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- PDB-1cww: SOLUTION STRUCTURE OF THE CASPASE RECRUITMENT DOMAIN (CARD) FROM ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cww
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE CASPASE RECRUITMENT DOMAIN (CARD) FROM APAF-1
要素APOPTOTIC PROTEASE ACTIVATING FACTOR 1
キーワードAPOPTOSIS / HELICAL BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


response to G1 DNA damage checkpoint signaling / Formation of apoptosome / regulation of apoptotic DNA fragmentation / apoptosome / cysteine-type endopeptidase activator activity / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Regulation of the apoptosome activity / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process ...response to G1 DNA damage checkpoint signaling / Formation of apoptosome / regulation of apoptotic DNA fragmentation / apoptosome / cysteine-type endopeptidase activator activity / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Regulation of the apoptosome activity / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Transcriptional Regulation by E2F6 / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / forebrain development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / heat shock protein binding / cardiac muscle cell apoptotic process / response to nutrient / intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / kidney development / neural tube closure / ADP binding / nervous system development / secretory granule lumen / neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / cell differentiation / response to hypoxia / positive regulation of apoptotic process / nucleotide binding / apoptotic process / Neutrophil degranulation / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Apoptotic Protease-Activating Factor 1, CARD domain / : / Apoptotic protease-activating factor 1-like, winged-helix domain / Apoptotic protease-activating factor 1 / APAF-1 helical domain / APAF-1 helical domain / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / NB-ARC ...Apoptotic Protease-Activating Factor 1, CARD domain / : / Apoptotic protease-activating factor 1-like, winged-helix domain / Apoptotic protease-activating factor 1 / APAF-1 helical domain / APAF-1 helical domain / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / NB-ARC / NB-ARC domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Apoptotic protease-activating factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY TORSION ANGLE DYNAMICS SIMULATED ANNEALING
データ登録者Day, C.L. / Dupont, C. / Lackmann, M. / Vaux, D.L. / Hinds, M.G.
引用ジャーナル: Cell Death Differ. / 年: 1999
タイトル: Solution structure and mutagenesis of the caspase recruitment domain (CARD) from Apaf-1.
著者: Day, C.L. / Dupont, C. / Lackmann, M. / Vaux, D.L. / Hinds, M.G.
履歴
登録1999年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOPTOTIC PROTEASE ACTIVATING FACTOR 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5111
ポリマ－11,5111
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 250STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 APOPTOTIC PROTEASE ACTIVATING FACTOR 1 / CARD OF APAF-1


分子量: 11511.163 Da / 分子数: 1 / 断片: CASPASE RECRUITMENT DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX 6P-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14727

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1223D 15N-SEPARATED NOESY
132HNHA
1433D 13C-SEPARATED NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
1UNLABELLED 1.5MM APAF-1 CARD 20MM SODIUM PHOSPHATE PH 6.7 75MM NACL 2MM DITHIOTHREITOL
2U-15N 1.5MM APAF-1 CARD 20MM SODIUM PHOSPHATE PH 6.7 75MM NACL 2MM DITHIOTHREITOL
3U-15N; U-13C 1.5MM APAF-1 CARD 20MM SODIUM PHOSPHATE PH 6.7 75MM NACL 2MM DITHIOTHREITOL
試料状態
Conditions-IDpH温度 (K)
16.730 K
26.730 K
36.730 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMXBrukerAMX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.1BRUKER (AG)構造決定
XEASY1.3.13BARTELS ET AL.構造決定
DYANA1.5GUNTERT ET AL.構造決定
X-PLOR3.851BRUNGER精密化
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY TORSION ANGLE DYNAMICS SIMULATED ANNEALING
ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2314 NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 31 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS AND 173 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 250 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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