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- PDB-1czy: CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN THE TRAF DOMAIN OF HUMAN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1czy
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN THE TRAF DOMAIN OF HUMAN TRAF2 AND AN LMP1 BINDING PEPTIDE
要素
  • LATENT MEMBRANE PROTEIN 1
  • TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR ASSOCIATED PROTEIN 2
キーワードAPOPTOSIS / BETA SANDWICH / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


CD40 receptor binding / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / symbiont-mediated activation of host NF-kappaB cascade / sphingolipid binding / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAF2-GSTP1 complex / tumor necrosis factor binding / CD40 signaling pathway / Regulation by c-FLIP ...CD40 receptor binding / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / symbiont-mediated activation of host NF-kappaB cascade / sphingolipid binding / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAF2-GSTP1 complex / tumor necrosis factor binding / CD40 signaling pathway / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / interleukin-17-mediated signaling pathway / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / negative regulation of glial cell apoptotic process / TNF signaling / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / programmed necrotic cell death / CD40 receptor complex / regulation of immunoglobulin production / signal transduction involved in regulation of gene expression / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / tumor necrosis factor receptor binding / thioesterase binding / mRNA stabilization / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / vesicle membrane / TNFR1-induced proapoptotic signaling / non-canonical NF-kappaB signal transduction / RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAF6 mediated IRF7 activation / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / transformation of host cell by virus / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / TRAF6 mediated NF-kB activation / protein K63-linked ubiquitination / regulation of JNK cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / host cell membrane / cellular response to nitric oxide / regulation of protein-containing complex assembly / protein autoubiquitination / signaling adaptor activity / ubiquitin ligase complex / positive regulation of JUN kinase activity / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of interleukin-2 production / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Regulation of TNFR1 signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein catabolic process / Regulation of necroptotic cell death / positive regulation of T cell cytokine production / cytoplasmic side of plasma membrane / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cell cortex / protein-macromolecule adaptor activity / protein-containing complex assembly / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ub-specific processing proteases / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / membrane raft / innate immune response / virus-mediated perturbation of host defense response / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / host cell plasma membrane / enzyme binding / signal transduction / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus latent membrane 1 / Herpesvirus latent membrane protein 1 (LMP1) / TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 2, MATH domain / : / TRAF2, second zinc finger / TNF receptor-associated factor, BIRC3 binding domain / TNF receptor-associated factor BIRC3 binding domain / : / TRAF-type zinc finger ...Herpesvirus latent membrane 1 / Herpesvirus latent membrane protein 1 (LMP1) / TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 2, MATH domain / : / TRAF2, second zinc finger / TNF receptor-associated factor, BIRC3 binding domain / TNF receptor-associated factor BIRC3 binding domain / : / TRAF-type zinc finger / TRAF/meprin, MATH domain / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Latent membrane protein 1 / TNF receptor-associated factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Ye, H. / Park, Y.C. / Kreishman, M. / Kieff, E. / Wu, H.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: The structural basis for the recognition of diverse receptor sequences by TRAF2.
著者: Ye, H. / Park, Y.C. / Kreishman, M. / Kieff, E. / Wu, H.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structural Basis for Self-Association and Receptor Recognition of Human Traf2
著者: Park, Y.C. / Burkitt, V. / Villa, A.R. / Tong, L. / Wu, H.
履歴
登録1999年9月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR ASSOCIATED PROTEIN 2
B: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR ASSOCIATED PROTEIN 2
C: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR ASSOCIATED PROTEIN 2
D: LATENT MEMBRANE PROTEIN 1
E: LATENT MEMBRANE PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6985
ポリマ－58,6985
非ポリマー00
水7,044391
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5450 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area22680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.200, 76.800, 66.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR ASSOCIATED PROTEIN 2 / TRAF2


分子量: 19032.953 Da / 分子数: 3 / 断片: TRAF DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET24D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12933
#2: タンパク質・ペプチド LATENT MEMBRANE PROTEIN 1 / LMP1


分子量: 799.783 Da / 分子数: 2 / 断片: TRAF2-BINDING REGION / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THIS PEPTIDE NATURALLY OCCURS IN HUMANS (HOMO SAPIENS)
参照: UniProt: P03230
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE DEPOSITED TRAF2-RECEPTOR PEPTIDE COMPLEX CONTAINS 3 TRAF2 PER ASYMMETRIC UNIT, ONE OF WHICH ...THE DEPOSITED TRAF2-RECEPTOR PEPTIDE COMPLEX CONTAINS 3 TRAF2 PER ASYMMETRIC UNIT, ONE OF WHICH DOES NOT HAVE THE PEPTIDE BOUND DUE TO CONFLICT WITH CRYSTAL PACKING.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: PEG4K, MES BUFFER, pH 6.00, VAPOR DIFFUSION, temperature 20K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18-15 %PEG400011
20.1 MMES11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.018
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.018 Å / 相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.15

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2→20 Å
RfactorSelection details
Rfree0.245 6%
Rwork0.206 -
obs0.206 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3957 0 0 391 4348

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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