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- PDB-1ct9: CRYSTAL STRUCTURE OF ASPARAGINE SYNTHETASE B FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ct9
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ASPARAGINE SYNTHETASE B FROM ESCHERICHIA COLI
要素ASPARAGINE SYNTHETASE B
キーワードLIGASE / AMIDOTRANSFERASE / SUBSTRATE CHANNELING / ASPARAGINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-ammonia ligase activity / asparagine synthase (glutamine-hydrolysing) / L-asparagine biosynthetic process / asparagine synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / asparagine biosynthetic process / amino acid catabolic process / glutamine metabolic process / amino acid binding / amino acid biosynthetic process / protein homodimerization activity ...aspartate-ammonia ligase activity / asparagine synthase (glutamine-hydrolysing) / L-asparagine biosynthetic process / asparagine synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / asparagine biosynthetic process / amino acid catabolic process / glutamine metabolic process / amino acid binding / amino acid biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Asparagine synthase, glutamine-hydrolyzing / Asparagine synthase, N-terminal domain / : / Glutamine amidotransferase domain / Asparagine synthase / Asparagine synthase / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 ...Asparagine synthase, glutamine-hydrolyzing / Asparagine synthase, N-terminal domain / : / Glutamine amidotransferase domain / Asparagine synthase / Asparagine synthase / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / HUPs / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / 4-Layer Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / GLUTAMINE / URANYL (VI) ION / Asparagine synthetase B [glutamine-hydrolyzing] / Asparagine synthetase B [glutamine-hydrolyzing]
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Larsen, T.M. / Boehlein, S.K. / Schuster, S.M. / Richards, N.G.J. / Thoden, J.B. / Holden, H.M. / Rayment, I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Three-dimensional structure of Escherichia coli asparagine synthetase B: a short journey from substrate to product.
著者: Larsen, T.M. / Boehlein, S.K. / Schuster, S.M. / Richards, N.G. / Thoden, J.B. / Holden, H.M. / Rayment, I.
履歴
登録1999年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARAGINE SYNTHETASE B
B: ASPARAGINE SYNTHETASE B
C: ASPARAGINE SYNTHETASE B
D: ASPARAGINE SYNTHETASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,73832
ポリマ－250,3034
非ポリマー6,43628
水18,8441046
1
A: ASPARAGINE SYNTHETASE B
D: ASPARAGINE SYNTHETASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,36916
ポリマ－125,1512
非ポリマー3,21814
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ASPARAGINE SYNTHETASE B
C: ASPARAGINE SYNTHETASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,36916
ポリマ－125,1512
非ポリマー3,21814
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.930, 127.100, 204.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
ASPARAGINE SYNTHETASE B


分子量: 62575.672 Da / 分子数: 4 / 変異: C1A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: ASNB_ECOLI, UniProt: P22106*PLUS, asparagine synthase (glutamine-hydrolysing)

-
非ポリマー , 5種, 1074分子

#2: 化合物
ChemComp-IUM / URANYL (VI) ION


分子量: 270.028 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2U
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#5: 化合物
ChemComp-GLN / GLUTAMINE / グルタミン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 146.144 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10N2O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1046 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.57 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 8000, HEPES, MAGNESIUM CHLORIDE, L-GLUTAMINE, ADENOSINE 5'-MONOPHOSPHATE, SODIUM CHLORIDE, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16.5 mg/mlprotein1drop
210 mM1dropMgCl2
35 mMglutamine1drop
410 mMAMP1drop
514 %(w/v)PEG80001drop
650 mMHEPES1drop
715 %(w/v)PEG80001reservoir
850 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.7433
検出器タイプ: OTHER / 検出器: CCD / 日付: 1998年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7433 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 200469 / Num. obs: 200469 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.331 / % possible all: 93.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 1085969
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
d*TREKデータ削減
HKL-2000データスケーリング
TNT位相決定
精密化解像度: 2→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 17358 -RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.197 155449 --
obs0.197 155449 99 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15780 0 154 1046 16980
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.4
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.012

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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