rfree: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.8

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る