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- PDB-1d07: Hydrolytic haloalkane dehalogenase linb from sphingomonas paucimo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d07
タイトルHydrolytic haloalkane dehalogenase linb from sphingomonas paucimobilis UT26 with 1,3-propanediol, a product of debromidation of dibrompropane, at 2.0A resolution
要素HALOALKANE DEHALOGENASE
キーワードHYDROLASE / DEHALOGENASE / LINDANE / BIODEGRADATION / ALPHA/BETA-HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


haloalkane dehalogenase / haloalkane dehalogenase activity / response to toxic substance / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Haloalkane dehalogenase, subfamily 2 / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / 1,3-PROPANDIOL / Haloalkane dehalogenase / Haloalkane dehalogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Sphingomonas paucimobilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Marek, J. / Vevodova, J. / Damborsky, J. / Smatanova, I. / Svensson, L.A. / Newman, J. / Nagata, Y. / Takagi, M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the haloalkane dehalogenase from Sphingomonas paucimobilis UT26.
著者: Marek, J. / Vevodova, J. / Smatanova, I.K. / Nagata, Y. / Svensson, L.A. / Newman, J. / Takagi, M. / Damborsky, J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of Haloalkane Dehalogenase Linb from Sphingomonas Paucimobilis Ut26
著者: Smatanova, I. / Nagata, Y. / Svensson, L.A. / Takagi, M. / Marek, J.
履歴
登録1999年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HALOALKANE DEHALOGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3814
ポリマ－33,1451
非ポリマー2363
水4,846269
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.227, 71.721, 73.319
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 HALOALKANE DEHALOGENASE / E.C.3.8.1.5 / LINB / 1 / 3 / 4 / 6-TETRACHLORO-1 / 4-CYCLOHEXADIENE HYDROLASE


分子量: 33144.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sphingomonas paucimobilis (バクテリア)
株: UT26 / プラスミド: PMYLB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101
参照: UniProt: P51698, UniProt: D4Z2G1*PLUS, haloalkane dehalogenase
#2: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 化合物 ChemComp-PDO / 1,3-PROPANDIOL / 1,3-プロパンジオ-ル


分子量: 76.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.2 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.9
詳細: 19% (W/V) PEG 6000, 100 MM TRIS-HCL, 200MM CA ACETATE, PH=8.9 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP. CRYSTAL WAS SOAKED 4 HOURS IN RESERVOIR LIQUOR WITH 25MM 1,3-DIBROMPROPANE AT 278K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
118-20 %(w/v)PEG60001reservoir
20.2 Mcalcium acetate1reservoir
30.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 16801 / % possible obs: 86.6 % / 冗長度: 7.67 % / Biso Wilson estimate: 10.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 12.37
反射 シェル解像度: 2→2.13 Å / 冗長度: 7.64 % / Rmerge(I) obs: 0.296 / Mean I/σ(I) obs: 4.55 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rmerge(I) obs: 0.113
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.289

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
SHELXL精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CV2

1cv2


解像度: 2→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Num. parameters: 1036 / Num. restraintsaints: 971 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2737 1385 8 %RANDOM
all0.1804 16801 --
obs0.1693 -86.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER: J.MOL.BIOL. 91 (1973) 201-228
原子変位パラメータBiso mean: 20.8 Å2
Refine analyzeOccupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2574
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2301 0 2 274 2577
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.024
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.025
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.079
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.022
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 240 8 %
Rwork0.231 2767 -
obs--99.8 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 96 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor all: 0.18 / Rfactor obs: 0.169 / Rfactor Rfree: 0.258
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg1.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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