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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1cqj | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF DEPHOSPHORYLATED E. COLI SUCCINYL-COA SYNTHETASE | ||||||
要素 |
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キーワード | LIGASE / ATP-GRASP FOLD / ROSSMANN FOLD | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / magnesium ion binding / ATP binding ...succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.9 Å | ||||||
データ登録者 | Joyce, M.A. / Fraser, M.E. / James, M.N.G. / Bridger, W.A. / Wolodko, W.T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000 タイトル: ADP-binding site of Escherichia coli succinyl-CoA synthetase revealed by x-ray crystallography. 著者: Joyce, M.A. / Fraser, M.E. / James, M.N. / Bridger, W.A. / Wolodko, W.T. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999 タイトル: A Detailed Structural Description of Escherichia Coli Succinyl-CoA Synthetase 著者: Fraser, M.E. / James, M.N.G. / Bridger, W.A. / Wolodko, W.T. #2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994 タイトル: The crystal structure of succinyl-CoA synthetase from Escherichia coli at 2.5A resolution 著者: Wolodko, W.T. / Fraser, M.E. / James, M.N.G. / Bridger, W.A. #3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1984 タイトル: Crystallization of succinyl-CoA synthetase from Escherichia coli 著者: Wolodko, W.T. / James, M.N.G. / Bridger, W.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1cqj.cif.gz | 258 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1cqj.ent.gz | 216.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1cqj.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1cqj_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1cqj_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1cqj_validation.xml.gz | 55.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1cqj_validation.cif.gz | 76.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cq/1cqj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cq/1cqj | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | Heterotetramer formed by two alpha beta-dimers related by a crystallographic two-fold axis. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29436.902 Da / 分子数: 2 / 断片: ALPHA SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P07459, UniProt: P0AGE9*PLUS, succinate-CoA ligase (ADP-forming) #2: タンパク質 | 分子量: 41123.152 Da / 分子数: 2 / 断片: BETA SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P07460, UniProt: P0A836*PLUS, succinate-CoA ligase (ADP-forming) #3: 化合物 | ChemComp-PO4 / #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 6 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.85 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: microdialysis / pH: 7.3 詳細: ammonium sulfate, potassium phosphate, coenzyme A, pH 7.3, MICRODIALYSIS, temperature 294K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 21 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 283 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年12月4日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.9→20 Å / Num. all: 45002 / Num. obs: 45002 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 32.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Num. unique all: 6283 / % possible all: 96.6 |
反射 | *PLUS % possible obs: 98.7 % / Num. measured all: 258739 |
反射 シェル | *PLUS 最低解像度: 3.08 Å / Num. measured obs: 19746 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.9→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Maximum likelihood refinement in CNS
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.9→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: 'CNS' / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |