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- PDB-1cmv: HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cmv
タイトルHUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE
要素HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE
キーワードSERINE PROTEASE / COAT PROTEIN / HYDROLASE / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


assemblin / nuclear capsid assembly / viral release from host cell / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serine Protease, Human Cytomegalovirus Protease; Chain A / Herpesvirus/Caudovirus protease domain / Peptidase S21 / Herpesvirus protease superfamily / Assemblin (Peptidase family S21) / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Capsid scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Shieh, H.-S. / Kurumbail, R.G. / Stevens, A.M. / Stegeman, R.A. / Sturman, E.J. / Pak, J.Y. / Wittwer, A.J. / Palmier, M.O. / Wiegand, R.C. / Holwerda, B.C. / Stallings, W.C.
引用
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Activity of Two-Chain Recombinant Human Cytomegalovirus Protease
著者: Holwerda, B.C. / Wittwer, A.J. / Duffin, K.L. / Smith, C. / Toth, M.V. / Carr, L.S. / Wiegand, R.C. / Bryant, M.L.
履歴
登録1996年8月26日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE
B: HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1432
ポリマ－56,1432
非ポリマー00
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area17680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.800, 76.800, 172.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.392218, -0.271165, 0.878996), (-0.263403, -0.948658, -0.175122), (0.881354, -0.162844, -0.443506)-7.2715, 194.6194, 70.2344
2given(0.405727, -0.27594, 0.871345), (-0.279633, -0.9451, -0.169091), (0.870167, -0.175052, -0.460615)-6.6904, 194.38, 73.104
3given(0.396748, -0.268844, 0.877675), (-0.266262, -0.948746, -0.170252), (0.878462, -0.166144, -0.447996)-7.4793, 194.3765, 71.1344
4given(0.398005, -0.270915, 0.876469), (-0.277369, -0.946222, -0.166522), (0.874447, -0.176829, -0.451745)-7.295, 194.2774, 72.6372
5given(0.398051, -0.269216, 0.876971), (-0.26717, -0.94855, -0.169922), (0.877597, -0.166663, -0.449497)-7.5779, 194.4319, 71.2938

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要素

#1: タンパク質 HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE / HCMV PROTEASE


分子量: 28071.480 Da / 分子数: 2 / 変異: V141A, A144P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
属: Cytomegalovirus / プラスミド: PMON9059 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P16753, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 28-30% MONOMETHYL POLYETHYLENE GLYCOL 550 0.05-0.2 M NACL 10% GLYCEROL 50 MM HEPES AT PH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
128-33 %mPEG5501reservoir
20.05-0.2 M1reservoirNaCl
310 %glycerol1reservoir
450 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 296 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月24日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→40 Å / Num. obs: 23705 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): -1.5 / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 17.38
反射 シェル解像度: 2.26→2.34 Å / Rmerge(I) obs: 0.411 / Mean I/σ(I) obs: 1.81 / % possible all: 75.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 297289
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.27→8 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 -10 %
Rwork0.241 --
obs0.241 19433 -
原子変位パラメータBiso mean: 26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3155 0 0 18 3173
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.311
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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