PDB-1cxx: MUTANT R122A OF QUAIL CYSTEINE AND GLYCINE-RICH PROTEIN, NMR, MIN...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 1cxx

タイトル

MUTANT R122A OF QUAIL CYSTEINE AND GLYCINE-RICH PROTEIN, NMR, MINIMIZED STRUCTURE

要素

CYSTEINE AND GLYCINE-RICH PROTEIN CRP2

キーワード

SIGNALING PROTEIN / LIM DOMAIN CONTAINING PROTEINS / METAL-BINDING PROTEIN

機能・相同性

機能・相同性情報

actin cytoskeleton organization / cell differentiation / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能

生物種

Coturnix japonica (ウズラ)

手法

溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS REFINEMENT, ENERGY MINIMIZATION

データ登録者

Kloiber, K. / Weiskirchen, R. / Kraeutler, B. / Bister, K. / Konrat, R.

引用

ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Mutational analysis and NMR spectroscopy of quail cysteine and glycine-rich protein CRP2 reveal an intrinsic segmental flexibility of LIM domains.
著者: Kloiber, K. / Weiskirchen, R. / Krautler, B. / Bister, K. / Konrat, R.

履歴

登録	1999年8月31日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	1999年9月8日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2008年4月27日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.3	2021年11月3日	Group: Data collection / Database references / Derived calculations カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.4	2024年5月22日	Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	1cxx.cif.gz	30.7 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb1cxx.ent.gz	18.3 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	1cxx.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	1cxx_validation.pdf.gz	298.1 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	1cxx_full_validation.pdf.gz	297.9 KB	表示
XML形式データ	1cxx_validation.xml.gz	2.6 KB	表示
CIF形式データ	1cxx_validation.cif.gz	3.2 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cx/1cxx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cx/1cxx	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	1qli
類似構造データ	4pti-d 1pit-d 1wav-2 1hyw-d 4zmd-2 2rqz-d 2lua-d 5xx7-1 1jv9-d 1y62-3 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI

登録構造単位

A: CYSTEINE AND GLYCINE-RICH PROTEIN CRP2

ヘテロ分子

12.2 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体

NMR アンサンブル

	データ	基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)	1 / 11	STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
代表モデル	モデル #1	fewest violations,lowest energy

#1: タンパク質	CYSTEINE AND GLYCINE-RICH PROTEIN CRP2 分子量: 12039.655 Da / 分子数: 1 / 断片: CARBOXYL-TERMINAL LIM-DOMAIN / 変異: R122A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Coturnix japonica (ウズラ) / Cell: FIBROBLAST / プラスミド: PET3D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05158
#2: 化合物	ChemComp-ZN / ZINC ION 分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
実験

実験

手法: 溶液NMR

NMR実験

Conditions-ID	Experiment-ID	Solution-ID	タイプ
1	1	1	2D NOESY
1	2	1	3D 15N-SEPARATED NOESY
1	3	1	3D-15N-SEPARATED TOCSY
1	4	1	HNHA

NMR実験の詳細

Text: THIS STRUCTURE WAS DETERMINED USING STANDARD 15N-EDITED SPECTRA AND HOMONUCLEAR 2D SPECTRA

-
試料調製

詳細	内容: 1.1MM QCRP2(LIM2)R122A 15N; 20MM POTASSIUM PHOSPHATE; 50MM POTASSIUM CHLORIDE; 0.5MM DTT;
試料状態	pH: 7 / 圧: AMBIENT / 温度: 299 K
結晶化	*PLUS 手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター	タイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software

名称	バージョン	開発者	分類
ANSIG	3.3	KRAULIS, P. J.	データ解析
X-PLOR	3.1	BRUNGER	構造決定
X-PLOR	3.1	BRUNGER	精密化
NMRPipe	1.7	DELAGLIO, F., GRZESISEK, S., VUISTER, G., ZHU, G. PFEIFER, J., BAX, A.	解析

精密化

手法: SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS REFINEMENT, ENERGY MINIMIZATION
ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURE IS BASED ON 340 NOE-DERIVED DISTANCE RESTRAINTS AS WELL AS 16 DISTANCE RESTRAINTS DERIVED FROM HYDROGEN BONDS

代表構造

選択基準: fewest violations,lowest energy

NMRアンサンブル

コンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 11 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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関連情報:EMDBヘッダ

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