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- PDB-1cmx: STRUCTURAL BASIS FOR THE SPECIFICITY OF UBIQUITIN C-TERMINAL HYDR... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 1cmx
タイトルSTRUCTURAL BASIS FOR THE SPECIFICITY OF UBIQUITIN C-TERMINAL HYDROLASES
要素(PROTEIN (UBIQUITIN YUH1-UBAL)) x 2
キーワードHYDROLASE / UBIQUITIN HYDROLASE / UBIQUITIN / DEUBIQUITINATING ENZYME / CYSTEINE PROTEASE / ENZYME SPECIFICITY
機能・相同性
機能・相同性情報


UCH proteinases / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / : / : / protein modification process => GO:0036211 / ubiquitin recycling / Neddylation / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits ...UCH proteinases / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / : / : / protein modification process => GO:0036211 / ubiquitin recycling / Neddylation / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / protein deubiquitination / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cytosolic ribosome / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / Polyubiquitin-C / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase YUH1
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Johnston, S.C. / Riddle, S.M. / Cohen, R.E. / Hill, C.P.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999
タイトル: Structural basis for the specificity of ubiquitin C-terminal hydrolases.
著者: Johnston, S.C. / Riddle, S.M. / Cohen, R.E. / Hill, C.P.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of a Deubiquitinating Enzyme (Human Uch-L3) at 1.8 A Resolution
著者: Johnston, S.C. / Larsen, C.N. / Cook, W.J. / Wilkinson, K.D. / Hill, C.P.
履歴
登録1999年5月12日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (UBIQUITIN YUH1-UBAL)
B: PROTEIN (UBIQUITIN YUH1-UBAL)
C: PROTEIN (UBIQUITIN YUH1-UBAL)
D: PROTEIN (UBIQUITIN YUH1-UBAL)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6744
ポリマ－69,6744
非ポリマー00
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)199.300, 199.300, 36.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.996353, -0.018098, 0.08338), (0.019361, -0.999709, 0.014368), (0.083096, 0.01593, 0.996414)138.04449, 68.7913, -5.8321
2given(-0.994609, -0.018167, 0.102095), (0.019181, -0.999776, 0.00896), (0.101909, 0.01087, 0.994734)137.96919, 68.8683, -7.4825
3given(-0.995485, 0.000294, 0.094915), (0.001553, -0.999811, 0.019376), (0.094902, 0.019436, 0.995297)137.4734, 70.2087, -7.0902
4given(-0.995746, -0.011196, 0.091454), (0.012336, -0.999853, 0.011911), (0.091307, 0.012988, 0.995738)137.91611, 69.4224, -6.4478
5given(-0.995901, -0.07048, 0.056695), (0.071614, -0.997266, 0.018223), (0.055256, 0.022209, 0.998225)140.66769, 63.2826, -3.0635
6given(-0.99725, 0.003024, 0.07405), (-0.004524, -0.999788, -0.020099), (0.073974, -0.020379, 0.997052)137.4305, 70.9447, -3.7459
7given(-0.995261, -0.011771, 0.096526), (0.010528, -0.999855, -0.013377), (0.09667, -0.012298, 0.995241)137.88541, 69.7942, -6.0856
8given(-0.991403, -0.04396, 0.123242), (0.042783, -0.99901, -0.012181), (0.123655, -0.006804, 0.992302)138.11839, 67.2025, -8.7393
9given(-0.996557, -0.058399, 0.058856), (0.058071, -0.998286, -0.007268), (0.05918, -0.003825, 0.99824)139.5632, 66.1595, -3.8738
10given(-0.988787, -0.074283, 0.12955), (0.083586, -0.994183, 0.067916), (0.123751, 0.077983, 0.989244)137.6405, 62.6199, -9.9765
11given(-0.975822, 0.033297, 0.216015), (-0.021987, -0.998269, 0.054551), (0.217458, 0.048483, 0.974865)133.033, 71.1609, -16.7712
12given(-0.996871, -0.046, 0.064286), (0.047578, -0.998597, 0.023238), (0.063127, 0.026224, 0.997661)139.08749, 66.2083, -4.3703

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (UBIQUITIN YUH1-UBAL)


分子量: 26276.117 Da / 分子数: 2 / 断片: ALL / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN IS NATURALLY FOUND IN THE CYTOPLASM OF PLASMID P-1A2/TRPYUH1-1 OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE (BAKER'S YEAST). THE EXPRESSION ...詳細: THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN IS NATURALLY FOUND IN THE CYTOPLASM OF PLASMID P-1A2/TRPYUH1-1 OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE (BAKER'S YEAST). THE EXPRESSION SYSTEM WAS ESCHERICHIA COLI, STRAIN MM294, PLASMID P-1A2/TRPYUH1-1.
参照: UniProt: P35127, EC: 3.1.2.15
#2: タンパク質 PROTEIN (UBIQUITIN YUH1-UBAL)


分子量: 8560.831 Da / 分子数: 2 / 断片: ALL / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN IS NATURALLY FOUND IN THE CYTOPLASM OF PLASMID P-1A2/TRPYUH1-1 OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE (BAKER'S YEAST). THE EXPRESSION ...詳細: THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN IS NATURALLY FOUND IN THE CYTOPLASM OF PLASMID P-1A2/TRPYUH1-1 OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE (BAKER'S YEAST). THE EXPRESSION SYSTEM WAS ESCHERICHIA COLI, STRAIN MM294, PLASMID P-1A2/TRPYUH1-1.
参照: UniProt: P02248, UniProt: P0CG48*PLUS, EC: 3.1.2.15
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細TER GLY: MODIFIED TO ALDEHYDE GLY: MODIFIED TO ALDEHYDE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 4.5 / 詳細: 16% PEG 6000 0.1 M SODIUM ACETATE PH 4.4, pH 4.5
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 40 %
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
116 %PEG60001reservoir
20.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 日付: 1996年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→30 Å / Num. obs: 26106 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 52 Å2 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.25→2.29 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Rsym value: 0.202 / % possible all: 96.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.037
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.202

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
X-PLOR98精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.25→30 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 1262 5 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs-26106 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4067 0 0 75 4142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.79
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.87
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it4.0711.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.9292
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.4562
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it7.482.5
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.35 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.43 174
Rwork0.349 2995
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX_UBAL.PRO / Topol file: TOPHCSDX_UBAL.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 98 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.248
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 55 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.87
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.43 / Rfactor Rwork: 0.349 / Rfactor obs: 0.349

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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