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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1cyw | ||||||
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タイトル | QUINOL OXIDASE (PERIPLASMIC FRAGMENT OF SUBUNIT II) (CYOA) | ||||||
![]() | CYOA | ||||||
![]() | ELECTRON TRANSPORT | ||||||
機能・相同性 | ![]() cytochrome o ubiquinol oxidase complex / oxidoreduction-driven active transmembrane transporter activity / cytochrome bo3 ubiquinol oxidase activity / aerobic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / cytochrome-c oxidase activity / proton transmembrane transporter activity / : / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport ...cytochrome o ubiquinol oxidase complex / oxidoreduction-driven active transmembrane transporter activity / cytochrome bo3 ubiquinol oxidase activity / aerobic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / cytochrome-c oxidase activity / proton transmembrane transporter activity / : / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / electron transfer activity / copper ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Wilmanns, M. / Lappalainen, P. / Kelly, M. / Sauer-Eriksson, E. / Saraste, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of the membrane-exposed domain from a respiratory quinol oxidase complex with an engineered dinuclear copper center. 著者: Wilmanns, M. / Lappalainen, P. / Kelly, M. / Sauer-Eriksson, E. / Saraste, M. #1: ![]() タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Periplasmic Fragment of Cyoa-A Subunit of the Escherichia Coli Cytochrome O Complex 著者: Van Der Oost, J. / Musacchio, A. / Pauptit, R.A. / Ceska, T.A. / Wierenga, R.K. / Saraste, M. #2: ![]() タイトル: Restoration of a Lost Metal-Binding Site: Construction of Two Different Copper Sites Into a Subunit of the E. Coli Cytochrome O Quinol Oxidase Complex 著者: Van Der Oost, J. / Lappalainen, P. / Musacchio, A. / Warne, A. / Lemieux, L. / Rumbley, J. / Gennis, R.B. / Aasa, R. / Pascher, T. / Malmstrom, B.M. / Saraste, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 44.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 31 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 369.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 371.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22703.582 Da / 分子数: 1 / 断片: PERIPLASMIC FRAGMENT (RESIDUES 111 - 315) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P0ABJ1, 酸化還元酵素; ジフェノール類縁体を供与体とする; 酸素が電子受容体 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.03 % 解説: Authors state that several data sets were collected from 1992 to 1994 |
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-データ収集
放射光源 | 波長: 1.5418 |
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検出器 | タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1994 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→1000 Å / Num. obs: 5943 / % possible obs: 86.3 % / Observed criterion σ(I): 0 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 12996 / Rmerge(I) obs: 0.07 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.5→6 Å / σ(F): 1
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原子変位パラメータ | Biso mean: 32.7 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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