[日本語] English
- PDB-1cx1: SECOND N-TERMINAL CELLULOSE-BINDING DOMAIN FROM CELLULOMONAS FIMI... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cx1
タイトルSECOND N-TERMINAL CELLULOSE-BINDING DOMAIN FROM CELLULOMONAS FIMI BETA-1,4-GLUCANASE C, NMR, 22 STRUCTURES
要素ENDOGLUCANASE C
キーワードHYDROLASE / CELLULOSE-BINDING DOMAIN / CELLOOLIGOSACHARIDES / CELLULASE / PROTEIN- CARBOHYDRATE INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / cellulase activity / cellulose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 1. / Cellulase N-terminal ig-like domain / Cellulase, Ig-like domain / Glycoside hydrolase family 9, His active site / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 2. / Glycosyl hydrolases family 9, Asp/Glu active sites / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 3. / Carbohydrate-binding, CenC-like / Carbohydrate binding domain / Glycoside hydrolase family 9 ...Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 1. / Cellulase N-terminal ig-like domain / Cellulase, Ig-like domain / Glycoside hydrolase family 9, His active site / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 2. / Glycosyl hydrolases family 9, Asp/Glu active sites / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 3. / Carbohydrate-binding, CenC-like / Carbohydrate binding domain / Glycoside hydrolase family 9 / Glycosyl hydrolase family 9 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Galactose-binding domain-like / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Galactose-binding-like domain superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin E-set / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Cellulomonas fimi (バクテリア)
手法溶液NMR / ALL CALCULATIONS WERE PERFORMED USING X-PLOR V3.8 WITH SCRIPTS FROM THE X-PLOR 3.1 MANUAL A. A. BRUNGER (1992), NEW HAVEN: YALE UNIVERSITY PRESS ACCORDING TO THE METHOD DESCRIBED BY M. NILGES, G. M. CLORE, A. M. GRONENBORN
Model type detailsminimized average
データ登録者Brun, E. / Johnson, P.E. / Creagh, L.A. / Haynes, C.A. / Tomme, P. / Webster, P. / Kilburn, D.G. / McIntosh, L.P.
引用
ジャーナル: Biochemistry / : 2000
タイトル: Structure and binding specificity of the second N-terminal cellulose-binding domain from Cellulomonas fimi endoglucanase C.
著者: Brun, E. / Johnson, P.E. / Creagh, A.L. / Tomme, P. / Webster, P. / Haynes, C.A. / McIntosh, L.P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1999
タイトル: The cellulose-binding domains from Cellulomonas fimi beta-1, 4-glucanase CenC bind nitroxide spin-labeled cellooligosaccharides in multiple orientations
著者: Brun, E. / Johnson, P.E. / MacKenzie, L. / Withers, S.G. / McIntosh, L.P.
#2: ジャーナル: Biochemistry / : 1997
タイトル: Structure of the N-terminal Cellulose-Binding Domain of Cellulomonas Fimi CenC Determined by Nucelar Magnetic Resonance Spectroscopy
著者: Johnson, P.E. / Joshi, M.D. / Tomme, P. / Kilburn, D.G. / McIntosh, L.P.
履歴
登録1999年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年2月1日Group: Structure summary
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ENDOGLUCANASE C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8771
ポリマ-15,8771
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)22 / 60STRUCTURES WITH ACCEPTABLE COVALENT GEOMETRY,STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #22minimized average structure

-
要素

#1: タンパク質 ENDOGLUCANASE C


分子量: 15877.379 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 176-328 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cellulomonas fimi (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14090, cellulase
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-SEPARATED NOESY
1223D 15N-SEPARATED NOESY
1332D NOESY
1414D 13C/15N-SEPARATED NOESY
152HNHA
NMR実験の詳細Text: CBDN2 WAS STUDIED IN THE PRESENCE OF SATURATING CONCENTRATIONS OF CELLOPENTAOSE. HOWEVER, DUE TO SPECTRAL OVERLAP, THE OLIGOSACCHARIDE WAS NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATIONS

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容
11.5 TO 2 MM CBDN2 U-15N, 13C; UP TO 22-FOLD MOLAR EXCESS OF CELLOPENTAOSE; IN 50 MM NACL, 50 MM PHOSPHATE BUFFER K AT PH* 6.5,
21.5 TO 2 MM CBDN2 U-15N; UP TO 22-FOLD MOLAR EXCESS OF CELLOPENTAOSE; IN 50 MM NACL, 50 MM PHOSPHATE BUFFER K AT PH* 6.5,
31.5 TO 2 MM CBDN2 UNLABELED; UP TO 22-FOLD MOLAR EXCESS OF CELLOPENTAOSE; IN 50 MM NACL, 50 MM PHOSPHATE BUFFER K AT PH* 6.5,
試料状態イオン強度: 50mMNACL / pH: 6 / : 1 atm / 温度: 35 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITY / 製造業者: Varian / モデル: UNITY / 磁場強度: 500 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1Acollection
Felix230解析
Felix230データ解析
X-PLOR3.8構造決定
X-PLOR3.8BRUNGER, A. ET AL.精密化
精密化手法: ALL CALCULATIONS WERE PERFORMED USING X-PLOR V3.8 WITH SCRIPTS FROM THE X-PLOR 3.1 MANUAL A. A. BRUNGER (1992), NEW HAVEN: YALE UNIVERSITY PRESS ACCORDING TO THE METHOD DESCRIBED BY M. ...手法: ALL CALCULATIONS WERE PERFORMED USING X-PLOR V3.8 WITH SCRIPTS FROM THE X-PLOR 3.1 MANUAL A. A. BRUNGER (1992), NEW HAVEN: YALE UNIVERSITY PRESS ACCORDING TO THE METHOD DESCRIBED BY M. NILGES, G. M. CLORE, A. M. GRONENBORN
ソフトェア番号: 1
詳細: A TOTAL OF 1510 NOE DERIVED DISTANCE RESTRAINTS THAT COMPRISE 700 INTRARESIDUE, 332 SEQUENTIAL, 83 SHORT RANGE (1<|I-J|<=4), 394 LONG RANGE (|I-J|>4) WERE INCLUDED.. 1 DISULPHIDE BOND DISTANCE RESTRAINT, 86 HYDROGEN BOND RESTRAINTS, 53 PHI ANGLE RESTRAINTS, 70 PSI ANGLE RESTRAINTS, AND 48 CHI1 RESTRAINTS WERE ALSO INCLUDED.
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH ACCEPTABLE COVALENT GEOMETRY,STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 22

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る