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- PDB-1d09: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE COMPLEXED WITH N-PHOSPHONACETYL-L-ASP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d09
タイトルASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE COMPLEXED WITH N-PHOSPHONACETYL-L-ASPARTATE (PALA)
要素
  • ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE CATALYTIC CHAIN
  • ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE REGULATORY CHAIN
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN-INHIBITOR COMPLEX ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE ASPARTATE TRANSCARBAMYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / glutamine metabolic process / amino acid binding / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding ...aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / glutamine metabolic process / amino acid binding / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate transcarbamylase regulatory subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, allosteric domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, metal binding domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase ...Aspartate transcarbamylase regulatory subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, allosteric domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, metal binding domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / SH3 type barrels. / Roll / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(PHOSPHONACETYL)-L-ASPARTIC ACID / Aspartate carbamoyltransferase catalytic subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Jin, L. / Stec, B. / Lipscomb, W.N. / Kantrowitz, E.R.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 1999
タイトル: Insights into the mechanisms of catalysis and heterotropic regulation of Escherichia coli aspartate transcarbamoylase based upon a structure of the enzyme complexed with the bisubstrate ...タイトル: Insights into the mechanisms of catalysis and heterotropic regulation of Escherichia coli aspartate transcarbamoylase based upon a structure of the enzyme complexed with the bisubstrate analogue N-phosphonacetyl-L-aspartate at 2.1 A.
著者: Jin, L. / Stec, B. / Lipscomb, W.N. / Kantrowitz, E.R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Complex of N-phosphonacetyl-L-aspartate with Aspartate carbamoyltransferase
著者: Ke, H. / Lipscomb, W.N. / Cho, Y. / Honzatko, R.B.
履歴
登録1999年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02024年2月7日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年3月13日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn ...entity / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_symm_contact
Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE CATALYTIC CHAIN
B: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE REGULATORY CHAIN
C: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE CATALYTIC CHAIN
D: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE REGULATORY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,6038
ポリマ－102,9614
非ポリマー6414
水11,115617
1
A: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE CATALYTIC CHAIN
B: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE REGULATORY CHAIN
C: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE CATALYTIC CHAIN
D: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE REGULATORY CHAIN
ヘテロ分子

A: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE CATALYTIC CHAIN
B: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE REGULATORY CHAIN
C: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE CATALYTIC CHAIN
D: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE REGULATORY CHAIN
ヘテロ分子

A: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE CATALYTIC CHAIN
B: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE REGULATORY CHAIN
C: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE CATALYTIC CHAIN
D: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE REGULATORY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)310,80824
ポリマ－308,88412
非ポリマー1,92312
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area32370 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area105520 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)122.240, 122.240, 156.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1353-

HOH

21A-1360-

HOH

31A-1365-

HOH

41A-1367-

HOH

51B-1352-

HOH

61B-1365-

HOH

71B-1367-

HOH

81C-1337-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE CATALYTIC CHAIN


分子量: 34337.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH N-PHOSPHONACETYL-L-ASPARTATE / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: NATURAL PYRB PROMOTOR
プラスミド: PEK54, A PLASMID WITH THE PYRBI GENES INSERTED INTO PUC119
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A786, aspartate carbamoyltransferase
#2: タンパク質 ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE REGULATORY CHAIN


分子量: 17143.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: PYRI
プラスミド: PEK54, A PLASMID WITH THE PYRBI GENES INSERTED INTO PUC119
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7F3
#3: 化合物 ChemComp-PAL / N-(PHOSPHONACETYL)-L-ASPARTIC ACID


分子量: 255.119 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10NO8P
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / 詳細: OBTAINED FROM THE NATIONAL CANCER INSTITUTE.
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 617 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.43 %
結晶化手法: liquid diffusion / pH: 5.9
詳細: ENZYME: 12 MG/ML; BUFFER: 50 MM MALEIC ACID, 3 MM SOLDIUM AZIDE 1 MM N- PHOSPHONACETYL-L-ASPARTATE, pH 5.9, LIQUID DIFFUSION
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: microdialysis / 詳細: Krause, K.L., (1987) J.Mol.Biol., 193, 527.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115-16 mg/mlenzyme11
250 mMmaleic acid12
31 mMN-(phosphonacetyl)-L-aspartate12
43 mM12NaN3
5N-ethylmorpholine12

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: UCSD MARK III / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→8 Å / Num. all: 74685 / Num. obs: 73113 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 32.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.437 / % possible all: 90.7
反射
*PLUS
Num. obs: 74685 / % possible obs: 94 % / Rmerge(I) obs: 0.07

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
SDMSデータ削減
SDMSデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.1→8 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.234 5868 RANDOM
Rwork0.203 --
obs0.203 59066 -
all-64934 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7232 0 34 617 7883
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.74
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 73113 / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.35
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.74
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.2 Å / Rfactor Rfree: 0.364 / Rfactor Rwork: 0.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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